Numéro CAS : 9025-71-2
Numéro CE : 3.1.1.20
La tannase est une enzyme clé dans la dégradation des gallotanins et des ellagicitanins, deux types de tanins hydrolysables.
Plus précisément, la tannase catalyse l'hydrolyse des liaisons ester et dépside des tanins hydrolysables pour libérer du glucose et de l'acide gallique ou ellagique.
La tannase a un numéro de commission enzymatique (CE) de 3.1.1.20.
La tannase a ce numéro EC spécifique car elle appartient à la famille des hydrolases, en particulier celles agissant sur les liaisons ester carboxyliques.
Le nom systématique de la classe Tannase est l'acylhydrolase de tanin.
D'autres noms de Tannase couramment utilisés incluent la tannase S et l'acétylhydrolase de tanin.
Caractéristiques de Tannase :
La tannase décompose les polyphénols gallés du thé en acide gallique et en polyphénols pour éviter de se combiner avec la caféine qui est la cause de la turbidité du thé.
La tannase peut éclaircir toutes sortes de thés mais n'en modifie pas le goût.
Applications de Tannase :
La tannase participe à la maturation des fruits en cassant les liaisons ester du glucose avec les acides chébulinique, gallique et hexahydrophénique.
La tannase est également utilisée dans les industries alimentaires, alimentaires, des boissons, pharmaceutiques et chimiques pour produire de l'acide gallique, du thé instantané, des boissons rafraîchissantes aromatisées au café et des vins d'acron.
De plus, la tannase est utilisée pour clarifier la bière et le jus, améliorer la saveur du vin et fabriquer des aliments pour animaux.
Dans l'industrie chimique, la tannase peut être utilisée pour la préparation de sondes analytiques, déterminer la structure des esters d'acide gallique naturels, détecter les cellules cancéreuses et traiter les eaux usées contenant des tanins dans les industries de l'huile d'olive et du cuir.
La tannase a deux domaines connus et un site actif connu.
La tannase peut être trouvée dans les plantes, les bactéries et les champignons et a des objectifs différents selon l'organisme dans lequel elle se trouve.
La tannase a également de nombreuses fins à usage humain.
La production d'acide gallique est importante dans l'industrie pharmaceutique car elle est nécessaire pour créer le triméthoprime, un médicament antibactérien.
La tannase a également de nombreuses applications dans l'industrie alimentaire et des boissons.
Plus précisément, la tannase est utilisée pour améliorer le goût des aliments et des boissons, soit en éliminant la turbidité des jus ou des vins, soit en éliminant le goût amer des tanins dans certains aliments et boissons, comme le vin de gland.
De plus, comme la tannase peut rompre les liaisons ester du glucose avec divers acides (chébulinique, gallique et hexahydrophénique), elle peut être utilisée dans le processus de maturation des fruits.
Mécanisme de Tannase :
En enzymologie, une tannase est une enzyme qui catalyse la réaction chimique.
Ainsi, les deux substrats de la Tannase sont le digallate et H2O, alors que son produit est le gallate.
En plus de catalyser l'hydrolyse de la liaison ester centrale entre les deux cycles aromatiques du digallate (activité depsidase), la tannase peut également avoir une activité estérase (hydrolyse des fonctions ester terminales qui sont attachées à un seul des deux cycles aromatiques).
Le digallate est la base conjuguée de l'acide digallique, mais est souvent utilisé comme synonyme.
De même, le gallate et l'acide gallique sont utilisés de manière interchangeable.
Les acides digallique et gallique sont des acides organiques présents dans les gallotanins et sont généralement estérifiés en une molécule de glucose.
En d'autres termes, les tanins (qui contiennent du digallate/acide digallique) sont le substrat naturel de la tannase.
Lorsque les tanins, en particulier les gallotanins, sont décomposés par la tannase par l'hydrolyse des liaisons ester, de l'acide gallique et du glucose se forment.
Structure de Tannase :
La structure cristalline de la tannase varie légèrement en fonction de la souche observée, dans ce cas, il s'agit de la souche tannase SN35N produite dans Lactobacillus plantarum.
En moyenne, son poids moléculaire est compris entre 50 et 320 kDa.
Domaines de Tannase :
La tannase de Lactobacillus plantarum a 489 résidus d'acides aminés et deux domaines.
Les deux domaines de la tannase sont appelés domaine α/β-hydrolase et domaine couvercle.
