AMYLASE

Amylase = AMY

Numéro CAS : 9000-90-2, 9000-85-5
Numéro CE : 3.2.1.1

Une amylase est une enzyme qui catalyse l'hydrolyse de l'amidon (du latin amylum) en sucres.
L'amylase est présente dans la salive des humains et de certains autres mammifères, où les amylases commencent le processus chimique de digestion.
Les aliments qui contiennent de grandes quantités d'amidon mais peu de sucre, comme le riz et les pommes de terre, peuvent acquérir un goût légèrement sucré lorsqu'ils sont mâchés car l'amylase dégrade une partie de leur amidon en sucre.

Le pancréas et la glande salivaire fabriquent de l'amylase (alpha-amylase) pour hydrolyser l'amidon alimentaire en disaccharides et trisaccharides qui sont convertis par d'autres enzymes en glucose pour fournir de l'énergie au corps.
Les plantes et certaines bactéries produisent également de l'amylase.
Des protéines d'amylase spécifiques sont désignées par différentes lettres grecques.
Toutes les amylases sont des glycoside hydrolases et agissent sur les liaisons α-1,4-glycosidiques.

L'amylase est une enzyme digestive principalement sécrétée par le pancréas et les glandes salivaires et présente dans d'autres tissus à de très faibles niveaux.
L'amylase a été décrite pour la première fois au début des années 1800 et est considérée comme l'une des premières enzymes de l'histoire à avoir été étudiée scientifiquement.
Les amylases étaient initialement appelées diastaste, mais ont ensuite été renommées amylase au début du 20e siècle.

La fonction principale des amylases est d'hydrolyser les liaisons glycosidiques dans les molécules d'amidon, en convertissant les glucides complexes en sucres simples.
Il existe trois classes principales d'enzymes amylases; Alpha-, bêta- et gamma-amylase, et chacun agit sur différentes parties de la molécule glucidique.
L'alpha-amylase peut être trouvée chez les humains, les animaux, les plantes et les microbes.

La bêta-amylase se trouve dans les microbes et les plantes.
La gamma-amylase se trouve chez les animaux et les plantes.
Cet article se concentrera sur les applications de l'alpha-amylase et de l'amylase.

En 1908, une étude de Wohlgemuth a identifié la présence d'amylase dans l'urine, ce qui a ensuite conduit à l'utilisation de l'amylase comme test de diagnostic en laboratoire.
L'amylase est un test couramment demandé avec la lipase, en particulier dans le cadre d'une suspicion de pancréatite aiguë.

amylase, tout membre d'une classe d'enzymes qui catalysent l'hydrolyse (division d'un composé par addition d'une molécule d'eau) de l'amidon en molécules glucidiques plus petites telles que le maltose (une molécule composée de deux molécules de glucose).
Trois catégories d'amylases, notées alpha, bêta et gamma, diffèrent par la manière dont elles attaquent les liaisons des molécules d'amidon.

L'alpha-amylase est répandue parmi les organismes vivants.
Dans le système digestif des humains et de nombreux autres mammifères, une alpha-amylase appelée ptyaline est produite par les glandes salivaires, tandis que l'amylase pancréatique est sécrétée par le pancréas dans l'intestin grêle.
Le pH optimal de l'alpha-amylase est de 6,7 à 7,0.

La ptyaline est mélangée aux aliments dans la bouche, où les amylases agissent sur les amidons.
Bien que la nourriture ne reste que peu de temps dans la bouche, l'action de la ptyaline se poursuit jusqu'à plusieurs heures dans l'estomac, jusqu'à ce que la nourriture soit mélangée aux sécrétions de l'estomac, dont l'acidité élevée inactive la ptyaline.
L'action digestive de la ptyaline dépend de la quantité d'acide dans l'estomac, de la rapidité avec laquelle le contenu de l'estomac se vide et du degré de mélange des aliments avec l'acide.
Dans des conditions optimales, jusqu'à 30 à 40 % des amidons ingérés peuvent être décomposés en maltose par la ptyaline lors de la digestion dans l'estomac.

Lorsque les aliments passent dans l'intestin grêle, le reste des molécules d'amidon est principalement catalysé en maltose par l'amylase pancréatique.
Cette étape de la digestion de l'amidon se produit dans la première section de l'intestin grêle (le duodénum), la région dans laquelle les sucs pancréatiques se vident.
Les sous-produits de l'hydrolyse de l'amylase sont finalement décomposés par d'autres enzymes en molécules de glucose, qui sont rapidement absorbées à travers la paroi intestinale.

Les bêta-amylases sont présentes dans les levures, les moisissures, les bactéries et les plantes, en particulier dans les graines.
Ce sont les principaux composants d'un mélange appelé diastase qui est utilisé dans l'élimination des agents d'encollage féculents des textiles et dans la conversion des grains de céréales en sucres fermentescibles.
La bêta-amylase a un pH optimal de 4,0 à 5,0.

Les amylases sont un groupe d'enzymes qui hydrolysent l'amidon.
De nombreuses enzymes agissent sur l'amidon ou sur les oligosaccharides qui en dérivent.
Dix-neuf enzymes ont été classées comme appartenant au groupe des amylases microbiennes : les hydrolases (EC 3) telles que l'α-amylase, la β-amylase, la glucoamylase, l'α-glucosidase, les enzymes débranchantes et les transférases (EC 2) telles que la CGTase, la 4-α- la glucanotransférase et une enzyme de ramification.

Premièrement, les propriétés catalytiques de chacune des 19 enzymes ont été décrites pour clarifier les différences entre elles et leurs sources microbiennes.
Ensuite, les caractéristiques structurelles de ces enzymes ont été décrites sur la base de la classification CAZy.
Des efforts particuliers ont été faits pour corréler la propriété catalytique unique (numéro CE) de chaque enzyme avec la propriété structurelle unique de l'amylase (famille ou sous-famille des glycosides hydrolases).
Les structures de quatre enzymes - Taka-amylase (représentative de l'α-amylase), CGTase, β-amylase et glucoamylase - ont été expliquées en mettant l'accent sur leurs structures de domaine, les structures de site catalytique, l'identification et la position de deux résidus catalytiques, et le mécanismes catalytiques réalisés par ces structures.

L'explication des mécanismes d'action exo ou endo et des mécanismes de rétention ou d'inversion des enzymes est tentée sur la base de leurs caractéristiques structurelles.
Enfin, les applications industrielles de l'amylase ont été examinées en mettant l'accent sur le rôle de l'α-amylase et de la glucoamylase dans l'industrie de la saccharification de l'amidon.
Il y a eu des développements récents dans la production de tréhalose et d'autres glucanes cycliques.

L'α-amylase (1,4-α-D-glucane-glucanohydrolase, EC 3.2.1.1) est la principale enzyme digestive agissant sur l'amidon ou le glycogène et est présente dans les plantes, les animaux, les bactéries et les champignons.
L'amidon de plantes est un polymère de glucose de haut poids moléculaire.
Les amylases sont constituées d'amylose, un polymère à chaîne droite à liaison α-1,4 d'environ 105 unités et d'amylopectine, un polymère à chaîne ramifiée avec du glucose à liaison α-1,4 avec des points de ramification constitués de liaisons α-1,6 qui contient au total environ 106 unités de glucose.
Le glycogène des animaux a une structure similaire à celle de l'amylopectine, mais il est plus petit.

