АМИЛАЗА

Амилаза = ЭМИ

Номер КАС: 9000-90-2, 9000-85-5
Номер ЕС: 3.2.1.1

Амилаза — фермент, катализирующий гидролиз крахмала (лат. amylum) до сахаров.
Амилаза присутствует в слюне человека и некоторых других млекопитающих, где амилазы начинают химический процесс пищеварения.
Продукты, которые содержат большое количество крахмала, но мало сахара, такие как рис и картофель, могут приобретать слегка сладковатый вкус при пережевывании, потому что амилаза расщепляет часть их крахмала до сахара.

Поджелудочная железа и слюнные железы вырабатывают амилазу (альфа-амилазу) для гидролиза пищевого крахмала на дисахариды и трисахариды, которые под действием других ферментов превращаются в глюкозу для снабжения организма энергией.
Растения и некоторые бактерии также производят амилазу.
Конкретные белки амилаз обозначаются разными греческими буквами.
Все амилазы являются гликозидгидролазами и действуют на α-1,4-гликозидные связи.

Амилаза представляет собой пищеварительный фермент, преимущественно секретируемый поджелудочной железой и слюнными железами и обнаруживаемый в других тканях в очень малых количествах.
Амилаза была впервые описана в начале 1800-х годов и считается одним из первых ферментов в истории, подвергшихся научному исследованию.
Первоначально амилазы называли диастастами, но позже в начале 20 века они были переименованы в амилазы.

Основная функция амилаз заключается в гидролизе гликозидных связей в молекулах крахмала, превращении сложных углеводов в простые сахара.
Существует три основных класса ферментов амилазы; Альфа-, бета- и гамма-амилазы действуют на разные части углеводной молекулы.
Альфа-амилазу можно найти у людей, животных, растений и микробов.

Бета-амилаза содержится в микробах и растениях.
Гамма-амилаза обнаружена у животных и растений.
Эта статья будет посвящена применению альфа-амилазы и амилазы.

В 1908 году исследование Вольгемута выявило наличие амилазы в моче, что впоследствии привело к использованию амилазы в качестве диагностического лабораторного теста.
Анализ на амилазу обычно назначают вместе с липазой, особенно при подозрении на острый панкреатит.

амилаза, любой представитель класса ферментов, катализирующих гидролиз (расщепление соединения путем добавления молекулы воды) крахмала на более мелкие молекулы углеводов, такие как мальтоза (молекула, состоящая из двух молекул глюкозы).
Три категории амилаз, обозначенные как альфа, бета и гамма, различаются по способу воздействия на связи в молекулах крахмала.

Альфа-амилаза широко распространена среди живых организмов.
В пищеварительной системе человека и многих других млекопитающих альфа-амилаза, называемая птиалин, вырабатывается слюнными железами, тогда как панкреатическая амилаза секретируется поджелудочной железой в тонкую кишку.
Оптимальный рН альфа-амилазы составляет 6,7–7,0.

Птиалин смешивают с пищей во рту, где амилазы воздействуют на крахмалы.
Хотя пища остается во рту совсем недолго, действие птиалина в желудке продолжается до нескольких часов — до тех пор, пока пища не смешается с желудочным секретом, высокая кислотность которого инактивирует птиалин.
Пищеварительное действие птиалина зависит от количества кислоты в желудке, скорости опорожнения желудка и степени смешивания пищи с кислотой.
В оптимальных условиях от 30 до 40 процентов потребляемых крахмалов могут быть расщеплены птиалином до мальтозы во время пищеварения в желудке.

Когда пища проходит в тонкую кишку, оставшиеся молекулы крахмала катализируются в основном до мальтозы панкреатической амилазой.
Этот этап переваривания крахмала происходит в первом отделе тонкой кишки (двенадцатиперстной кишке), области, в которую впадает панкреатический сок.
Побочные продукты гидролиза амилазы в конечном итоге расщепляются другими ферментами на молекулы глюкозы, которые быстро всасываются через стенку кишечника.

Бета-амилазы присутствуют в дрожжах, плесени, бактериях и растениях, особенно в семенах.
Они являются основными компонентами смеси, называемой диастазой, которая используется для удаления крахмалистых проклеивающих веществ с текстиля и при преобразовании зерен злаков в сбраживаемые сахара.
Бета-амилаза имеет оптимальный рН 4,0–5,0.

Амилазы представляют собой группу ферментов, гидролизующих крахмал.
Многие ферменты действуют на крахмал или на производные от него олигосахариды.
Девятнадцать ферментов были отнесены к группе микробных амилаз: гидролазы (EC 3), такие как α-амилаза, β-амилаза, глюкоамилаза, α-глюкозидаза, деветвящие ферменты и трансферазы (EC 2), такие как CGTase, 4-α- глюканотрансфераза и фермент ветвления.

Во-первых, были описаны каталитические свойства каждого из 19 ферментов, чтобы прояснить различия между ними и их микробными источниками.
Далее структурные особенности этих ферментов были описаны на основе классификации CAZy.
Были предприняты специальные усилия, чтобы соотнести уникальное каталитическое свойство (номер ЕС) каждого фермента с уникальным структурным свойством амилазы (семейство или подсемейство гликозидгидролаз).
Были объяснены структуры четырех ферментов – така-амилазы (представителя α-амилазы), ЦГТазы, β-амилазы и глюкоамилазы – с акцентом на структуру их доменов, структуру каталитического сайта, идентификацию и положение двух каталитических остатков, а также каталитические механизмы, реализуемые этими структурами.

Объяснение механизмов экзо- или эндодействия, а также удерживающих или инвертирующих механизмов ферментов предпринимается на основе их структурных особенностей.
Наконец, промышленное применение амилазы было рассмотрено с акцентом на роль α-амилазы и глюкоамилазы в промышленности по осахариванию крахмала.
Недавно были проведены разработки в области производства трегалозы и других циклических глюканов.

α-Амилаза (1,4-α-D-глюкан-глюканогидролаза, EC 3.2.1.1) является основным пищеварительным ферментом, действующим на крахмал или гликоген, и присутствует в растениях, животных, бактериях и грибах.
Крахмал из растений представляет собой высокомолекулярный полимер глюкозы.
Амилаза состоит из амилозы, прямоцепочечного α-1,4-связанного полимера, состоящего примерно из 105 звеньев, и амилопектина, разветвленного цепочечного полимера с α-1,4-связанной глюкозой с точками ветвления, состоящими из α-1,6-связей, который содержит всего около 106 единиц глюкозы.
Гликоген животных похож на амилопектин по структуре, но имеет меньшие размеры.

α-Амилаза расщепляет α-1,4-связь, когда амилаза не находится рядом с точкой ветвления или концевым остатком глюкозы.
Таким образом, продукты Amylasess представляют собой мальтозу (2 остатка глюкозы), мальтотриозу (3 остатка глюкозы) и α-предельные декстрины (5-6 остатков, которые содержат точку разветвления).
У позвоночных они далее расщепляются до моносахаридов ферментами щеточной каймы кишечника изомальтазой и мальтазой (глюкоамилазой), которые гидролизуют связи α-1,6 и α-1,4 соответственно.
Исследования показывают, что гидролиз, а не всасывание моносахаридов, является стадией, ограничивающей скорость всасывания сложных углеводов у людей.

У животных α-амилаза обнаруживается в поджелудочной железе, околоушной железе, печени, сыворотке крови, моче и иногда в меньших количествах в других тканях или опухолях; основные белки амилазы слюны и поджелудочной железы очень похожи.
Амилаза слюны инициирует переваривание углеводов во рту, а амилаза поджелудочной железы является основным ферментом просветного переваривания углеводов в тонкой кишке.
Человеческая панкреатическая α-амилаза синтезируется в виде белка с молекулярной массой 57 кДа, для которого кДНК предсказывает белок из 512 аминокислот.