Le domaine α/β-hydrolase est constitué des résidus 4-204 et 396-469, et est composé de deux feuillets β à neuf brins entourés de quatre hélices α d'un côté et de deux hélices α de l'autre côté.
À l'inverse, le domaine couvercle est constitué des résidus 205 à 395 et est composé de sept hélices α et de deux feuillets β.
Sites actifs :
Il existe un site actif connu dans la tannase trouvé dans la souche SN35N.
La structure cristalline montre qu'il existe un tunnel formé par deux domaines opposés qui peuvent s'adapter aux différents substrats nécessaires à l'hydrolyse de la tannase.
Ce site actif est appelé site actif Ser163 et est situé dans le domaine α/β-hydrolase.
Dans ce site actif, les résidus Ser163, Asp419 et His451 forment une triade catalytique.
Si l'un de ces résidus est muté dans la triade catalytique, l'activité tannase s'arrête presque toujours.
Structure et fonction de Tannase :
Une façon dont la structure de la tannase est liée à sa fonction implique une structure en boucle, appelée volet.
Le volet relie les feuillets β8 et β9 et se situe sous la triade catalytique.
Du fait des faibles densités électroniques, cette structure est très flexible.
En raison de la flexibilité de Tannases, le lambeau est mieux à même de guider le substrat dans l'entrée de l'enzyme et aide à renforcer la liaison globale du complexe en formant des interactions supplémentaires avec d'autres parties du substrat.
Nom complet officiel :
Tannase
Arrière plan:
La tannase catalyse l'hydrolyse de l'acide tannique pour produire de l'acide gallique et du glucose.
Synonymes :
tannase; 9025-71-2 ; Tanin acyl hydrolase
Fonctions de Tannase :
Végétaux:
La tannase fonctionne différemment dans la cellule selon l'organisme observé.
Dans de nombreuses plantes, la tannase est utilisée pour produire des tanins, que l'on trouve dans les feuilles, le bois et l'écorce.
La production de tanins dans les plantes est essentielle pour la défense contre les herbivores, car ils provoquent une forte saveur désagréable.
Les tanins sont considérés comme des métabolites secondaires chez les plantes.
Par conséquent, leur production par la tannase ne joue aucun rôle direct dans le métabolisme primaire de la plante.
Microorganismes :
D'autre part, la tannase a un objectif différent dans de nombreux micro-organismes.
Dans la cellule, la tannase est une enzyme clé dans la dégradation des gallotanins.
Ceci est important, car certains micro-organismes utilisent la tannase pour décomposer les tanins hydrolysables, tels que les gallotanins, pour former du glucose et de l'acide gallique.
Ces sous-produits sont créés à partir de l'hydroxylation du noyau aromatique du tanin, suivie d'un clivage du cycle.
Le glucose et l'acide gallique peuvent ensuite être facilement convertis en métabolites (c'est-à-dire pyruvate, succinate et acétyl coenzyme A) qui peuvent être utilisés dans le cycle de Krebs.
Les micro-organismes spécifiques qui utilisent la tannase de cette manière comprennent les espèces de Pseudomonas.
Répartition des espèces :
La tannase est présente dans un groupe diversifié de micro-organismes, y compris les bactéries du rumen.
De nombreuses autres espèces bactériennes se sont avérées produire de la tannase en étant isolées de différents types de milieux tels que le sol, les eaux usées, le compost, la litière forestière, les matières fécales, les boissons, les cornichons, etc.
Des espèces de bactéries et d'archées à activité tannase ont été trouvées dans les genres : Achromobacter, Atopobium, Azotobacter, Bacillus, Citrobacter, Corynebacterium, Enterobacter, Enterococcus, Fusobacterium, Gluconoacetobacter, Klebsiella, Lactobacillus, Lonepinella, Methanobrevibacter, Microbacterium, Oenococcus, Pantoea, Pediococcus, Providencia, Pseudomonas, Selenomonad et Serratia.
De plus, certaines espèces fongiques sont des producteurs dominants de tannase, comme les espèces Aspergilli.
La tannase est présente dans les micro-organismes, les plantes et les animaux.
Cependant, les micro-organismes sont principalement utilisés pour la production commerciale.
De la liste des espèces de producteurs de tannase qu'ils ont donnée, on peut déduire qu'il est intéressant de noter que les champignons, les levures et les bactéries sont les groupes dominants parmi les micro-organismes.
Parmi les champignons, Aspergilli et Penicillia sont les principaux groupes, bien que 20 genres différents de champignons soient connus comme producteurs de tannase.