L'α-amylase clive la liaison α-1,4 lorsque l'amylase n'est pas à côté d'un point de ramification ou d'un résidu de glucose terminal.
Ainsi, les produits Amylasess sont le maltose (2 résidus glucose), le maltotriose (3 résidus glucose) et les dextrines α-limites (5-6 résidus qui contiennent un point de ramification).
Chez les vertébrés, ceux-ci sont en outre clivés en monosaccharides par les enzymes intestinales de la bordure en brosse isomaltase et maltase (glucoamylase) qui hydrolysent respectivement les liaisons α-1,6 et α-1,4.
Des études montrent que l'hydrolyse et non l'absorption des monosaccharides est l'étape limitant la vitesse d'absorption des glucides complexes chez l'homme.

Chez les animaux, l'α-amylase est présente dans le pancréas, la parotide, le foie, le sérum, l'urine et occasionnellement en plus petites quantités dans d'autres tissus ou tumeurs; les principales protéines d'amylase salivaire et pancréatique sont très similaires.
L'amylase salivaire initie la digestion des glucides dans la bouche et l'amylase pancréatique est la principale enzyme pour la digestion luminale des glucides dans l'intestin grêle.
L'α-amylase pancréatique humaine est synthétisée sous la forme d'une protéine de 57 KDa dont l'ADNc prédit une protéine de 512 acides aminés.

Cela inclut une séquence de signal ; l'amylase isolée du suc pancréatique humain compte 496 acides aminés.
Chez diverses espèces, le poids moléculaire rapporté pour l'amylase est de 50 à 57 kDa et consiste en une protéine à chaîne unique avec un glucide (certaines espèces ont une isoforme sans) et un point isoélectrique de 7,1.
L'amylase du suc pancréatique humain n'a pas de groupes sucre et existe sous deux isoformes de pl 7,2 et 6,6 appelées HPA I et HPA II.
Cinq ponts disulfure ont été décrits dans l'amylase pancréatique porcine (44) et la plupart des espèces ont un ou deux groupes sulfhydryle libres.

L'amylase salivaire est codée par le gène AMY1 et l'amylase pancréatique par AMY2 ; une troisième forme présente dans certaines tumeurs est appelée AMY2B.
L'évolution de la famille des gènes d'amylase a été retracée avec une insertion rétrovirale dans le promoteur d'un gène d'amylase pancréatique détournant les amylases pour devenir un gène salivaire.
L'amylase est une famille multigénique avec plusieurs gènes et pseudogènes sur le chromosome 1 chez l'homme et le chromosome 3 chez la souris.
Alors que la plupart des souches de souris consanguines expriment une seule espèce d'amylase, certaines souches (A/J, CE/J) et la plupart des souris sauvages ont plusieurs formes.
Fait intéressant, les individus des sociétés agricoles qui consomment des régimes riches en amidon ont un nombre de copies plus élevé de gènes d'amylase salivaire et un nombre de copies élevé conduit à plus de protéines et à une perception accrue de l'amidon oral.

La structure de la protéine amylase humaine est connue et contient trois domaines appelés A, B et C commençant à l'extrémité amino.
Le site actif est situé dans le domaine A ; le calcium se lie au domaine B et peut stabiliser le site actif.
Le domaine C est un domaine globulaire de fonction inconnue.

Certaines amylases dont l'amylase pancréatique humaine sont activées allostériquement par le chlorure qui module le pH optimum et l'activité maximale.
Le centre actif de l'amylase contient 5 sous-sites qui lient différents résidus de glucose dans le substrat.
La compréhension actuelle du mécanisme enzymatique des glycosidases est examinée dans.

Les preuves cinétiques soutiennent des sites de liaison aux glucides supplémentaires.
Certains d'entre eux sont des sites de liaison de surface qui aident l'amylase à se lier aux granules d'amidon.
La vitesse de digestion de l'amidon dépend également de la structure de l'amidon qui a été classé en amidon à digestion rapide, à digestion lente et résistant.

La digestion de l'amidon peut également être affectée par la cuisson qui peut décomposer les granules d'amidon en amidon soluble.
Les études du mécanisme enzymatique ont également bénéficié de l'existence d'une grande famille de protéines végétales inhibitrices de l'α-amylase.
Les mieux étudiés d'entre eux proviennent des fèves et la structure du complexe enzyme-inhibiteur a été déterminée.

Des inhibiteurs plus puissants ont été dérivés de pseudooligosaccharides dont l'un, le pseudotétrasaccharide, l'acarbose a été approuvé pour une utilisation clinique.
La structure cristalline de l'amylase de porc complexée avec l'acarbose a été rapportée.
Ces inhibiteurs de pseudo-oligosaccharides, contrairement aux inhibiteurs protéiniques, bloquent toutes les glucosidases, y compris les enzymes de la bordure en brosse intestinale ainsi que l'amylase.

Plusieurs enzymes pancréatiques, y compris l'amylase, sont absorbées à la surface de la muqueuse duodénale, bien qu'elles puissent être lavées avec une forte teneur en sel.
Cependant, l'amylase s'est avérée se lier spécifiquement aux oligosaccharides N-liés des glycoprotéines de la bordure en brosse et cette liaison a amélioré l'activité de l'amylase.
Des glycoprotéines spécifiques liant l'amylase ont été identifiées comme étant la sucrase-isomaltase (SI) et SGLT1.

Cette liaison a amélioré l'activité de SI ainsi que celle de l'amylase mais a inhibé l'activité de SGLT1.
Les auteurs ont proposé que cela améliore la digestion mais empêche une absorption trop rapide du glucose.
Après la liaison aux protéines de la bordure en brosse, l'amylase est intériorisée dans les entérocytes, rétablissant l'absorption du glucose.

L'alpha-amylase est une endoglycosidase oligosaccharidique, une enzyme qui clive une liaison glycosidique interne au sein d'un poly ou oligosaccharide.
Dans le cas de l'alpha-amylase, les amylases sont la liaison 1,4 entre deux fragments de glucose, clivant la liaison CO entre le carbone C1 et l'oxygène, bien que la liaison 1,4 qui est clivée soit aléatoire.

L'alpha amylase nécessite du calcium pour son activité, bien qu'une activité complète ne se produise qu'en présence de certains anions tels que Cl-, Phosphate et autres.
Bien que de nombreux tissus puissent produire de l'alpha amylase, les formes trouvées dans le sérum proviennent le plus souvent du pancréas et des glandes salivaires.
Plusieurs isoenzymes ont été détectées et caractérisées à partir de ces sources tissulaires.