Это включает в себя сигнальную последовательность; Амилаза, выделенная из сока поджелудочной железы человека, имеет 496 аминокислот.
У различных видов зарегистрированная молекулярная масса амилазы составляет 50–57 кДа и состоит из одноцепочечного белка с одним углеводом (некоторые виды имеют изоформу без углевода) и изоэлектрической точкой 7,1.
Амилаза сока поджелудочной железы человека не имеет сахарных групп и существует в виде двух изоформ pI 7,2 и 6,6, называемых HPA I и HPA II.
В панкреатической амилазе свиней описано пять дисульфидных мостиков (44), и большинство видов имеют одну или две свободные сульфгидрильные группы.

Амилаза слюны кодируется геном AMY1, а амилаза поджелудочной железы - AMY2; третья форма, присутствующая в некоторых опухолях, называется AMY2B.
Эволюция семейства генов амилазы была прослежена с ретровирусной вставкой в промотор гена амилазы поджелудочной железы, отклоняющей амилазы, чтобы стать геном слюны.
Амилаза представляет собой мультигенное семейство с несколькими генами и псевдогенами на хромосоме 1 у человека и на хромосоме 3 у мышей.
В то время как большинство линий инбредных мышей экспрессируют один вид амилазы, некоторые линии (A/J, CE/J) и большинство диких мышей имеют множественные формы.
Интересно, что люди из сельскохозяйственных обществ, потребляющих пищу с высоким содержанием крахмала, имеют более высокое число копий генов амилазы слюны, а высокое число копий приводит к большему количеству белка и повышенному восприятию перорального крахмала.

Структура белка амилазы человека известна и содержит три домена, обозначенных как A, B и C, начиная с амино-конца.
Активный сайт расположен в домене А; кальций связывается с доменом B и может стабилизировать активный сайт.
Домен C представляет собой шаровидный домен с неизвестной функцией.

Некоторые амилазы, включая амилазу поджелудочной железы человека, аллостерически активируются хлоридом, который модулирует оптимум рН и максимальную активность.
Активный центр амилазы содержит 5 субсайтов, которые связывают различные остатки глюкозы в субстрате.
Текущее понимание ферментативного механизма гликозидаз в обзоре.

Кинетические данные подтверждают наличие дополнительных сайтов связывания углеводов.
Некоторые из них представляют собой сайты поверхностного связывания, которые помогают амилазе связываться с гранулами крахмала.
Скорость переваривания крахмала также зависит от структуры крахмала, который классифицируется как быстро перевариваемый, медленно перевариваемый и устойчивый крахмал.

На переваривание крахмала также может повлиять приготовление пищи, которое может расщепить гранулы крахмала до растворимого крахмала.
Исследования ферментативного механизма также выиграли от существования большого семейства растительных белков, ингибирующих α-амилазу.
Наиболее изучены из них из фасоли и определена структура фермент-ингибиторного комплекса.

Более мощные ингибиторы были получены из псевдоолигосахаридов, один из которых, псевдотетрасахарид, акарбоза, был одобрен для клинического применения.
Сообщалось о кристаллической структуре комплекса свиной амилазы с акарбозой.
Эти ингибиторы псевдоолигосахаридов, в отличие от белковых ингибиторов, блокируют все глюкозидазы, включая ферменты щеточной каймы кишечника, а также амилазу.

Многие панкреатические ферменты, в том числе амилаза, абсорбируются поверхностью слизистой оболочки двенадцатиперстной кишки, хотя их можно смыть высоким содержанием соли.
Однако было показано, что амилаза специфически связывается с N-связанными олигосахаридами гликопротеинов щеточной каймы, и это связывание повышает активность амилазы.
Специфические гликопротеины, связывающие амилазу, были идентифицированы как сахараза-изомальтаза (SI) и SGLT1.

Это связывание повышало активность SI, а также активность амилазы, но ингибировало активность SGLT1.
Авторы предположили, что это улучшает пищеварение, но предотвращает слишком быстрое всасывание глюкозы.
После связывания с белками щеточной каймы амилаза интернализуется в энтероциты, восстанавливая поглощение глюкозы.

Альфа-амилаза представляет собой олигосахаридную эндогликозидазу, фермент, расщепляющий внутреннюю гликозидную связь внутри поли- или олигосахарида.
В случае альфа-амилазы амилазы представляют собой 1,4-связь между двумя фрагментами глюкозы, расщепляющую связь CO между углеродом C1 и кислородом, хотя какая 1,4-связь расщепляется, является случайным.

Альфа-амилазе для активности требуется кальций, хотя полная активность происходит только в присутствии определенных анионов, таких как Cl-, фосфат и другие.
Хотя многие ткани могут продуцировать альфа-амилазу, формы, обнаруживаемые в сыворотке, чаще всего происходят из поджелудочной железы и слюнных желез.
Из этих тканевых источников было обнаружено и охарактеризовано несколько изоферментов.

Альфа-амилазы можно найти в различных жидкостях организма, и они являются одними из немногих ферментов, которые можно найти в моче здоровых людей.
Основной целью тестирования амилазы, особенно при наличии соответствующих симптомов, является диагностика панкреатита и других первичных и вторичных патологий поджелудочной железы.
Это можно сделать более конкретным, проверив изоферменты амилазы, специфичные для поджелудочной железы.
Однако общая амилаза по-прежнему является очень ценным диагностическим инструментом.

Есть некоторые данные, позволяющие предположить, что липаза может быть лучшим индикатором панкреатита.
На практике часто измеряют оба фермента.
Амилаза может также играть роль в диагностике других видов рака, помимо рака поджелудочной железы, таких как множественная миелома и рак яичников, хотя, по-видимому, амилазы, по крайней мере, в некоторых из этих случаев, слюнная форма может быть более важной формой амилазы.

Из-за неспецифического характера амилазы можно использовать множество субстратов, и в прошлом это часто приводило к значительной изменчивости результатов измерения амилазы в зависимости от типа используемого реагента.
В ответ крупные субстраты, такие как крахмал, были заменены более мелкими, более стабильными олигосахаридами.
Хотя никаких полезных спектрофотометрических изменений не происходит во время катализируемого амилазой гидролиза этих гликозидных связей, высвобождение глюкозы может быть связано с ферментом, таким как гексокиназа.

При этом АТФ используется для фосфорилирования глюкозы с образованием глюкозо-6-фосфата (G6P).
Затем этот продукт можно соединить с ферментом глюкозо-6-фосфатдегидрогеназой, который использует NAD+ для окисления G6P.
Превращение НАД+ в НАДН можно отслеживать при 340 нм.

Фермент слюны и панкреатического сока, который катализирует гидролиз (расщепление) крахмала, гликогена и родственных полисахаридов в более простые и удобные формы сахара.
Амилаза расщепляет α (1-4) гликозидные связи.

Добавка
Амилаза вырабатывается и секретируется слюнными железами и поджелудочной железой, чтобы способствовать химическому перевариванию пищевых продуктов (например, крахмала).
Амилаза также присутствует в других организмах, таких как плесень, бактерии, дрожжи и растения.
У растений амилаза может быть обнаружена в семенах для расщепления крахмала на сахар, который зародыш использует для стимулирования роста.

Амилаза — это фермент, который используется для превращения крахмалов в сахара.
Амилаза содержится в слюне человека, а присутствие амилазы запускает процесс пищеварения.
Амилаза также обнаружена в поджелудочной и слюнной железе и играет важную роль в превращении пищевых крахмалов в глюкозу для получения энергии в организме человека.

Амилаза в пищеварении
Как только пища попадает в рот, амилазы запускают процесс пищеварения.
Пища должна быть разбита на более мелкие питательные вещества, чтобы организм мог хранить или использовать амилазы.
Ваше тело вырабатывает специальные ферменты, которые работают над перевариванием различных типов продуктов, которые вы потребляете.
Амилаза — это фермент, вырабатываемый во рту и поджелудочной железой, который расщепляет углеводы на более мелкие молекулы.

Роль амилазы во рту
Во время пищеварения углеводы начинаются как полисахариды, которые представляют собой большие молекулы крахмала, которые расщепляются на дисахариды, которые представляют собой две связанные молекулы сахара.
Затем дисахариды далее расщепляются на еще более мелкие простые сахара, известные как моносахариды, которые затем всасываются в кровь, чтобы организм мог их использовать.
Когда вы начинаете жевать, пища механически распадается на более мелкие кусочки.