Jusqu'à présent, 27 espèces d'Aspergillus, 24 espèces de Penicillium, 4 espèces de Trichoderma et 3 espèces de Fusarium sont signalées comme productrices de tannase.
Parmi les bactéries, environ 21 genres différents sont connus comme producteurs de tannase et parmi eux Lactobacilli sont les groupes dominants (13 espèces) suivis de Pediococcus (4 espèces), Serratia, (3 espèces), Leuconostoc (2 espèces), Pantonea (2 espèces) Streptococcus (2 espèces) entre autres.
Les premières études se sont concentrées sur le criblage de micro-organismes disponibles sous forme de culture mère dans des centres de collecte de cultures qui dérivaient principalement de micro-organismes du sol.
Cependant, des chercheurs ultérieurs ont conçu des milieux spécifiques pour filtrer les producteurs de tannase de l'environnement naturel tels que la litière forestière, les excréments humains, les aliments fermentés, les excréments de moutons, les effluents de tannerie, les eaux usées des moulins à huile, etc.
La tannase clive les liaisons ester et dépside dans des tanins hydrolysables tels que l'acide tannique et l'acide chébulinique.
La tannase agit également sur les liaisons ester et depside dans le méthylgallate et l'acide m-digallique, respectivement.
La tannase n'hydrolyse que les substrats qui contiennent au moins deux groupes OH phénoliques dans le composant acide.
Le groupe COOH estérifié doit se trouver sur le noyau benzénique oxydé et ne doit pas être en ortho par rapport à l'un des groupes OH.
La tannase est une enzyme clé dans la dégradation des gallotanins et des ellagicitanins, deux types de tanins hydrolysables.
MOTS CLÉS:
9025-71-2, 3.1.1.20, Tannin acyl Hydrolase, MFCD00212735, NA.54, poudre, enzyme, 232-804-4, digallate, gallate
PROPRIÉTÉS de la Tannase :
origine biologique :
Aspergillus sp. (A. ficuum)
formulaire:
poudre
Activité spécifique:
≥150U/g
impuretés :
Phosphate de potassium 25 mM
NaCl 250 mM
50% glycérol
Couleur:
blanche
température de stockage :
2-8°C
Les tannases représentent un groupe d'enzymes trouvant ses applications dans les industries alimentaires, brassicoles et pharmaceutiques.
Ils ont une large gamme de distribution et sont signalés sous forme d'animaux, de plantes et de sources microbiennes.
Cependant, la tannase de source microbienne est préférée à d'autres sources pour des utilisations industrielles.
Les tannas agissent sur les tanins hydrolysables en clivant les liaisons ester et dépside pour libérer le glucose et l'acide gallique.
La production d'acide gallique est l'une des applications commerciales les plus importantes de la tannase.
En dehors de cela, ils sont largement utilisés dans l'industrie alimentaire, en particulier dans la production de thé instantané, où ils améliorent l'extractibilité et la solubilité dans l'eau froide des composés clés.
Une autre application importante de la tannase est l'élimination de la formation de trouble et des composés phénoliques non aromatisés de la bière et du vin.
La qualité des jus de fruits peut également être améliorée par l'enzyme tannase.
La formation de trouble et l'amertume des jus de fruits peuvent être minimisées par l'application de ces enzymes.
Les tanins sont considérés comme des facteurs anti-nutritionnels lors de l'utilisation des résidus agro-industriels comme alimentation animale.
La détannification des aliments par traitement à l'enzyme tannase peut considérablement améliorer la qualité des aliments pour animaux.
Synonyme(s) :
Tanin acyl hydrolase
Numero CAS:
9025-71-2
Numéro CE :
232-804-4
Numéro MDL :
MFCD00212735
NACRES :
NA.54
Actions biochimiques/physioliques de la tannase :
La tannase catalyse l'hydrolyse de l'acide tannique pour produire de l'acide gallique et du glucose.
La tannase est une enzyme qui hydrolyse le tanin contenant des liaisons Depside telles que l'acide tannique et l'acide chlorogénique.
La tannase est chimiquement identifiée comme Tannin acylhydrolase avec le numéro de registre suivant : EC 3.1.1.20 et CAS RN : 9025-71-2.
La tannase est produite par une souche d'Aspergillus oryzae non génétiquement modifiée, selon les critères définis dans le règlement (CE) 1332/2008 sur les enzymes alimentaires.