Les alpha-amylases peuvent être trouvées dans une variété de fluides corporels et font partie des rares enzymes que l'on peut trouver dans l'urine d'individus en bonne santé.
L'objectif principal du test de l'amylase, en particulier lorsque les symptômes appropriés sont présents, est de diagnostiquer la pancréatite et d'autres pathologies pancréatiques primaires et secondaires.
Cela peut être rendu plus spécifique en testant les isoenzymes d'amylase spécifiques au pancréas.
Cependant l'amylase totale reste un outil de diagnostic très précieux.

Certaines preuves suggèrent que la lipase pourrait être un indicateur supérieur de pancréatite.
En pratique, les deux enzymes sont souvent mesurées.
L'amylase peut également jouer un rôle dans le diagnostic de cancers autres que le cancer du pancréas, tels que le myélome multiple et le cancer de l'ovaire, bien que les amylases semblent qu'au moins dans certains de ces cas, la forme salivaire puisse être la forme la plus importante d'amylase.

En raison de la nature non spécifique de l'amylase, de nombreux substrats peuvent être utilisés et, dans le passé, cela entraînait souvent une variabilité considérable dans la mesure de l'amylase, selon le type de réactif utilisé.
En réponse, de grands substrats tels que l'amidon ont été remplacés par des oligosaccharides plus petits et plus cohérents.
Bien qu'aucun changement spectrophotométrique utile ne se produise pendant l'hydrolyse catalysée par l'amylase de ces liaisons glycosidiques, la libération de glucose peut être couplée à une enzyme telle que l'hexokinase.

Celui-ci utilise l'ATP pour phosphoryler le glucose afin de produire du glucose-6-phosphate (G6P).
Ce produit peut ensuite être couplé à l'enzyme glucose-6-phosphate déshydrogénase qui utilise le NAD+ pour oxyder le G6P.
La conversion de NAD+ en NADH peut être surveillée à 340 nm.

Une enzyme dans la salive et le suc pancréatique qui catalyse l'hydrolyse (décomposition) de l'amidon, du glycogène et des polysaccharides apparentés en des formes de sucre plus simples et facilement utilisables.
Les amylases clivent les liaisons glycosidiques α (1-4).

Supplément
L'amylase est produite et sécrétée par les glandes salivaires et le pancréas pour faciliter la digestion chimique des aliments (comme l'amidon).
L'amylase est également présente dans d'autres organismes tels que les moisissures, les bactéries, les levures et les plantes.
Chez les plantes, l'amylase peut être trouvée dans les graines pour décomposer l'amidon en sucre à utiliser par l'embryon pour induire la croissance.

L'amylase est une enzyme utilisée pour transformer les amidons en sucres.
Les amylases se trouvent dans la salive humaine et la présence d'amylases démarre le processus de digestion.
Les amylases se trouvent également dans le pancréas et la glande salivaire et jouent un rôle important dans la conversion des amidons alimentaires en glucose pour l'énergie dans le corps humain.

Amylase dans la digestion
Dès que la nourriture entre dans votre bouche, les amylases commencent le processus de digestion.
Les aliments doivent être décomposés en nutriments plus petits afin que le corps puisse stocker ou utiliser les amylases.
Votre corps produit des enzymes spécialisées qui agissent sur la digestion des différents types d'aliments que vous consommez.
L'amylase est une enzyme produite dans la bouche et le pancréas qui décompose les glucides en molécules plus petites.

Le rôle de l'amylase dans la bouche
Au cours de la digestion, les glucides commencent sous forme de polysaccharides, qui sont de grosses molécules d'amidon qui se décomposent en disaccharides, qui sont deux molécules de sucre liées.
Les disaccharides sont ensuite décomposés en sucres simples encore plus petits, appelés monosaccharides, qui sont ensuite absorbés dans le sang afin que le corps puisse ensuite les utiliser.
Lorsque vous commencez à mâcher, les aliments sont mécaniquement décomposés en petits morceaux.

Vous produisez également de la salive, qui contient de l'amylase qui se mélange à votre nourriture.
L'amylase est une enzyme digestive que la mastication active et qui hydrolyse ou décompose l'amidon en monosaccharides.
L'amylase décompose l'amidon dans votre bouche en maltose, un disaccharide composé de deux molécules de glucose.

Le rôle de l'amylase dans l'estomac
Au fur et à mesure que vous avalez, la digestion des glucides se poursuit dans votre estomac lorsque les aliments mâchés se mélangent à l'amylase.
Votre estomac ne produit aucune amylase supplémentaire.

Votre estomac contient des sucs gastriques qui travaillent sur la digestion d'autres nutriments dans votre nourriture.
L'amylase qui est entrée avec votre nourriture mâchée continue de décomposer l'amidon en maltose.
De l'estomac, la nourriture passe ensuite dans l'intestin grêle où la digestion se poursuit.

Le rôle de l'amylase dans le pancréas
Au fur et à mesure que la nourriture passe dans le système digestif, les amylases sont décomposées en molécules encore plus petites avant que le corps ne puisse utiliser les amylases comme énergie.
Le pancréas produit également l'enzyme amylase qui est libérée dans le duodénum de l'intestin grêle.

L'amylase produite ici décompose les polysaccharides et disaccharides restants en monosaccharides, ce qui complète la digestion des glucides.
Le glucose, un monosaccharide, est le résultat de la digestion des glucides.
Dans l'intestin grêle, le glucose est ensuite absorbé dans le sang que le corps utilisera comme énergie.
Votre corps utilise le glucose comme carburant pour tous vos processus corporels.

Amylase sérique sanguine
L'amylase est présente dans votre sang en petites quantités; c'est normal.
Si votre pancréas a été blessé, enflammé ou bloqué, cependant, l'amylase est libérée dans le sang plutôt que dans le duodénum, ce qui entraîne une élévation des taux d'amylase dans le sérum sanguin.

Un test sanguin peut tester, diagnostiquer ou surveiller les problèmes pancréatiques.
Les problèmes de santé liés à l'amylase élevée dans le sang comprennent la pancréatite aiguë, la pancréatite chronique, le pseudokyste pancréatique ou le blocage du canal qui transporte l'amylase du pancréas à l'intestin grêle ou aux calculs biliaires.
Les symptômes généralement liés à un trouble du pancréas peuvent inclure des douleurs abdominales, des nausées, de la fièvre ou une perte d'appétit.

Test d'amylase
Un test d'amylase mesure la quantité d'amylase dans le sang ou l'urine (pipi).
L'amylase est une enzyme fabriquée par votre pancréas et vos glandes salivaires qui aide votre corps à décomposer les glucides.
Si un test d'amylase détecte trop d'amylase dans votre sang ou votre urine, les amylases peuvent indiquer un trouble du pancréas ou un autre problème de santé.

Qu'est-ce qu'un test d'amylase?
Un test d'amylase est un moyen de mesurer la quantité d'amylase dans le sang ou l'urine (pipi).
Les amylases sont également appelées test « amy », amylase sérique et amylase urinaire.

Qu'est-ce que l'amylase ?
L'amylase est une enzyme, un type de protéine qui aide votre corps à décomposer les glucides.
Le pancréas et les glandes salivaires de votre bouche produisent de l'amylase.

Il y a normalement une petite quantité d'amylase dans votre sang et votre urine.
Mais des niveaux trop élevés peuvent indiquer un problème de santé.