Вы также производите слюну, содержащую амилазу, которая смешивается с пищей.
Амилаза — это пищеварительный фермент, который активируется при жевании и гидролизует или расщепляет крахмал до моносахаридов.
Амилаза расщепляет крахмал во рту на мальтозу, дисахарид, состоящий из двух молекул глюкозы.

Роль амилазы в желудке
Когда вы глотаете, переваривание углеводов продолжается в желудке, поскольку пережеванная пища смешивается с амилазой.
Ваш желудок не производит никакой дополнительной амилазы.

Ваш желудок содержит желудочный сок, который работает на переваривание других питательных веществ в вашей пище.
Амилаза, поступившая с вашей пережеванной пищей, продолжает расщеплять крахмал до мальтозы.
Затем из желудка пища попадает в тонкую кишку, где продолжается пищеварение.

Роль амилазы в поджелудочной железе
Когда пища проходит через пищеварительную систему, амилазы расщепляются на еще более мелкие молекулы, прежде чем организм сможет использовать амилазы в качестве энергии.
Поджелудочная железа также вырабатывает фермент амилазу, которая выделяется в двенадцатиперстную кишку тонкого кишечника.

Вырабатываемая здесь амилаза расщепляет оставшиеся полисахариды и дисахариды до моносахаридов, что завершает переваривание углеводов.
Глюкоза, моносахарид, является результатом переваривания углеводов.
В тонком кишечнике глюкоза затем всасывается в кровь, которую организм будет использовать для получения энергии.
Ваше тело использует глюкозу в качестве топлива для всех ваших телесных процессов.

Амилаза сыворотки крови
Амилаза присутствует в крови в небольших количествах; это нормально.
Однако, если ваша поджелудочная железа была повреждена, воспалена или заблокирована, амилаза высвобождается в кровь, а не в двенадцатиперстную кишку, что приводит к повышению уровня амилазы в сыворотке крови.

Анализ крови может проверить, диагностировать или контролировать проблемы с поджелудочной железой.
Проблемы со здоровьем, связанные с повышенным уровнем амилазы в крови, включают острый панкреатит, хронический панкреатит, псевдокисту поджелудочной железы или закупорку протока, по которому амилаза переносится из поджелудочной железы в тонкую кишку или желчные камни.
Симптомы, обычно связанные с заболеванием поджелудочной железы, могут включать боль в животе, тошноту, лихорадку или потерю аппетита.

Тест на амилазу
Тест на амилазу измеряет количество амилазы в крови или моче (моча).
Амилаза — это фермент, вырабатываемый поджелудочной железой и слюнными железами, который помогает организму расщеплять углеводы.
Если тест на амилазу обнаруживает слишком много амилазы в вашей крови или моче, амилазы могут указывать на расстройство поджелудочной железы или другое состояние здоровья.

Что такое тест на амилазу?
Тест на амилазу — это способ измерения количества амилазы в крови или моче (моча).
Амилазы также называют тестом «ами», амилазой сыворотки и амилазой мочи.

Что такое амилаза?
Амилаза — это фермент, тип белка, который помогает вашему организму расщеплять углеводы.
Поджелудочная железа и слюнные железы во рту вырабатывают амилазу.

Обычно в крови и моче содержится небольшое количество амилазы.
Но слишком высокие уровни могут указывать на проблемы со здоровьем.

Когда проводится тест на амилазу?
Медицинский работник может порекомендовать тест на амилазу для диагностики или мониторинга:
Проблемы с поджелудочной железой, такие как панкреатит, камни в желчном пузыре или рак поджелудочной железы.
Алкогольное расстройство (алкоголизм).

Муковисцидоз.
Расстройства пищевого поведения.
Инфекционное заболевание.
Кто проводит тест на амилазу?

Для анализа крови (сыворотки) поставщик медицинских услуг, такой как медсестра, врач или лаборант, берет образец крови.
Для анализа мочи вы предоставляете образец мочи поставщику медицинских услуг.
Затем образец крови и/или мочи отправляется в лабораторию для анализа.

Детали теста

Как подготовиться к тесту на амилазу?
Ваш лечащий врач даст вам конкретные инструкции.
Возможно, вам придется голодать от восьми до двенадцати часов.
Это означает, что вы не должны ни есть, ни пить ничего, кроме воды.
Возможно, вам придется воздержаться от употребления алкоголя за 24 часа до теста.

Обязательно сообщайте своему лечащему врачу обо всех рецептурных или безрецептурных лекарствах, которые вы принимаете.
Некоторые из них могут повлиять на результаты теста на амилазу, например:
Аспирин.
Кортикостероиды.

Диуретики (мочегонные таблетки).
Индометацин (НПВП).
Опиоиды.
Оральные контрацептивы (противозачаточные таблетки).

Чего следует ожидать во время анализа крови на амилазу?
Сбор крови для анализа на амилазу занимает всего несколько минут.
В офисе, клинике или лаборатории медицинский работник:

Оберните тугую повязку вокруг плеча.
Очистите часть кожи в области локтя.
Вставьте иглу в эту область, которая может вызвать ощущение жжения или пощипывания.
Подсоедините трубку к игле и наполните трубку кровью.

Снимите ленту и иглу.
Надавите на проколотую рану, чтобы остановить кровотечение.
Наложите повязку на кожу.

Чего следует ожидать во время анализа мочи на амилазу?
Ваш поставщик медицинских услуг может попросить вас предоставить образец мочи «чистого улова» в офисе.
Или они могут попросить вас собрать серию образцов в течение 24 часов дома.
Ваш лечащий врач даст вам конкретные инструкции.

Чего мне следует ожидать после теста на амилазу?
После анализа крови оставьте повязку на несколько часов.
Вам также может потребоваться избегать физических упражнений в течение нескольких часов после анализа крови.

Особых указаний после анализа мочи нет.

Каковы риски теста на амилазу?
Анализы крови очень безопасны и сопряжены с небольшим риском.
У вас может быть небольшой синяк в том месте, где игла вонзилась в кожу.
В редких случаях вена может вздуться, и могут помочь теплые компрессы.

РЕЗУЛЬТАТЫ И ПОСЛЕДУЮЩИЕ ДЕЙСТВИЯ
Когда я должен узнать результаты теста на амилазу?
Вы должны получить результаты теста на амилазу примерно через день или два, в зависимости от лаборатории.

Каковы нормальные значения теста на амилазу?
Нормальный диапазон для амилазы может отличаться от лаборатории к лаборатории.
В образце крови диапазон составляет от 30 до 110 ЕД/л (единиц на литр).
В образце мочи диапазон составляет от 2,6 до 21,2 международных единиц в час (МЕ/ч).

Что означает Амилаза, если ваша амилаза высокая или низкая?
Если ваш уровень амилазы ненормальный, амилазы могут означать, что у вас есть состояние здоровья.
Ваш лечащий врач обсудит с вами результаты и их значение.
Они также рассмотрят другие факторы, такие как текущие симптомы, история болезни и дополнительные результаты анализов.

Если у вас высокий уровень амилазы, амилазы могут указывать на проблемы с поджелудочной железой.
Низкий уровень амилазы может указывать на проблемы с поджелудочной железой, печенью или почками или муковисцидоз.

Амилаза — гидролитический фермент, расщепляющий крахмал на декстрины и сахара.
Амилазы состоят из семейства ферментов, разлагающих крахмал, которые включают:
Альфа-амилаза
Бета-амилаза

Амилоглюкозидаза или глюкоамилаза
пуллуланаза
Мальтогенная амилаза
Амилазы могут работать одновременно в идеальной синергии.
Они являются ключевыми ингредиентами, которые продлевают срок хранения хлеба, работая как улучшители брожения.