Dans l'industrie alimentaire, la Tannase donne des effets particulièrement excellents pour améliorer la qualité du thé (réduire l'amertume) et prévenir les troubles blancs dus à la coacervation du tanin du thé.
En dehors des activités enzymatiques principales, la Tannase ne contient pas de niveaux significatifs d'activités subsidiaires.
La tannase est destinée à être utilisée dans la production de boissons à base de thé (thés prêts à boire, extraits de thé) et d'extraits botaniques.
Lors de l'utilisation de Tannase pour d'autres types de boissons, essayez avec une concentration entre 0,01% et 0,2%, à 30 à 40 ℃ pendant une certaine période de temps, pour trouver les conditions optimales.
Tannase doit être noté que les ions ferriques en tant qu'inhibiteur peuvent affecter le résultat.
Boisson à base de thé :
- Améliore la qualité du thé (réduit l'amertume) et prévient la formation de trouble dû à la coacervation du tanin du thé
La tannase est ajoutée à l'extrait de thé à une concentration d'environ 0,005% à 0,2% selon la concentration de tanin et incubée à 30 à 40 ℃ pendant 0,5 à 1 heure sous agitation.
- Augmenter l'extractibilité
La tannase et d'autres préparations enzymatiques (par exemple la cellulase, la pectinase) sont ajoutées à une suspension thé/eau à une concentration d'environ 0,05 % à 0,1 % et incubées à 40 °C pendant 1 à 2 heures sous agitation.
- La tannase est désactivée par chauffage à plus de 95 °C pendant plus de 30 min.
Extrait botanique :
- Augmenter l'extractibilité
La tannase et d'autres préparations enzymatiques (par exemple la cellulase, la pectinase) sont ajoutées à l'extrait botanique à une concentration d'environ 0,05 % à 0,1 % et incubées à 40 ℃ pendant 1 à 2 heures sous agitation.
- La tannase est désactivée par chauffage à plus de 95 °C pendant plus de 30 min.
La tannase est une enzyme inductible largement utilisée dans les industries alimentaires, alimentaires, pharmaceutiques et chimiques.
Dans cette étude, la production de tannase et ses propriétés biochimiques ont été évaluées.
Parmi 42 souches d'Aspergillus analysées pour la sélection potentielle de tannase, Aspergillus melleus a donné les meilleurs résultats.
La production a été analysée en utilisant une planification factorielle complète de 2³.
L'activité maximale (452,55 U mL−1) a été obtenue dans les conditions optimales de substrat (5,0 g), d'humidité initiale (60 %), d'acide tannique (2 %) et de 48 h de fermentation.
Le poids moléculaire de l'enzyme purifiée a été estimé à 69,52 kDa ; sa température et son pH optimaux étaient respectivement de 40 °C et 5,5.
Concernant les effecteurs chimiques utilisés, la tannase a été inhibée par le ZnCl2, le ZnSO4, le Triton X-100 et le SDS.
L'ajout de tannase au thé vert a amélioré son potentiel antioxydant d'environ 85 % par rapport au témoin.
Les présents résultats suggèrent que la tannase peut être utilisée comme adjuvant pour augmenter le potentiel antioxydant du thé vert.
La tannase (EC 3.1.1.20) appartient à la classe des hydrolases.
La tannase catalyse l'hydrolyse du digallate en gallate.
Le nom systématique de cette classe d'enzymes est l'acylhydrolase de tanin.
D'autres noms couramment utilisés incluent la tannase S et l'acétylhydrolase de tanin.
La tannase est une hydrolase inductible intracellulaire/extracellulaire adaptative naturelle et placée dans la superfamille des estérases.
La tannase peut être obtenue à partir de plantes, d'animaux et de micro-organismes, mais la tannase d'origine microbienne est plus étendue car sa stabilité est supérieure à celle des sources végétales et animales.
Structure de Tannase :
La tannase naturelle de B. subtilis se compose de 9,3 % d'hélice α, 33,6 % de feuillet β parallèle, 17,2 % de spire β et 39,9 % de bobine aléatoire.
La conformation β joue un rôle dominant dans l'activité de la tannase, et la structure secondaire de la tannase dépend étroitement de son microenvironnement (température et pH).
L'analyse microscopie par sonde à balayage de la tannase de B. Subtilis (SPM) a montré que la tannase présentait différents degrés d'agrégation, la structure est similaire à ronde ou ovale, la taille est différente et le diamètre moyen est de 44 nm.