Quand un test d'amylase est-il effectué ?
Un fournisseur de soins de santé peut recommander un test d'amylase pour diagnostiquer ou surveiller :
Problème avec votre pancréas, comme une pancréatite, des calculs biliaires ou un cancer du pancréas.
Trouble lié à la consommation d'alcool (alcoolisme).

Fibrose kystique.
Troubles de l'alimentation.
Infection.
Qui effectue un test d'amylase?

Pour le test sanguin (sérum), un professionnel de la santé tel qu'une infirmière, un médecin ou un technicien de laboratoire prélève un échantillon de sang.
Pour le test d'urine, vous fournissez un échantillon d'urine à un fournisseur de soins de santé.
Ensuite, l'échantillon de sang et/ou d'urine est envoyé à un laboratoire pour analyse.

Détails des tests

Comment se préparer à un test d'amylase ?
Votre fournisseur de soins de santé vous donnera des instructions précises.
Vous devrez peut-être jeûner pendant huit à 12 heures.
Cela signifie que vous ne devriez rien manger ni boire à part de l'eau.
Vous devrez peut-être éviter l'alcool pendant 24 heures avant le test.

Assurez-vous d'informer votre fournisseur de soins de santé de tout médicament sur ordonnance ou en vente libre que vous prenez.
Certains peuvent affecter les résultats des tests d'amylase, tels que :
Aspirine.
Corticostéroïdes.

Diurétiques (pilules d'eau).
Indométhacine (un AINS).
Opioïdes.
Contraceptifs oraux (pilule contraceptive).

À quoi dois-je m'attendre lors d'un test sanguin d'amylase?
Le prélèvement de sang pour un test d'amylase ne prend que quelques minutes.
Dans un bureau, une clinique ou un laboratoire, un fournisseur de soins de santé :

Enroulez une bande serrée autour de votre bras.
Nettoyez une partie de votre peau à l'intérieur de la zone du coude.
Insérez une aiguille dans cette zone, ce qui peut provoquer une sensation de picotement ou de pincement.
Fixez un tube à l'aiguille et remplissez le tube de sang.

Retirez la bande et l'aiguille.
Exercez une pression sur la plaie perforante pour aider à arrêter tout saignement.
Placez un pansement sur votre peau.

À quoi dois-je m'attendre lors d'un test d'urine à l'amylase?
Votre fournisseur de soins de santé peut vous demander de fournir un échantillon d'urine « propre » au bureau.
Ou ils peuvent vous demander de prélever une série d'échantillons sur 24 heures à la maison.
Votre fournisseur de soins de santé vous donnera des instructions précises.

À quoi dois-je m'attendre après un test d'amylase?
Après une analyse de sang, gardez le pansement pendant quelques heures.
Vous devrez peut-être également éviter de faire de l'exercice pendant quelques heures après une analyse de sang.

Il n'y a pas d'instructions spécifiques après un test d'urine.

Quels sont les risques d'un test d'amylase?
Les tests sanguins sont très sûrs et comportent peu de risques.
Vous pourriez avoir une petite ecchymose à l'endroit où l'aiguille a pénétré dans votre peau.
Rarement, la veine peut gonfler et des compresses chaudes peuvent aider.

RÉSULTATS ET SUIVI
Quand dois-je connaître les résultats du test d'amylase ?
Vous devriez obtenir les résultats du test d'amylase dans environ un jour ou deux, selon le laboratoire.

Quelle est la plage normale pour un test d'amylase ?
La plage normale d'amylase peut différer d'un laboratoire à l'autre.
Dans un échantillon de sang, la plage est d'environ 30 à 110 U/L (unités par litre).
Dans un échantillon d'urine, la plage est de 2,6 à 21,2 unités internationales par heure (UI/h).

Que signifient les amylases si votre amylase est élevée ou faible ?
Si votre taux d'amylase est anormal, les amylases peuvent signifier que vous avez un problème de santé.
Votre fournisseur de soins de santé discutera des résultats avec vous et de leur signification.
Ils prendront également en compte d'autres facteurs, tels que les symptômes actuels, les antécédents médicaux et les résultats de tests supplémentaires.

Si votre niveau d'amylase est élevé, les amylases peuvent indiquer un problème dans votre pancréas.
Un faible taux d'amylase peut suggérer un problème au pancréas, au foie ou aux reins, ou une fibrose kystique.

L'amylase est une enzyme hydrolytique qui décompose l'amidon en dextrines et en sucres.
Les amylases sont composées d'une famille d'enzymes dégradant l'amidon qui comprennent :
Alpha-amylase
Bêta-amylase

Amyloglucosidase ou glucoamylase
Pullulanase
Amylase maltogène
Les amylases peuvent agir en même temps en parfaite synergie.
Ce sont des ingrédients clés qui prolongent la durée de conservation du pain, agissant comme améliorants de fermentation.

L'α-amylase est une enzyme protéique EC 3.2.1.1 qui hydrolyse les liaisons alpha des gros polysaccharides liés en alpha, tels que l'amidon et le glycogène, produisant du glucose et du maltose.
Les amylases sont la principale forme d'amylase trouvée chez l'homme et d'autres mammifères.
Les amylases sont également présentes dans les graines contenant de l'amidon comme réserve alimentaire et sont sécrétées par de nombreux champignons.

L'amylase est une enzyme qui catalyse l'hydrolyse de l'amidon en sucres simples tels que le glucose et le mannose.
Les amylases peuvent également hydrolyser les oligosaccharides dérivés de l'amidon.
Les amylases sont des glycoside hydrolases qui agissent sur les liaisons a-1,4-glycosidiques.
L'alpha-amylase se trouve dans les plantes, les animaux, les microbes et les humains, tandis que la bêta-amylase se trouve dans les microbes et les plantes et la gamma-amylase dans les microbes et les animaux.

Les mesures de l'amylase sanguine sont utilisées pour indiquer la fonction pancréatique.
L'amylase peut être utilisée dans les dosages biochimiques, les tests d'amidon, les études de digestion et les processus de fermentation.
La perturbation du gène de l'amylase dans une construction recombinante est également un procédé de sélection pour des événements d'intégration réussis.
Visitez la page du fournisseur pour plus d'informations, y compris l'activité enzymatique.

Enzymologie
L'α-amylase, une endoenzyme, clive préférentiellement les liaisons α-1,4 intérieures et a une très faible activité contre les liaisons des unités terminales de glucose.
De plus, les amylases ne peuvent pas hydrolyser les liaisons α-1,6 dans l'amylopectine.
Les produits résultants de l'amylase agissant sur l'amidon, appelés dextrines, sont des dimères de glucose liés en α-1,4 (maltose), des trimères de glucose liés en α-1,4 (maltotriose) et des oligosaccharides ramifiés de 6 à 8 unités de glucose. qui contiennent à la fois des liaisons α-1,6 et α-1,4 (dextrines limites).
La digestion de l'amidon peut commencer dans la bouche et dans un bol alimentaire avalé, mais se produit principalement dans la lumière de l'intestin grêle supérieur.
La digestion de l'amidon est complétée dans l'intestin par les enzymes de la bordure en brosse, la maltase et l'isomaltase.