α-Амилаза представляет собой белковый фермент EC 3.2.1.1, который гидролизует альфа-связи больших альфа-связанных полисахаридов, таких как крахмал и гликоген, с образованием глюкозы и мальтозы.
Амилаза является основной формой амилазы, обнаруживаемой у людей и других млекопитающих.
Амилаза также присутствует в семенах, содержащих крахмал, в качестве пищевого резерва и секретируется многими грибами.

Амилаза представляет собой фермент, который катализирует гидролиз крахмала до простых сахаров, таких как глюкоза и манноза.
Амилазы также могут гидролизовать олигосахариды, полученные из крахмала.
Амилазы представляют собой гликозидгидролазы, действующие на а-1,4-гликозидные связи.
Альфа-амилаза обнаружена у растений, животных, микробов и людей, тогда как бета-амилаза обнаружена у микробов и растений, а гамма-амилаза - у микробов и животных.

Измерения амилазы крови используются для определения функции поджелудочной железы.
Амилаза может использоваться в биохимических анализах, тестах на крахмал, исследованиях пищеварения и процессах ферментации.
Разрушение гена амилазы в рекомбинантной конструкции также является методом отбора на успешные события интеграции.
Посетите страницу поставщика для получения дополнительной информации, в том числе об активности ферментов.

Энзимология
α-Амилаза, эндофермент, преимущественно расщепляет внутренние α-1,4-связи и имеет очень низкую активность в отношении связей концевых звеньев глюкозы.
Кроме того, амилазы не могут гидролизовать α-1,6 связи в амилопектине.
Образующиеся продукты действия амилазы на крахмал, называемые декстринами, представляют собой α-1,4-связанные димеры глюкозы (мальтоза), α-1,4-связанные тримеры глюкозы (мальтотриоза) и разветвленные олигосахариды, содержащие от 6 до 8 единиц глюкозы. которые содержат как α-1,6, так и α-1,4 связи (предельные декстрины).
Переваривание крахмала может начинаться во рту и с проглоченным комком пищи, но в основном происходит в просвете верхних отделов тонкой кишки.
Переваривание крахмала завершается в кишечнике ферментами щеточной каймы, мальтазой и изомальтазой.

Активный центр α-амилазы содержит несколько субсайтов, каждый из которых способен связывать один остаток глюкозы субстрата.
Ферменты свиньи и человека, по-видимому, имеют пять субсайтов, и третий субсайт, вероятно, является каталитическим сайтом.
Субстраты могут связываться с первым остатком глюкозы в подсайте один или два, так что расщепление может происходить между первым и вторым или вторым и третьим остатками.

Во время одной встречи фермент-субстрат расщепляется несколько глюкозных связей.
Три кислотных остатка, одна глутаминовая кислота и две аспарагиновые кислоты, считаются каталитическими остатками.
Глутаминовая кислота считается донором протона, а одна из аспарагиновых кислот действует как нуклеофил.
α-Амилаза абсолютно нуждается в ионах кальция и активируется такими анионами, как хлорид, бромид, йодид или фторид.

Тяжелые металлы ингибируют фермент.
Важность уровня амилазы в сыворотке крови в диагностике острого панкреатита вызвала широкий интерес к анализу амилазы.
Амилаза чаще всего измеряется с помощью анализов поглощения или флуоресценции, в которых меченый субстрат расщепляется.

Амилаза человека секретируется как поджелудочной железой, так и слюнными железами.
Эти ферменты переваривают крахмал и гликоген в рационе.
Амилазы слюны и поджелудочной железы человека имеют одинаковую ферментативную активность.

Однако они различаются по молекулярной массе, содержанию углеводов и электрофоретической подвижности.
Амилаза слюны инициирует пищеварение во рту и может составлять значительную часть переваривания крахмала и гликогена, поскольку амилазы транспортируются с пищей в желудок и тонкий кишечник, где амилазы продолжают действовать.
В желудке активность амилазы защищена от секретируемой желудочной кислоты за счет буферизации пищи и защищенной щелочной среды слюны и желудочной слизи.
Действие как слюнной, так и панкреатической амилазы заключается в гидролизе 1,4-гликозидных связей на каждом втором соединении между углеродом 1 и кислородом.

Продуктами расщепления амилазой являются мальтоза и мальтотриоза (2- и 3-α-1,4-связанные молекулы соответственно) и α-декстрины, содержащие 1,6-гликозидные связи, поскольку 1,6-гликозидные связи в крахмале не гидролизуются. по амилазе.
Ферменты щеточной каймы энтероцита завершают гидролиз продуктов амилазного расщепления до глюкозы.
Конечный продукт, глюкоза, транспортируется через абсорбирующую эпителиальную клетку кишечника за счет Na+-связанного транспорта.

Панкреатическая α-амилаза продуцируется ацинарными клетками поджелудочной железы и выделяется в двенадцатиперстную кишку.
Амилаза является основной молекулой жидкости поджелудочной железы.

Амилаза, открытая и выделенная Ансельмом Пайеном в 1833 году, была первым открытым ферментом.
Амилазы представляют собой гидролазы, действующие на α-1,4-гликозидные связи.
Их можно далее подразделить на амилазы α, β и γ.
α-Амилаза (ААМ) представляет собой фермент, который действует как катализатор гидролиза α-связанных полисахаридов в α-аномерные продукты.

Фермент может быть получен из различных источников, каждый из которых имеет различные характеристики.
α-Амилаза, обнаруженная в организме человека, служит ферментом, активным в поджелудочном соке и слюне.
α-Амилаза не только необходима в физиологии человека, но и выполняет ряд важных биотехнологических функций в различных отраслях обрабатывающей промышленности.
β/α-амилаза (BAAM) представляет собой белок-предшественник, который после секреции расщепляется с образованием β-амилазы и α-амилазы.

β-амилаза (BAM) действует на невосстанавливающие концы цепи и высвобождает только β-мальтозу.
γ-амилаза (GAM) действует на невосстанавливающие концы цепи амилозы и амилопектина и высвобождает глюкозу.
Пуллуланаза гидролизует α-1,6-глюкозидную связь в крахмале, амилопектине, пуллулане и родственных олигосахаридах.
Об α-амилазе см. Raghad zoubi.
См. также Амилаза (иврит).

α-амилаза
α-амилазы (CAS 9014-71-5) (альтернативные названия: 1,4-α-D-глюканглюканогидролаза; гликогеназа) представляют собой кальциевые металлоферменты.
Действуя в случайных местах вдоль цепи крахмала, α-амилаза расщепляет длинноцепочечные сахариды, в конечном итоге давая либо мальтотриозу и мальтозу из амилозы, либо мальтозу, глюкозу и «предельный декстрин» из амилопектина.
Они принадлежат к семейству гликозидгидролаз 13.

Поскольку амилазы могут действовать в любом месте субстрата, α-амилаза действует быстрее, чем β-амилаза.
У животных амилазы являются основным пищеварительным ферментом, и оптимальный рН амилазы составляет 6,7–7,0.

В физиологии человека и слюнная, и панкреатическая амилазы являются α-амилазами.
Форма α-амилазы также обнаружена у растений, грибов (аскомицеты и базидиомицеты) и бактерий (Bacillus).

β-амилаза
Другая форма амилазы, β-амилаза (альтернативные названия: 1,4-α-D-глюканмальтогидролаза, гликогеназа, сахарогенамилаза), также синтезируется бактериями, грибами и растениями.
Работая с нередуцирующего конца, β-амилаза катализирует гидролиз второй α-1,4 гликозидной связи, отщепляя за один раз две единицы глюкозы (мальтозу).
Во время созревания фруктов β-амилаза расщепляет крахмал до мальтозы, в результате чего получается сладкий вкус спелых фруктов.
Они принадлежат к семейству гликозидгидролаз 14.

В семенах присутствуют как α-амилаза, так и β-амилаза; β-амилаза присутствует в неактивной форме до прорастания, тогда как α-амилаза и протеазы появляются после начала прорастания.
Многие микробы также производят амилазу для расщепления внеклеточных крахмалов.
Ткани животных не содержат β-амилазы, хотя амилазы могут присутствовать в микроорганизмах, содержащихся в пищеварительном тракте.
Оптимальный рН для β-амилазы составляет 4,0–5,0.