La structure cristalline de la tannase est un petit cristal en forme de plaque.
L'analyse structurale tridimensionnelle de la tannase de L. plantarum a révélé qu'elle présentait une structure α/β avec 18 hélices α et 13 brins β.
Propriétés physicochimiques de la Tannase :
Les propriétés de la tannase varient d'une espèce à l'autre.
La tannase a un poids moléculaire de 46,5 à 90 kDa et existe sous forme de monomère, tandis que la tannase de Rhodococcus sp. et L. plantarum contient deux sous-unités.
Jusqu'à présent, toutes les tannases de levures et de champignons sont des glycoprotéines, mais il ne semble pas y avoir de telles modifications post-traductionnelles chez les bactéries.
La tannase est une protéine acide avec une plage de pH optimale de 4,5 à 7,0.
La température optimale des différents types de tannase est différente et la température optimale de la plupart des tannases bactériennes se situe entre 30 et 40 °C.
Lorsque le gallate de méthyle a été utilisé comme substrat et que la température de réaction était de 30 à 40 ° C, l'affinité bactérienne pour le substrat de la tannase (Km) de Selenomonas ruminantium et Enterobacter sp. était de 1,6 et 3,7, respectivement.
Plus de 28% de la tannase bactérienne nécessite des ions métalliques comme cofacteur pour stimuler son efficacité catalytique maximale.
Il a également été constaté que l'activité de la tannase de B. subtilis est augmentée dans les solvants protiques polaires tels que le glycérol, l'isopropanol, l'éthanol, le méthanol et l'alcool isoamylique, tandis que le butanol, l'acide acétique et l'acétone réduisent l'activité de la tannase.
La tannase (Tan410) d'une bibliothèque métagénomique du sol a été immobilisée sur différents supports, notamment la silice mésoporeuse SBA-15, le chitosane, l'alginate de calcium et l'amberlite IRC 50.
Le piégeage dans des billes d'alginate de calcium s'est avéré comparativement être la meilleure méthode et a été davantage caractérisé.
Le pH optimal du Tan410 immobilisé a été déplacé vers la neutralité par rapport à l'enzyme libre (de pH 6,4 à pH 7,0).
La température optimale a été déterminée comme étant de 45°C pour l'enzyme immobilisée et de 30°C pour l'enzyme libre, respectivement.
L'enzyme immobilisée n'a subi aucune perte d'activité après 10 cycles et a conservé plus de 90 % de son activité d'origine après stockage pendant 30 jours.
Après immobilisation, l'activité enzymatique n'était que légèrement affectée par le Hg2+, qui inhibait complètement l'activité de l'enzyme libre
La tannase immobilisée a été utilisée pour éliminer 80 % des tanins d'une infusion de thé vert lors du premier traitement.
Les billes ont été utilisées pour six passages successifs aboutissant à une hydrolyse globale de 56 % des tanins.
La tannase (tannin acyl hydrolase, EC3.1.1.20) est une enzyme hydrolase extracellulaire qui catalyse l'hydrolyse des liaisons ester et depside dans les tanins hydrolysables ou les esters d'acide gallique, libérant du glucose et de l'acide gallique (GA).
La tannase clive les liaisons ester entre les groupes galloyle présents dans divers composés tels que l'épigallocatéchine et le gallate d'épigallocatéchine qui sont présents dans les feuilles de thé vert.
L'enzyme pourrait être obtenue à partir de nombreuses sources allant des procaryotes aux eucaryotes supérieurs.
Des détails vitaux tels que les voies de régulation, les caractéristiques catalytiques et d'autres propriétés restent non révélés, ce qui limite son utilisation à grande échelle.
Cette étude obtient essentiellement des informations sur les substrats de tannase, le mécanisme, les applications et les tendances récentes dans la purification de la tannase.
Mécanisme catalytique de la tannase :
La tannase est l'enzyme la plus étudiée dans la biodégradation des tanins.
La tannase catalyse l'hydrolyse des esters et des liaisons depside de divers substrats, y compris les gallanonines, les esters d'acide gallique, le gallate d'épigallocatéchine et le gallate d'épicatéchine, libérant de l'acide gallique et du glucose.
La tannase de L. plantarum est constituée de deux domaines, un domaine α/β-hydrolase (résidus 4-204 et 396-469) et un domaine « couvercle » (résidus 205-395).
La molécule de glycérol dans la solution cryoprotectrice se lie au site actif de la tannase, qui imite la liaison du fragment galloyle à son substrat.