Le site actif de l'α-amylase contient plusieurs sous-sites, dont chacun est capable de se lier à un résidu glucose du substrat.
Les enzymes porcines et humaines semblent avoir cinq sous-sites, et le sous-site trois est probablement le site catalytique.
Les substrats peuvent se lier au premier résidu de glucose dans le sous-site un ou deux de sorte qu'un clivage peut se produire entre les premier et deuxième ou deuxième et troisième résidus.

Au cours d'une seule rencontre enzyme-substrat, plusieurs liaisons glucose sont clivées.
On pense que trois résidus acides, un acide glutamique et deux acides aspartiques, sont les résidus catalytiques.
On pense que l'acide glutamique est le donneur de protons et l'un des acides aspartiques agit comme un nucléophile.
L'α-amylase a un besoin absolu d'ions calcium et est activée par des anions tels que le chlorure, le bromure, l'iodure ou le fluorure.

Les métaux lourds inhibent l'enzyme.
L'importance des niveaux d'amylase sérique dans le diagnostic de la pancréatite aiguë a suscité un intérêt généralisé pour le test Amylasess.
L'amylase est le plus souvent mesurée par des dosages d'absorbance ou de fluorescence dans lesquels un substrat marqué est clivé.

L'amylase humaine est sécrétée à la fois par le pancréas et les glandes salivaires.
Ces enzymes digèrent l'amidon et le glycogène dans l'alimentation.
Les amylases salivaires et pancréatiques humaines ont des activités enzymatiques identiques.

Cependant, ils diffèrent par leur poids moléculaire, leur teneur en glucides et leur mobilité électrophorétique.
L'amylase salivaire initie la digestion dans la bouche et peut représenter une part importante de la digestion de l'amidon et du glycogène car les amylases sont transportées avec le repas dans l'estomac et l'intestin grêle, où les amylases continuent d'avoir une activité.
Dans l'estomac, l'activité amylasique est protégée de l'acide gastrique sécrété par le tamponnage du repas et par l'environnement alcalin protégé du mucus salivaire et gastrique.
L'action de l'amylase salivaire et pancréatique est d'hydrolyser les liaisons 1,4-glycoside à chaque autre jonction entre le carbone 1 et l'oxygène.

Les produits de la digestion par l'amylase sont le maltose et le maltotriose (molécules liées respectivement en 2 et 3-α-1,4) et les α-dextrines contenant des liaisons 1,6-glycosidiques, car les liaisons 1,6-glycosidiques de l'amidon ne peuvent pas être hydrolysées. par l'amylase.
Les enzymes de la bordure en brosse de l'entérocyte achèvent l'hydrolyse des produits de la digestion de l'amylase en glucose.
Le produit final, le glucose, est transporté à travers la cellule épithéliale absorbante intestinale par un transport couplé au Na+.

L'α-amylase pancréatique est produite par les cellules acineuses pancréatiques et libérée dans le duodénum.
Les amylases sont une molécule majeure du liquide pancréatique.

Découverte et isolée par Anselme Payen en 1833, l'amylase est la première enzyme découverte.
Les amylases sont des hydrolases, agissant sur les liaisons α-1,4-glycosidiques.
Elles peuvent être subdivisées en amylases α, β et γ.
L'α-amylase (AAM) est une enzyme qui agit comme un catalyseur pour l'hydrolyse des polysaccharides à liaison α en produits α-anomères.

L'enzyme peut être dérivée d'une variété de sources, chacune avec des caractéristiques différentes.
L'α-amylase présente dans le corps humain sert d'enzyme active dans le suc pancréatique et la salive.
L'α-amylase n'est pas seulement essentielle dans la physiologie humaine, mais a un certain nombre de fonctions biotechnologiques importantes dans diverses industries de transformation.
La β/α amylase (BAAM) est une protéine précurseur qui est clivée pour former la β-amylase et l'α-amylase après sécrétion.

La β amylase (BAM) agit aux extrémités des chaînes non réductrices et ne libère que du β-maltose.
La γ amylase (GAM) agit aux extrémités des chaînes non réductrices de l'amylose et de l'amylopectine et libère du glucose.
La pullulanase hydrolyse la liaison α-1,6 glucoside dans l'amidon, l'amylopectine, le pullulane et les oligosaccharides apparentés.
Pour l'α-amylase voir Raghad zoubi
Voir aussi Amylase (hébreu).

α-Amylase
Les α-amylases (CAS 9014-71-5) (noms alternatifs : 1,4-α-D-glucane glucanohydrolase ; glycogénase) sont des métalloenzymes calciques.
En agissant à des emplacements aléatoires le long de la chaîne d'amidon, l'α-amylase décompose les saccharides à longue chaîne, produisant finalement soit du maltotriose et du maltose à partir d'amylose, soit du maltose, du glucose et de la «dextrine limite» à partir d'amylopectine.
Ils appartiennent à la famille 13 des glycosides hydrolases.

Parce que les amylases peuvent agir n'importe où sur le substrat, l'α-amylase a tendance à agir plus rapidement que la β-amylase.
Chez les animaux, les amylases sont une enzyme digestive majeure et le pH optimal de l'amylase est de 6,7 à 7,0.

En physiologie humaine, les amylases salivaires et pancréatiques sont des α-amylases.
La forme α-amylase est également présente dans les plantes, les champignons (ascomycètes et basidiomycètes) et les bactéries (Bacillus).

β-amylase
Une autre forme d'amylase, la β-amylase (noms alternatifs : 1,4-α-D-glucane maltohydrolase ; glycogénase ; saccharogène amylase) est également synthétisée par les bactéries, les champignons et les plantes.
Travaillant à partir de l'extrémité non réductrice, la β-amylase catalyse l'hydrolyse de la deuxième liaison glycosidique α-1,4, clivant deux unités de glucose (maltose) à la fois.
Pendant la maturation des fruits, la β-amylase décompose l'amidon en maltose, ce qui donne la saveur sucrée des fruits mûrs.
Ils appartiennent à la famille 14 des glycosides hydrolases.

L'α-amylase et la β-amylase sont présentes dans les graines; La β-amylase est présente sous une forme inactive avant la germination, tandis que l'α-amylase et les protéases apparaissent une fois la germination commencée.
De nombreux microbes produisent également de l'amylase pour dégrader les amidons extracellulaires.
Les tissus animaux ne contiennent pas de β-amylase, bien que des amylases puissent être présentes dans les micro-organismes contenus dans le tube digestif.
Le pH optimal pour la β-amylase est de 4,0 à 5,0.

γ-Amylase
La γ-amylase (noms alternatifs : glucane 1,4-a-glucosidase ; amyloglucosidase ; exo-1,4-α-glucosidase ; glucoamylase ; lysosomal α-glucosidase ; 1,4-α-D-glucane glucohydrolase) clive α( 1–6) liaisons glycosidiques, ainsi que la dernière liaison glycosidique α-1,4 à l'extrémité non réductrice de l'amylose et de l'amylopectine, produisant du glucose.
La γ-amylase a le pH optimal le plus acide de toutes les amylases car les amylases sont les plus actives autour de pH 3.
Ils appartiennent à une variété de différentes familles de GH, telles que la famille des glycosides hydrolases 15 chez les champignons, la famille des glycosides hydrolases 31 de la MGAM humaine et la famille des glycosides hydrolases 97 des formes bactériennes.