γ-амилаза
γ-Амилаза (альтернативные названия: глюкан-1,4-α-глюкозидаза, амилоглюкозидаза, экзо-1,4-α-глюкозидаза, глюкоамилаза, лизосомальная α-глюкозидаза, 1,4-α-D-глюканглюкогидролаза) будет расщеплять α( 1–6) гликозидные связи, а также последняя α-1,4 гликозидная связь на невосстанавливающем конце амилозы и амилопектина, дающая глюкозу.
γ-амилаза имеет наиболее кислый оптимальный рН из всех амилаз, потому что амилазы наиболее активны при рН 3.
Они принадлежат к множеству различных семейств GH, таких как семейство 15 гликозидгидролаз грибов, семейство гликозидгидролаз 31 MGAM человека и семейство 97 гликозидгидролаз бактериальных форм.

Биохимия/физиол Действия
α-Амилаза представляет собой гидролазу крахмала для производства глюкозы, важной для получения энергии.
Амилаза катализирует гидролиз α-1,4-гликозидных связей в крахмале с образованием единиц глюкозы, мальтозы и мальтотриозы.

У млекопитающих α-амилаза регулирует ассимиляцию сахара, уменьшая поглощение глюкозы котранспортером Na+/глюкозы 1 (SGLT1) и стимулируя переваривание крахмала, опосредованное гликопротеиновыми N-гликанами.
Ингибиторы α-амилазы связаны с лечением сахарного диабета 2 типа.
α-Амилазы являются широко известными промышленными ферментами, используемыми в пищевой, моющей, текстильной, ферментационной и фармацевтической промышленности.

Структура
Показана как 1hvx структура термостабильной α-амилазы Bacillus stearothermophilus (BSTA).
BSTA состоит из одной полипептидной цепи.
Эта цепь свернута в три домена: А, В и С.

Эти домены обычно встречаются на всех ферментах α-амилазы.
Домен А составляет основную структуру с (β/α)8-стволом.
Домен B состоит из листа из четырех антипараллельных β-цепей с парой антипараллельных β-цепей.
Между β-нитями наблюдаются длинные петли.

В домене B расположен сайт связывания Ca2+-Na+-Ca2+.
Домен С, состоящий из восьми β-тяжей, собран в глобулярную единицу, образующую греческий ключевой мотив.
Амилазы также содержат третий сайт связывания Ca2+, связанный с доменом А.
На С-концевой стороне β-тяжей (β/α)8-ствола в домене А расположен активный сайт.

Каталитическими остатками, участвующими в активном центре BSTA, являются Asp234, Glu264 и Asp331.
Остатки идентичны другим α-амилазам, но есть позиционные различия, которые отражают гибкую природу каталитических остатков.
CaII и CaI с Na, обнаруженные внутри домена B, и CaIII на границе раздела доменов A и C, составляют сайты связывания ионов металлов.

Все α-амилазы содержат один высококонсервативный ион Ca2+ для структурной целостности и ферментативной активности.
CaI соответствует α-амилазам, однако существуют структурные различия между линейным трио CaI, CaII и Na в других ферментах.
CaIII действует как мост между двумя петлями, одна из α6 домена A, а другая между β1 и β2 домена C.

Хлоридзависимые ферменты
Семейство хлорид-зависимых ферментов, включая α-амилазу слюны и поджелудочной железы, требует связывания иона хлорида для аллостерической активации.
Функция хлорид-иона до сих пор остается неопределенной.
Никакой связи между аффинностью связывания аниона и активностью амилазы не наблюдалось, что указывает на сложность между параметрами связывания и механизмом активации амилаз.
Исследования показали, что нитрит- и нитрат-ионы с α-амилазой поджелудочной железы вписываются в сайт связывания хлорида, создавая таким образом все необходимые водородные связи и повышая относительную активность в 5 раз.

Специфика:

Альфа-амилаза катализирует гидролиз внутренних альфа-1,4-глюкановых звеньев в полисахаридах, содержащих 3 или более альфа-1,4-связанных звеньев D-глюкозы, с образованием смеси мальтозы и глюкозы.
См. также Такешита и Хере (1975).

Функция

Амилазы выполняют в хлебобулочных изделиях следующие функции:
Обеспечивают ферментируемые и редуцирующие сахара.
Ускорение брожения дрожжей и усиленное газообразование для оптимального расширения теста во время расстойки и выпечки.
Усиление вкуса и цвета корочки за счет усиления реакции Майяра подрумянивания и карамелизации.

Уменьшите вязкость теста/теста во время клейстеризации крахмала в духовке.
Увеличьте подъем/пружину печи и увеличьте объем продукта.
Действуют как смягчители мякиша, препятствуя черствению.
Измените свойства теста, уменьшив его липкость.

Механизм
В организме человека α-амилаза участвует в пищеварении при расщеплении углеводов в рационе.
Используемый механизм включает катализ гидролиза субстрата по механизму двойной замены с образованием ковалентного промежуточного гликозил-фермента и гидролиза через переходные состояния, подобные ионам оксокарбения.
Одна из карбоновых кислот в активном центре действует как каталитический нуклеофил при образовании интермедиата.
Вторая карбоновая кислота действует как кислотно-основной катализатор, поддерживая стабилизацию переходных состояний во время гидролиза.

Человеческая слюна и панкреатическая α-амилаза
Слюнная α-амилаза гидролизует (α1-4) гликозидные связи крахмала, разделяя амилазы на короткие полисахаридные фрагменты.
Как только фермент достигает желудка, амилазы инактивируются из-за кислого рН.
Дальнейшее расщепление крахмала происходит за счет секреции второй формы фермента поджелудочной железой.

Панкреатический сок поступает в двенадцатиперстную кишку, и панкреатическая α-амилаза далее расщепляет крахмал с образованием мальтозы, мальтотриозы и олигосахаридов.
Олигосахариды, называемые декстринами, представляют собой фрагменты амилопектина, состоящие из (α1-6) точек разветвления.
Микроворсинки кишечного эпителия расщепляют мальтозу и декстрины на глюкозу, которая всасывается в кровеносную систему.
Гликоген имеет относительно аналогичную структуру крахмала и, таким образом, проходит по тому же пути пищеварения.

Регулирование
α-Амилаза регулируется рядом ингибиторов.
Эти ингибиторы классифицируются по шести категориям в зависимости от их третичной структуры.
Ингибиторы α-амилазы блокируют активный центр фермента.

У животных ингибиторы контролируют превращение крахмала в простые сахара во время пиков глюкозы после еды, так что расщепление глюкозы происходит со скоростью, с которой организм может справиться.
Это особенно важно для диабетиков, которым требуется небольшое количество α-амилазы для поддержания контроля над уровнем глюкозы.
Однако после приема инсулина активность α-амилазы поджелудочной железы повышается.
Растения используют эти ингибиторы в качестве защитного механизма для подавления использования α-амилазы у насекомых, таким образом защищая себя от травоядных.

физиология
Амилаза представляет собой кальцийзависимый фермент, который гидролизует сложные углеводы по альфа-1,4-связям с образованием мальтозы и глюкозы.
Амилаза фильтруется почечными канальцами и резорбируется (инактивируется) канальцевым эпителием.
Активный фермент не появляется в моче.
Небольшие количества амилазы поглощаются клетками Купфера в печени.

У здоровых собак 14% амилазы связано с глобулинами.
Из-за этой полимеризации собачья амилаза имеет переменную (высокую) молекулярную массу и обычно не фильтруется почками.
У собак с заболеванием почек эта полимеризованная (макроамилаза) амилаза обнаруживается в более высоких концентрациях (от 5 до 62% от общей активности амилазы) и способствует гиперамилаземии, наблюдаемой при этих заболеваниях.

У собак есть четыре различных изофермента амилазы: изофермент 3 обнаружен в поджелудочной железе (> 50%), тогда как изофермент 4 обнаружен во всех тканях.