Le site actif de la tannase est situé dans le domaine α/β-hydrolase, dont trois résidus d'acides aminés Ser163, Asp419 et His451 sont des triades catalytiques.
La tannase de L. plantarum contient 18 hélices α et 13 brins β, et Ser163 est présent dans le motif pentapeptidique Gly161-X-Ser163-X-Gly165 entre β6 et α6.
Dans le site actif, Ser163 forme une liaison hydrogène avec l'atome NE2 du cycle imidazole His451.
Au cours de la réaction, His451 a déprotoné le groupe hydroxyle de Ser163 et Ser163 a été stabilisé par une liaison hydrogène avec Asp419.
Les tannases sont une famille d'estérases qui catalysent l'hydrolyse des liaisons ester et depside présentes dans les tanins hydrolysables pour libérer l'acide gallique.
Ici, une nouvelle tannase de la bactérie Lachnospiraceae (TanALb) a été caractérisée.
La TanALb recombinante a présenté une activité maximale à pH 7,0 et 50°C, et elle a maintenu plus de 70 % d'activité relative de 30°C à 55°C.
L'activité de TanALb a été renforcée par Mg2+ et Ca2+, et a été considérablement réduite par Cu2+ et Mn2+.
TanALb est capable de dégrader les esters d'acides phénoliques avec des alcools à longue chaîne, tels que le gallate de lauryle ainsi que l'acide tannique.
La valeur Km et l'efficacité catalytique (kcat/Km) de TanALb envers cinq substrats ont montré que l'acide tannique (TA) était le substrat préféré.
La modélisation d'homologie et l'analyse structurale ont indiqué que TanALb contient une boucle d'insertion (résidus 341 à 450).
Sur la base de la simulation de l'amarrage des molécules et de la dynamique moléculaire (MD), cette boucle a été observée sous la forme d'un couvercle en forme de rabat pour interagir avec des substrats en vrac tels que l'acide tannique.
TanALb est une nouvelle tannase bactérienne, et les caractéristiques de cette enzyme la rendent potentiellement intéressante pour une utilisation industrielle.
Les tanins sont des composés polyphénoliques présents dans les plantes où ils jouent un rôle important pour prévenir l'attaque des virus, des bactéries et des champignons.
Malgré le fait que les polyphénols inhibent la croissance microbienne, le processus d'adaptation a permis de développer des mécanismes pour les transformer.
Un mécanisme est la production de tannase, qui a été obtenue principalement à partir de champignons.
Ces dernières années, certaines bactéries productrices de tannases ont été isolées de différentes sources, principalement d'animaux et d'intestins et de matières fécales humaines ainsi que de déchets alimentaires et de fruits fermentés.
L'obtention de titres élevés de tannase bactérienne dépend principalement de la composition du milieu de culture, de la souche bactérienne et de l'optimisation du procédé des conditions de culture.
Cet article présente un aperçu des recherches récentes concernant la production, les caractéristiques physico-chimiques et moléculaires, les applications et les utilisations potentielles des tannases bactériennes.
La tannase est une enzyme qui hydrolyse les esters et les liaisons latérales des tanins, tels que l'acide tannique, libérant du glucose et de l'acide gallique et se distingue dans la clarification des vins et des jus.
Les champignons des genres Aspergillus et Penicillium sont d'excellents producteurs de cette enzyme.
La recherche de champignons qui produisent des niveaux élevés de tannase ainsi que de nouveaux substrats pour la production d'enzymes par le SSF est nécessaire.
Les objectifs de cette étude étaient d'évaluer la production de tannase par les espèces d'Aspergillus et de Penicillium par SSF en utilisant des feuilles et des déchets agro-industriels comme substrat, de sélectionner le meilleur producteur, d'optimiser la production, de caractériser l'extrait enzymatique brut et de l'appliquer le clarification du jus de raisin.
La sélection du meilleur producteur a été effectuée par planification Placket-Burman et RSM. P. montanense a montré l'activité la plus élevée avec 41,64 U/mL après 72 h de résidu de fermentation utilisant la cerise de la barbade, avec 3,5% d'acide tannique et 70% d'humidité.
L'enzyme a montré l'activité la plus élevée à pH 9,0 et 50°C.
La tannase de P. montanense était stable sur une large plage de pH et de température et, lorsqu'elle était appliquée au jus de raisin, montrait une plus grande efficacité en réduisant de 46 % la teneur en tanin après incubation 120 M.