Actions biochimie/physiol
L'α-amylase est une hydrolase d'amidon, pour la production de glucose, importante pour l'acquisition d'énergie.
Les amylases catalysent l'hydrolyse des liaisons α-1,4-glycosidiques dans l'amidon pour former des unités glucose, maltose et maltotriose.

Chez les mammifères, l'α-amylase régule l'assimilation des sucres en réduisant l'absorption de glucose par le cotransporteur Na+/glucose 1 (SGLT1) et en stimulant la digestion de l'amidon médiée par les glycoprotéines N-glycanes.
Les inhibiteurs de l'α-amylase sont associés au traitement du diabète sucré de type 2.
Les α-amylases sont des enzymes industrielles largement connues utilisées dans les industries alimentaires, détergentes, textiles, de fermentation et pharmaceutiques.

Structure
La structure de l'α-amylase thermostable de Bacillus stearothermophilus (BSTA) est représentée par 1hvx.
BSTA est composé d'une seule chaîne polypeptidique.
Cette chaîne est repliée en trois domaines : A, B et C.

Ces domaines se trouvent généralement sur toutes les enzymes α-amylase.
Le domaine A constitue la structure centrale, avec un (β/α)8-tonneau.
Le domaine B consiste en une feuille de quatre brins β anti-parallèles avec une paire de brins β anti-parallèles.
De longues boucles sont observées entre les brins β.

Situé dans le domaine B se trouve le site de liaison pour Ca2+-Na+-Ca2+.
Le domaine C composé de huit brins β est assemblé en une unité globulaire formant un motif de clé grecque.
Les amylases possèdent également le troisième site de liaison Ca2+ en association avec le domaine A.
Le site actif est positionné du côté C-terminal des brins β du barillet (β/α)8 dans le domaine A.

Les résidus catalytiques impliqués pour le site actif BSTA sont Asp234, Glu264 et Asp331.
Les résidus sont identiques aux autres α-amylases, mais il existe des différences de position qui reflètent la nature flexible des résidus catalytiques.
CaII et CaI avec Na trouvés à l'intérieur du domaine B et CaIII à l'interface des domaines A et C, constituent les sites de liaison des ions métalliques.

Toutes les α-amylases contiennent un ion Ca2+ fortement conservé pour l'intégrité structurelle et l'activité enzymatique.
CaI est cohérent dans les α-amylases, mais il existe des différences structurelles entre le trio linéaire de CaI, CaII et Na dans d'autres enzymes.
CaIII agit comme un pont entre deux boucles, une de α6 du domaine A, et une entre β1 et β2 du domaine C.

Enzymes dépendantes du chlorure
Une famille d'enzymes dépendantes du chlorure, y compris l'α-amylase salivaire et pancréatique, nécessite la liaison d'un ion chlorure pour être activée de manière allostérique.
La fonction de l'ion chlorure reste encore incertaine.
Aucune relation n'a été observée entre l'affinité de liaison des anions et l'activité de l'amylase, ce qui indique la complexité entre les paramètres de liaison et le mécanisme activé par l'amylase.
Des études ont montré que les ions nitrite et nitrate avec l'α-amylase pancréatique s'insèrent dans le site de liaison du chlorure, créant ainsi toutes les liaisons hydrogène nécessaires et augmentant l'activité relative de 5 fois.

Spécificité:

L'alpha-amylase catalyse l'hydrolyse des liaisons alpha-1,4-glucanes internes dans les polysaccharides contenant 3 unités de D-glucose liées en alpha-1,4 ou plus, produisant un mélange de maltose et de glucose.
Voir aussi Takeshita et Hehre (1975).

Fonction

Les amylases remplissent les fonctions suivantes dans les produits de boulangerie :
Apporter des sucres fermentescibles et réducteurs.
Accélère la fermentation de la levure et stimule le gazage pour une expansion optimale de la pâte pendant la levée et la cuisson
Intensifier les saveurs et la couleur de la croûte en accentuant les réactions de brunissement et de caramélisation de Maillard.

Réduire la viscosité de la pâte/pâte pendant la gélatinisation de l'amidon au four.
Prolongez la montée/le ressort du four et améliorez le volume du produit.
Agit comme adoucisseur de miettes en inhibant le rassissement.
Modifiez les propriétés de manipulation de la pâte en réduisant le caractère collant.

Mécanisme
Dans le corps humain, l'α-amylase fait partie de la digestion avec la dégradation des glucides dans l'alimentation.
Le mécanisme impliqué comprend la catalyse de l'hydrolyse du substrat par un mécanisme de double remplacement, la formation d'un intermédiaire glycosyl-enzyme covalent et hydrolysé par des états de transition de type ion oxocarbénium.
L'un des acides carboxyliques du site actif agit comme nucléophile catalytique lors de la formation de l'intermédiaire.
Un deuxième acide carboxylique agit comme catalyseur acide/base, favorisant la stabilisation des états de transition lors de l'hydrolyse.

α-amylase salivaire et pancréatique humaine
L'α-amylase salivaire hydrolyse les liaisons glycosidiques (α1-4) de l'amidon, séparant les amylases en courts fragments de polysaccharide.
Une fois que l'enzyme atteint l'estomac, les amylases sont inactivées en raison du pH acide.
Une dégradation supplémentaire de l'amidon se produit par la sécrétion d'une seconde forme de l'enzyme par le pancréas.

Le suc pancréatique pénètre dans le duodénum et l'α-amylase pancréatique clive davantage l'amidon pour produire du maltose, du maltotriose et des oligosaccharides.
Les oligosaccharides sont appelés dextrines, qui sont des fragments d'amylopectine constitués de points de ramification (α1-6).
Les microvillosités des épithéliums intestinaux décomposent le maltose et les dextrines en glucose, qui est absorbé dans le système circulatoire.
Le glycogène a une structure relativement similaire à celle de l'amidon et suit donc la même voie digestive.

Régulation
L'α-amylase est régulée par un certain nombre d'inhibiteurs.
Ces inhibiteurs sont classés selon six catégories, en fonction de leurs structures tertiaires.
Les inhibiteurs de l'α-amylase bloquent le site actif de l'enzyme.

Chez les animaux, les inhibiteurs contrôlent la conversion de l'amidon en sucres simples pendant les pics de glucose après un repas afin que la dégradation du glucose se produise à un rythme que le corps peut supporter.
Ceci est particulièrement important pour les diabétiques, qui ont besoin de faibles quantités d'α-amylase pour maintenir le contrôle de la glycémie.
Cependant, après avoir pris de l'insuline, l'α-amylase pancréatique augmente.
Les plantes utilisent ces inhibiteurs comme mécanisme de défense pour inhiber l'utilisation de l'α-amylase chez les insectes, se protégeant ainsi de l'herbivorie.