Органоспецифичность:
Поджелудочная железа: содержится в гранулах зимогена.
В поджелудочной железе концентрация амилазы выше, чем в других тканях.
Кишечник: двенадцатиперстная кишка, подвздошная кишка
Яичник и яички

Слюнные железы: амилаза слюны обнаруживается в высокой концентрации у свиней, что приводит к высоким контрольным интервалам для амилазы у этого вида.
У собак отсутствует слюнная амилаза.
Методология
Анализ амилазы

Существует несколько различных анализов на амилазу:
ферментативный
Сахарогенность – эта методика измеряет скорость появления редуцирующих сахаров (глюкозы, мальтозы).
Эта методология недействительна для собак, поскольку сыворотка собак содержит мальтазу.
Мальтаза дополняет активность амилазы и будет продуцировать повышенное количество редуцирующих сахаров.

Амилокластический – этот метод измеряет гидролиз крахмала и скорость исчезновения амилазы.
Действительно для собак и других домашних животных.
Липемические образцы могут демонстрировать ингибирование активности ферментов, которое можно устранить путем разбавления.
Турбидометрия: размер крахмального субстрата уменьшается при гидролизе, что снижает светорассеяние.

Хромогенные субстраты: в них используются красители, связанные с субстратами из синтетического крахмала, при этом краситель высвобождается (и измеряется) после гидролиза субстрата.
Методы хромогенного субстрата являются текущим клиническим анализом амилазы.
Тип реакции
Ферментативный колориметрический анализ

Процедура
α-амилазы катализируют расщепление некоторых олигосахаридов.
Полученные фрагменты полностью гидролизуются до п-нитрофенола и глюкозы с помощью α-глюкозидазы.
Интенсивность окраски п-нитрофенола прямо пропорциональна активности α-амилазы.

Заявление
α-Амилаза из поджелудочной железы свиней использовалась:
в системе пищеварения in vitro для изучения гидролиза глобулинов гороха
исследование ингибирования α-амилазы in vitro
приготовить пищеварительный сок (слюнный сок) для модели пищеварительной системы человека in vitro

Использование

Ферментация
α- и β-амилазы играют важную роль в пивоварении и ликероводочных изделиях, изготовленных из сахаров, полученных из крахмала.
В процессе брожения дрожжи поглощают сахара и выделяют этанол.
В пиве и некоторых спиртных напитках сахара, присутствующие в начале брожения, были получены путем «растирания» зерна или других источников крахмала (например, картофеля).

При традиционном пивоварении солодовый ячмень смешивают с горячей водой для создания «затора», который выдерживают при заданной температуре, чтобы амилазы в соложеном зерне могли преобразовать крахмал ячменя в сахара.
Различные температуры оптимизируют активность альфа- или бета-амилазы, что приводит к различным смесям сбраживаемых и несбраживаемых сахаров.
Выбирая температуру затора и соотношение зерна и воды, пивовар может изменить содержание алкоголя, ощущение во рту, аромат и вкус готового пива.

В некоторых исторических методах производства алкогольных напитков превращение крахмала в сахар начинается с того, что пивовар жует зерно, чтобы смешать амилазы со слюной.
Эта практика по-прежнему практикуется при домашнем производстве некоторых традиционных напитков, таких как чаанг в Гималаях, чича в Андах и касири в Бразилии и Суринаме.

Мучная добавка
Амилазы используются в выпечке хлеба и для расщепления сложных сахаров, таких как крахмал (содержащийся в муке), на простые сахара.
Затем дрожжи питаются этими простыми сахарами и превращают амилазы в отходы этанола и углекислого газа.
Это придает аромат и заставляет хлеб подниматься.

В то время как амилазы естественным образом обнаруживаются в дрожжевых клетках, амилазам требуется время, чтобы дрожжи произвели достаточное количество этих ферментов для расщепления значительного количества крахмала в хлебе.
Это причина долгого брожения теста, такого как закваска.
Современные методы выпечки хлеба включают амилазы (часто в форме ячменного солода) в улучшители хлеба, что делает процесс более быстрым и более практичным для коммерческого использования.

α-Амилаза часто упоминается как ингредиент муки промышленного помола.
Пекари с длительным воздействием муки, обогащенной амилазой, подвержены риску развития дерматита или астмы.

Молекулярная биология
В молекулярной биологии наличие амилазы может служить дополнительным методом отбора на успешную интеграцию репортерной конструкции помимо устойчивости к антибиотикам.
Поскольку репортерные гены окружены гомологичными областями структурного гена амилазы, успешная интеграция разрушит ген амилазы и предотвратит деградацию крахмала, что легко обнаружить с помощью окрашивания йодом.

Использование

Кулинарное использование
Амилаза обычно используется в выпечке хлеба в качестве добавки для улучшения превращения сложных сахаров в простые сахара, которые затем могут питаться дрожжами и производить спирт и CO2.
Амилазы также широко используются в производстве пива и спиртных напитков.
Амилаза часто добавляется в виде ячменного солода и вводится на этапе затирания.
Подобно процессу выпечки хлеба, амилаза расщепляет крахмалы на простые сахара, позволяя дрожжам питаться и производить алкоголь.

В более общем плане амилазу можно использовать в любой ситуации, когда необходимо расщепить крахмалы на простые сахара.
Это может быть полезно в сырых приложениях, где тепло может повредить мимолетные ароматы или вкусы.

Медицинское использование
Амилаза также имеет медицинское применение при заместительной терапии ферментами поджелудочной железы (PERT).
Амилаза является одним из компонентов Sollpura (липротамаза), помогающим расщеплять сахариды на простые сахара.

Другое использование
Ингибитор альфа-амилазы, называемый фазеоламин, был протестирован в качестве потенциальной диетической добавки.
При использовании в качестве пищевой добавки амилаза имеет номер E E1100 и может быть получена из поджелудочной железы свиньи или плесневых грибов.

Бациллярная амилаза также используется в моющих средствах для одежды и посудомоечных машин для растворения крахмала с тканей и посуды.
Фабричные рабочие, которые работают с амилазой для любого из вышеперечисленных целей, подвергаются повышенному риску профессиональной астмы.
От пяти до девяти процентов пекарей имеют положительный кожный тест, а от четверти до трети пекарей с проблемами дыхания гиперчувствительны к амилазе.

Промышленное использование
α-Амилаза широко используется в различных промышленных процессах.
При текстильном ткачестве крахмал добавляют для деформации.
После плетения крахмал удаляется α-амилазой Bacillus subtilis.
Декстрин, улучшающий вязкость, наполнитель или пищевой ингредиент, производится путем разжижения крахмала бактериальной α-амилазой.

Бактериальные α-амилазы B.subtilis или B.licheniformis используются для начального разжижения крахмала при производстве глюкозного сиропа с высокой конверсией.
Панкреатит можно проверить, определив уровень амилазы в крови в результате повреждения клеток, продуцирующих амилазу, или выделения из-за почечной недостаточности.
α-Амилаза используется для производства солода, так как фермент вырабатывается при прорастании зерен злаков.
β/α-амилаза (BAAM) представляет собой белок-предшественник, который после секреции расщепляется с образованием β-амилазы и α-амилазы.

гиперамилаземия
Амилаза сыворотки крови может быть измерена в целях медицинского диагноза.
Концентрация выше нормы может отражать любое из нескольких заболеваний, включая острое воспаление поджелудочной железы (амилазы можно измерять одновременно с более специфичной липазой), перфоративную язву желудка, перекрут кисты яичника, странгуляцию, кишечную непроходимость, мезентериальную ишемию, макроамилаземию. и свинка.
Амилаза может быть измерена в других жидкостях организма, включая мочу и перитонеальную жидкость.

Исследование, проведенное в январе 2007 года Вашингтонским университетом в Сент-Луисе, предполагает, что тесты слюны на фермент можно использовать для выявления дефицита сна, поскольку фермент увеличивает активность амилазы в зависимости от продолжительности времени, в течение которого субъект был лишен сна.

История
В 1831 году Эрхард Фридрих Лейхс (1800–1837) описал гидролиз крахмала слюной из-за присутствия в слюне фермента «птиалина», амилазы.
Название амилазы получило по древнегреческому названию слюны: πτύαλον — птиалон.

Современная история ферментов началась в 1833 году, когда французские химики Ансельм Пайен и Жан-Франсуа Персо выделили амилазный комплекс из прорастающего ячменя и назвали амилазы «диастазами».
Амилаза происходит от этого термина, все последующие названия ферментов, как правило, оканчиваются на суффикс -аза.
В 1862 году Александр Якулович Данилевский (1838–1923) отделил панкреатическую амилазу от трипсина.

Этиология и эпидемиология
Хотя повышенный уровень амилазы или гиперамилаземия в первую очередь наблюдается при заболеваниях слюнных желез и поджелудочной железы, амилазы также могут наблюдаться при различных заболеваниях, включая желудочно-кишечные заболевания, злокачественные новообразования и гинекологические заболевания.
Снижение уровня амилазы наблюдается при преэклампсии, муковисцидозе и заболеваниях печени.

Повышенный уровень амилазы можно наблюдать при различных состояниях, включая заболевания поджелудочной железы, заболевания слюнных желез, снижение метаболического клиренса, заболевания кишечника и макроамилаземию.
Хроническое повышение уровня амилазы также может наблюдаться при редком состоянии, называемом доброкачественной гиперэнзимемией поджелудочной железы или синдромом Гулло.
Пациенты обычно здоровы, у них нет заболеваний поджелудочной железы.
Этиология состояния неизвестна.

У 26 (12,5%) из 208 пациентов с острой болью в животе, не связанной с поджелудочной железой, при поступлении был повышен уровень амилазы в сыворотке крови.
Аномально повышенный уровень амилазы наблюдается у 35% пациентов с заболеваниями печени.
16-25% случаев диабетического кетоацидоза проявляются повышенным уровнем амилазы.
В группе из 74 пациентов с операбельным раком легкого у 13 была выявлена гиперамилаземия.

Патофизиология
Основная функция амилазы заключается в катализе гидролиза крахмала в сахара.
Было обнаружено несколько изоформ амилазы, но наиболее распространенными из них являются амилаза поджелудочной железы (P-амилаза) и амилаза слюны (S-амилаза). тракт.
S-амилаза в основном вырабатывается в слюнных железах, но также может образовываться в яичниках, фаллопиевых трубах, желудочно-кишечном тракте, легких, поперечно-полосатых мышцах и злокачественных новообразованиях.

Амилаза сыворотки жестко регулируется в организме.
Существует баланс между скоростью производства и скоростью очистки.
Повышенный уровень амилазы может быть связан с увеличением панкреатической или экстрапанкреатической продукции сниженной скорости клиренса.

Амилаза имеет молекулярную массу от 50 до 55 кДа, оптимальный физиологический рН от 6,7 до 7,0 и требует ионов кальция и хлора для оптимальной ферментативной активности.
Небольшой размер позволяет амилазам легко фильтроваться через клубочки.
Амилаза выводится через почки и ретикулоэндотелиальную систему.

Диагностические тесты
В течение многих лет амилаза в основном использовалась для диагностики острого панкреатита.
Амилазу можно измерить с помощью анализа крови или мочи. Анализ мочи может быть выполнен путем сбора чистой мочи или 24-часового сбора мочи. Нормальный диапазон сывороточной амилазы отличается от лаборатории к лаборатории.
Амилазы клинически важны для дифференциации панкреатической амилазы от других изоформ амилазы.
Повышенный уровень амилазы при нормальной липазе может свидетельствовать о проблемах вне поджелудочной железы.

Мешающие факторы
Лекарства, в том числе аспирин, морфин, антиретровирусные препараты и препараты, содержащие эстроген, могут влиять на уровень амилазы в сыворотке крови.
Макроамилаземия, как упоминалось выше, является еще одной хорошо известной причиной повышения уровня амилазы в сыворотке крови.

В этом состоянии фермент образует комплекс с белками, такими как иммуноглобулины и полисахариды.
Из-за большого размера макромолекулярного комплекса снижается почечный клиренс, что приводит к стойкому повышению уровня амилазы.
Макроамилаземия может возникать у здоровых людей или при заболеваниях, включая аутоиммунные заболевания, диабет и рак, например рак щитовидной железы.

Мочевая амилаза обычно является нормальной макроамилаземией и может помочь исключить это состояние.
Это состояние встречается у 1% здоровых людей и у 2,5% людей с гиперамилаземией.

Макроамилаземию следует подозревать у бессимптомных пациентов с повышенным уровнем амилазы в сыворотке.
Необходимого лечения заболевания не требуется.
Прошлые исследования показали, что о макроамилаземии в основном сообщалось у пациентов с нарушениями гуморального иммунитета, такими как глютеновая болезнь, ВИЧ-инфекция, язвенный колит, ревматоидный артрит и множественная миелома.

Результаты, отчетность, критические выводы
В настоящее время не существует установленного на международном уровне референтного диапазона уровней амилазы.
Референтный диапазон может достигать 20–300 ЕД/л.
Однако повышенный уровень амилазы, более чем в три раза превышающий верхний предел нормы, убедительно подтверждает диагноз острого панкреатита.

Меньше этого часто связано с другими условиями.
Аномально низкий уровень амилазы встречается нечасто, но может наблюдаться при муковисцидозе, хроническом панкреатите, сахарном диабете, ожирении и курении.
Клиницисты должны знать о таких причинах, чтобы помочь интерпретировать низкую активность амилазы у пациентов.

Клиническое значение
Амилаза в основном используется для диагностики заболеваний поджелудочной железы.
Амилаза является обычно измеряемым ферментом из-за наличия недорогих, легко автоматизируемых методов.
Хотя амилаза является чувствительным индикатором острого панкреатита, амилазы неспецифичны, поскольку амилазы могут быть повышены при некоторых состояниях, не связанных с поджелудочной железой.

Панкреатит может быть определен по двум из трех следующих критериев: боль в животе, уровни сывороточной амилазы и/или липазы более чем в три раза превышают верхний предел нормы, а визуализация брюшной полости подтверждает характерные признаки панкреатита.
Таким образом, клиническая значимость амилазы подвергается сомнению.
В случаях повышенного уровня амилазы при незначительной поддержке панкреатита следует рассмотреть альтернативные причины гиперамилаземии.
Амилаза бесполезна для прогнозирования тяжести острого приступа поджелудочной железы или мониторинга состояния.

Ингибиторы амилазы, такие как акарбоза, использовались при лечении диабета 2 типа, и было показано, что они снижают уровень гемоглобина A1C и пик постпрандиальной глюкозы.
Также было показано, что акарбоза улучшает ремиссию демпинг-синдрома у бариатрических пациентов.
Также было показано, что препарат снижает риск сердечно-сосудистых заболеваний, замедляя утолщение сонных артерий.

Повышенный уровень амилазы можно наблюдать при самых разных состояниях.
Амилазы важно, чтобы клиницисты имели четкий поэтапный подход при обнаружении гиперамилаземии.
Это поможет избежать ненужной госпитализации и отложенного или неадекватного лечения.

Улучшение результатов команды здравоохранения
Медицинские работники должны эффективно общаться, когда лабораторные результаты указывают на непанкреатическую причину.
Амилазы также важно знать о различных условиях, которые могут повлиять на уровень амилазы.
Липаза обычно предпочтительнее амилазы из-за более высокой специфичности.
Липаза обычно остается повышенной до двух недель, тогда как концентрация амилазы остается повышенной до пяти дней.

Таким образом, амилаза не так клинически полезна, как липаза, если существует задержка между появлением симптомов и временем обращения пациента за медицинской помощью.
Американский колледж гастроэнтерологии 2013 года отмечает, что совместный заказ липазы и амилазы не является ни экономически эффективным, ни выгодным для лечения.
Amylases также заявляет, что заказ только амилазы ненадежен и не повышает диагностическую эффективность по сравнению с липазой.
Если есть доступ к тесту на липазу, добавление амилазы увеличивает стоимость для пациента и не имеет большого значения для подтверждения диагноза панкреатита.