Physiologie
L'amylase est une enzyme dépendante du calcium qui hydrolyse les glucides complexes au niveau des liaisons alpha 1,4 pour former du maltose et du glucose.
L'amylase est filtrée par les tubules rénaux et résorbée (inactivée) par l'épithélium tubulaire.
L'enzyme active n'apparaît pas dans l'urine.
De petites quantités d'amylase sont absorbées par les cellules de Kupffer dans le foie.

Chez les chiens sains, 14 % de l'amylase est liée aux globulines.
En raison de cette polymérisation, l'amylase canine a des poids moléculaires variables (élevés) et n'est normalement pas filtrée par le rein.
Chez les chiens atteints de maladie rénale, cette amylase polymérisée (macroamylase) se trouve à une concentration plus élevée (de 5 à 62 % de l'activité totale de l'amylase) et contribue à l'hyperamylasémie observée dans ces troubles.

Il existe quatre isoenzymes différentes de l'amylase chez le chien : l'isoenzyme 3 se trouve dans le pancréas (> 50 %), tandis que l'isoenzyme 4 se trouve dans tous les tissus.

Spécificité d'organe :
Pancréas : Trouvé dans les granules de zymogène.
Le pancréas a des concentrations d'amylase plus élevées que les autres tissus.
Intestin : duodénum, iléon
Ovaire et testicules

Glande salivaire : L'amylase salivaire se trouve en concentration élevée chez les porcs, ce qui entraîne des intervalles de référence élevés pour l'amylase chez cette espèce.
Les chiens manquent d'amylase salivaire.
Méthodologie
Dosage d'amylase

Il existe plusieurs dosages différents pour l'amylase :
Enzymatique
Saccharogénique – Cette méthodologie mesure le taux d'apparition des sucres réducteurs (glucose, maltose).
Cette méthodologie n'est pas valide chez le chien car le sérum de chien contient de la maltase.
La maltase s'ajoute à l'activité de l'amylase et produira un nombre accru de sucres réducteurs.

Amyloclaste - Cette méthode mesure l'hydrolyse de l'amidon et le taux de disparition de l'amylase.
Valable pour les chiens et autres espèces domestiques.
Les échantillons lipémiques peuvent montrer une inhibition de l'activité enzymatique qui peut être surmontée par dilution.
Turbidométrique : la taille du substrat d'amidon diminue avec l'hydrolyse, ce qui réduit la dispersion de la lumière.

Substrats chromogéniques : ils utilisent des colorants liés à des substrats d'amidon synthétique, le colorant étant libéré (et mesuré) une fois le substrat hydrolysé.
Les techniques de substrat chromogène sont le dosage clinique actuel de l'amylase.
Type de réaction
Dosage colorimétrique enzymatique

Procédure
Les α-amylases catalysent le clivage de certains oligosaccharides.
Les fragments résultants sont complètement hydrolysés en p-nitrophénol et glucose par l'α-glucosidase.
L'intensité de la couleur du p-nitrophénol est directement proportionnelle à l'activité α-amylase.

Application
L'α-amylase du pancréas de porc a été utilisée :
dans le système de digestion in vitro pour étudier l'hydrolyse des globulines de pois
étude in vitro sur l'inhibition de l'α-amylase
pour préparer le suc digestif (suc salivaire) pour le modèle in vitro du système digestif humain

Les usages

Fermentation
Les α- et β-amylases sont importantes dans le brassage de la bière et des liqueurs à base de sucres dérivés de l'amidon.
En fermentation, la levure ingère des sucres et excrète de l'éthanol.
Dans la bière et certaines liqueurs, les sucres présents au début de la fermentation ont été produits en "écrasant" des grains ou d'autres sources d'amidon (comme les pommes de terre).

Dans le brassage traditionnel de la bière, l'orge maltée est mélangée à de l'eau chaude pour créer une « purée », qui est maintenue à une température donnée pour permettre aux amylases du grain malté de convertir l'amidon de l'orge en sucres.
Différentes températures optimisent l'activité de l'alpha ou de la bêta amylase, résultant en différents mélanges de sucres fermentescibles et non fermentescibles.
En sélectionnant la température de la purée et le rapport grain / eau, un brasseur peut modifier la teneur en alcool, la sensation en bouche, l'arôme et la saveur de la bière finie.

Dans certaines méthodes historiques de production de boissons alcoolisées, la conversion de l'amidon en sucre commence par le brasseur mâchant du grain pour mélanger les amylases avec la salive.
Cette pratique continue d'être pratiquée dans la production à domicile de certaines boissons traditionnelles, telles que le chhaang dans l'Himalaya, la chicha dans les Andes et le kasiri au Brésil et au Suriname.

Additif de farine
Les amylases sont utilisées dans la panification et pour décomposer les sucres complexes, tels que l'amidon (présent dans la farine), en sucres simples.
La levure se nourrit ensuite de ces sucres simples et convertit les amylases en déchets d'éthanol et de dioxyde de carbone.
Cela donne du goût et fait lever le pain.

Alors que les amylases se trouvent naturellement dans les cellules de levure, il faut du temps aux amylases pour que la levure produise suffisamment de ces enzymes pour décomposer des quantités importantes d'amidon dans le pain.
C'est la raison des pâtes à fermentation longue comme le levain.
Les techniques modernes de panification ont inclus des amylases (souvent sous la forme d'orge malté) dans l'améliorant du pain, rendant ainsi le processus plus rapide et plus pratique pour une utilisation commerciale.

L'α-amylase est souvent répertoriée comme ingrédient dans la farine moulue commercialement.
Les boulangers exposés de longue date à la farine enrichie en amylase risquent de développer une dermatite ou de l'asthme.

Biologie moléculaire
En biologie moléculaire, la présence d'amylase peut servir de méthode supplémentaire de sélection pour une intégration réussie d'une construction de rapporteur en plus de la résistance aux antibiotiques.
Comme les gènes rapporteurs sont flanqués de régions homologues du gène de structure de l'amylase, une intégration réussie perturbera le gène de l'amylase et empêchera la dégradation de l'amidon, qui est facilement détectable par coloration à l'iode.

Les usages

Utilisations culinaires
L'amylase est couramment utilisée en panification comme additif pour améliorer la conversion des sucres complexes en sucres simples dont les levures peuvent ensuite se nourrir et produire de l'alcool et du CO2.
Les amylases sont également couramment utilisées dans la production de bière et d'alcool.
L'amylase est souvent ajoutée sous forme d'orge maltée et introduite pendant la phase de brassage.
Semblable au processus de fabrication du pain, l'amylase décompose les amidons en sucres simples permettant à la levure de se nourrir et de produire de l'alcool.

Plus généralement, l'amylase pourrait être employée dans toute situation où les amidons doivent être décomposés en sucres simples.
Cela peut être utile dans les applications non cuites où la chaleur peut endommager les arômes ou les saveurs fugaces.

Utilisations médicales
L'amylase a également des applications médicales dans l'utilisation de la thérapie de remplacement des enzymes pancréatiques (PERT).
Les amylases sont l'un des composants de Sollpura (liprotamase) pour aider à la décomposition des saccharides en sucres simples.