Эволюция

Слюнная амилаза
Сахариды являются источником пищи, богатой энергией.
Крупные полимеры, такие как крахмал, частично гидролизуются во рту под действием фермента амилазы, а затем расщепляются до сахаров.

У многих млекопитающих наблюдалось значительное увеличение числа копий гена амилазы.
Эти дупликации позволяют панкреатической амилазе AMY2 повторно нацеливаться на слюнные железы, позволяя животным обнаруживать крахмал по вкусу и переваривать крахмал более эффективно и в больших количествах.
Это произошло независимо друг от друга у мышей, крыс, собак, свиней и, что наиболее важно, у людей после сельскохозяйственной революции.

После сельскохозяйственной революции, произошедшей 12 000 лет назад, человеческий рацион стал больше переходить на одомашнивание растений и животных, а не на охоту и собирательство.
Крахмал стал основным продуктом питания человека.

Несмотря на очевидные преимущества, ранние люди не обладали амилазой слюны, тенденция, которая также наблюдается у эволюционных родственников человека, таких как шимпанзе и бонобо, у которых есть либо одна копия гена, ответственного за выработку амилазы слюны, либо нет.
Как и у других млекопитающих, панкреатическая альфа-амилаза AMY2 дублировалась несколько раз.
Одно событие позволило амилазам развить специфичность слюны, что привело к выработке амилазы в слюне (названной у людей как AMY1).
Область 1p21.1 хромосомы 1 человека содержит множество копий этих генов, называемых по-разному AMY1A, AMY1B, AMY1C, AMY2A, AMY2B и так далее.

Однако не все люди обладают одинаковым количеством копий гена AMY1.
Известно, что популяции, которые больше полагаются на сахариды, имеют большее количество копий AMY1, чем популяции людей, которые, для сравнения, потребляют мало крахмала.
Количество копий гена AMY1 у людей может варьироваться от шести копий в сельскохозяйственных группах, таких как европейско-американская и японская (две популяции с высоким содержанием крахмала), до всего двух-трех копий в обществах охотников-собирателей, таких как биака, датог и якуты.

Корреляция, существующая между потреблением крахмала и числом копий AMY1, специфичным для популяции, предполагает, что большее количество копий AMY1 в популяциях с высоким содержанием крахмала было выбрано естественным отбором и считается благоприятным фенотипом для этих людей.
Следовательно, амилазы, скорее всего, заключаются в том, что польза от того, что человек обладает большим количеством копий AMY1 в популяции с высоким содержанием крахмала, повышает физическую форму и производит более здоровое, более здоровое потомство.

Этот факт особенно очевиден при сравнении географически близких популяций с разными пищевыми привычками, обладающих разным числом копий гена AMY1.
Так обстоит дело с некоторыми азиатскими популяциями, которые, как было показано, обладают небольшим количеством копий AMY1 по сравнению с некоторыми сельскохозяйственными популяциями в Азии.
Это предлагает убедительные доказательства того, что естественный отбор воздействовал на этот ген, в отличие от возможности того, что ген распространился в результате генетического дрейфа.

Вариации количества копий амилазы у собак отражают таковые у людей, что позволяет предположить, что они приобрели дополнительные копии, когда следовали за людьми.
В отличие от людей, у которых уровень амилазы зависит от содержания крахмала в рационе, дикие животные, потребляющие широкий спектр продуктов, как правило, имеют больше копий амилазы.
Это может быть связано в основном с обнаружением крахмала, а не с перевариванием.

Название продукта: Альфа-амилаза
Источник: человеческая слюна.
Чистота:> 90% (SDS-PAGE)
Примечание по чистоте: обычно> 98% (SDS-PAGE, две полосы прибл. 60 кДа)
Форма: Лиофилизированный
Активность: > 100 ЕД/мг (Система клинической химии Siemens Dimension®)
Определение единицы: одна единица катализирует гидролиз одного микромоля 2-хлор-4-нитрофенил-aD-мальтотриозида с получением 2-хлор-4-нитрофенола в минуту при 37°C.
Белок: > 0,2 мг белка/мг (кумасси)
Удельная активность: > 400 ЕД/мг белка
Загрязнители:
Липаза: <0,1%
Протеаза: <0,1%
Аммиак: < 0,1 мкмоль/мг
pH: 6,0–7,5 (10 мг/мл H2O)
Состав: лиофилизированный из трисхлорида, маннит, рН 7,2.
Внешний вид: порошок от белого до почти белого цвета
Растворимость: прозрачный, бесцветный (10 мг/мл солевого раствора).
Хранение: -20°C
Переаттестация: 3 года
Молекулярный вес: ~60 000
Номер КАС: 9000-90-2
Номер ЕС: 3.2.1.1
Джин: AMY1A
Идентификатор гена: 276
Номер доступа: P04745

Информация по технике безопасности
Символ: GHS08
Сигнальное слово: Опасно
Заявления об опасности: H334
Заявления о мерах предосторожности: P261, P284, P304+P340, P342+P311, P501

ХАРАКТЕРИСТИКИ
Уровень качества: 100
биологический источник: поджелудочная железа свиньи
форма: порошок
удельная активность: ~50 ед/мг
температура хранения: 2-8°C

Альфа-амилаза

Идентификаторы
№ ЕС: 3.2.1.1
Номер КАС: 9000-90-2

Бета-амилаза

Идентификаторы
№ ЕС: 3.2.1.2
Номер КАС: 9000-91-3

Гамма-амилаза. Глюкан 1,4-альфа-глюкозидаза

Идентификаторы
№ ЕС: 3.2.1.3
КАС №: 9032-08-0

Ферментативная активность: α-амилаза
Номер ЕС: 3.2.1.1
Семейство CAZy: GH13
Количество CAS:
9000-90-2,
9000-85-5
Источник: Bacillus licheniformis.
Молекулярный вес: 58 000
Экспрессия: Очищенный от Bacillus licheniformis
Специфичность: эндогидролиз α-1,4-D-глюкозидных связей в крахмале.
Удельная активность: ~ 55 ЕД/мг (40°C, pH 6,5 на реагенте Ceralpha)
Определение единицы: Одна единица α-амилазы – это количество фермента, необходимое для высвобождения одного мкмоля п-нитрофенола из заблокированного п-нитрофенилмальтогептаозида в минуту (в присутствии избытка α-глюкозидазы) при рН 6,0 и 40°C.
температура:     75oC
Оптимальный рН: 6,5
Примеры применения: Для использования в методах Megazyme Dietary Fibre.
Распознавание метода:     метод EBC 6.5

Связанные слова и фразы

жировой
адреналин
аминокислота
амилаза
андроген
арника
бета-каротин
карбогидраза
углевод
целлюлоза
хлорофилл
хлоропласт
лимонная кислота
кодон
кофермент
криптохром
денитрификация
денитрифицировать
эндонуклеаза
эндорфин
ферментативный
фермент
жирная кислота
флавоноид
муравьиная кислота
фруктоза
грелин
глицин
гликопротеин
гистамин
джут
ланолин
лептин
ликопин
меланин
матричная РНК
мРНК
микопротеин
нуклеаза
нуклеиновая кислота
питательное вещество
эстрадиол
эстроген
пепсин
феромон
флоэма
фототропизм
растительного происхождения
полисахарид
прогестерон
протеаза
белок
смола
смолистый
рибонуклеиновая кислота
РНК
сок
серотонин
спайковый белок
стероидный препарат
танин
тестостерон
микроэлемент
транспортная РНК
триплетный кодон
тРНК
ксилема

Синонимы    
альфа-амилаза
4-альфа-D-глюканглюканогидролаза
гликогеназа
α-амилаза# α-амилаза
1#4-α-D-глюканглюканогидролаза
ЕС 3.2.1.1
9001-19-8
эндоамилаза
Така-амилаза А
 

Bu internet sitesinde sizlere daha iyi hizmet sunulabilmesi için çerezler kullanılmaktadır. Çerezler hakkında detaylı bilgi almak için Kişisel Verilerin Korunması Kanunu mevzuat metnini inceleyebilirsiniz.