Autres utilisations
Un inhibiteur de l'alpha-amylase, appelé phaséolamine, a été testé comme aide diététique potentielle.
Lorsqu'elle est utilisée comme additif alimentaire, l'amylase porte le numéro E E1100 et peut provenir du pancréas de porc ou de moisissures.

L'amylase bacillaire est également utilisée dans les détergents pour vêtements et lave-vaisselle pour dissoudre les amidons des tissus et de la vaisselle.
Les ouvriers d'usine qui travaillent avec de l'amylase pour l'une des utilisations ci-dessus présentent un risque accru d'asthme professionnel.
Cinq à neuf pour cent des boulangers ont un test cutané positif, et un quart à un tiers des boulangers ayant des problèmes respiratoires sont hypersensibles à l'amylase.

Utilisations industrielles
L'α-amylase est largement utilisée dans divers procédés industriels.
Dans le tissage textile, l'amidon est ajouté pour l'ourdissage.
Après tissage, l'amidon est éliminé par l'α-amylase de Bacillus subtilis.
La dextrine, qui est un améliorant de viscosité, une charge ou un ingrédient alimentaire, est fabriquée par la liquéfaction de l'amidon par une bactérie α-amylase.

Les α-amylases bactériennes de B. subtilis ou B. licheniformis sont utilisées pour la liquéfaction initiale de l'amidon dans la production de sirop de glucose à conversion élevée.
La pancréatite peut être testée en déterminant le niveau d'amylases dans le sang, résultant de cellules productrices d'amylase endommagées ou d'une excrétion due à une insuffisance rénale.
L'α-amylase est utilisée pour la production de malt, car l'enzyme est produite lors de la germination des grains de céréales.
La β/α amylase (BAAM) est une protéine précurseur qui est clivée pour former la β-amylase et l'α-amylase après sécrétion.

Hyperamylasémie
L'amylase sérique sanguine peut être mesurée à des fins de diagnostic médical.
Une concentration supérieure à la normale peut refléter l'une de plusieurs conditions médicales, y compris l'inflammation aiguë du pancréas (les amylases peuvent être mesurées en même temps que la lipase plus spécifique), l'ulcère peptique perforé, la torsion d'un kyste ovarien, l'étranglement, l'iléus, l'ischémie mésentérique, la macroamylasémie et les oreillons.
L'amylase peut être mesurée dans d'autres fluides corporels, y compris l'urine et le liquide péritonéal.

Une étude de janvier 2007 de l'Université de Washington à St. Louis suggère que les tests salivaires de l'enzyme pourraient être utilisés pour indiquer les déficits de sommeil, car l'enzyme augmente l'activité de l'amylase en corrélation avec la durée pendant laquelle un sujet a été privé de sommeil.

Histoire
En 1831, Erhard Friedrich Leuchs (1800–1837) décrit l'hydrolyse de l'amidon par la salive, due à la présence d'une enzyme dans la salive, la "ptyaline", une amylase.
Les amylases ont été nommées d'après le nom grec ancien de la salive : πτύαλον - ptyalon.

L'histoire moderne des enzymes a commencé en 1833, lorsque les chimistes français Anselme Payen et Jean-François Persoz ont isolé un complexe d'amylase de l'orge en germination et ont nommé les amylases "diastases".
Amylases est à partir de ce terme que tous les noms d'enzymes ultérieurs ont tendance à se terminer par le suffixe -ase.
En 1862, Alexander Jakulowitsch Danilewsky (1838–1923) a séparé l'amylase pancréatique de la trypsine

Étiologie et épidémiologie
Bien qu'une amylase élevée ou une hyperamylasémie soit principalement observée dans les maladies salivaires et pancréatiques, les amylases peuvent également être observées dans différentes maladies, notamment les maladies gastro-intestinales, les tumeurs malignes et les maladies gynécologiques.
Des niveaux réduits d'amylase peuvent être observés dans la prééclampsie, la fibrose kystique et les maladies du foie.

Une amylase élevée peut être observée dans diverses conditions, notamment une maladie pancréatique, une maladie salivaire, une diminution de la clairance métabolique, une maladie intestinale et une macroamylasémie.
Une augmentation chronique de l'amylase peut également être observée dans une maladie rare appelée hyperenzymemie pancréatique bénigne ou syndrome de Gullo.
Les patients sont généralement en bonne santé sans maladie pancréatique.
L'étiologie de la maladie est inconnue.

Vingt-six (12,5 %) des 208 patients souffrant de douleurs abdominales aiguës non liées au pancréas présentaient une élévation de l'amylase sérique à l'admission.
Des niveaux anormalement élevés d'amylase sont observés chez 35 % des patients atteints d'une maladie du foie.
16 à 25 % des cas d'acidocétose diabétique présentent des taux élevés d'amylase.
Dans un groupe de 74 patients atteints d'un cancer du poumon résécable chirurgicalement, 13 présentaient une hyperamylasémie.

Physiopathologie
La fonction principale de l'amylase est de catalyser l'hydrolyse de l'amidon en sucres.
Plusieurs isoformes d'amylase ont été découvertes, mais les plus abondantes qui existent sont l'amylase pancréatique (P-amylase) et l'amylase salivaire (S-amylase) La P-amylase se trouve spécifiquement dans le pancréas et est synthétisée par les cellules acineuses puis sécrétée dans le tube digestif tract.
La S-amylase est principalement produite dans les glandes salivaires, mais peut également être produite dans les ovaires, les trompes de Fallope, le tractus gastro-intestinal, les poumons, les muscles striés et les néoplasmes malins.

L'amylase sérique est étroitement régulée dans le corps.
Il existe un équilibre entre le taux de production et le taux de dédouanement.
Une amylase élevée peut être due à une augmentation de la production pancréatique ou extrapancréatique d'une diminution du taux de clairance.

L'amylase a un poids moléculaire d'environ 50 à 55 kDa, un pH physiologique optimal de 6,7 à 7,0 et nécessite des ions calcium et chlorure pour une activité enzymatique optimale.
La petite taille permet aux amylases d'être facilement filtrées à travers les glomérules.
L'amylase est éliminée par les reins et le système réticulo-endothélial.

Tests diagnostiques
Pendant de nombreuses années, l'amylase a été principalement utilisée pour diagnostiquer la pancréatite aiguë.
L'amylase peut être mesurée par un test sanguin ou un test d'urine. Le test d'urine peut être effectué par une prise propre ou une collecte d'urine de 24 heures. La plage normale d'amylase sérique diffère d'un laboratoire à l'autre.
Les amylases sont cliniquement importantes pour différencier l'amylase pancréatique des autres isoformes d'amylase.
Une amylase élevée avec une lipase normale peut suggérer un problème en dehors du pancréas.

Facteurs d'interférence
Les médicaments, y compris l'aspirine, la morphine, les antirétroviraux et les médicaments contenant des œstrogènes, peuvent affecter les taux sériques d'amylase.
La macroamylasémie, comme indiqué ci-dessus, est une autre cause bien connue d'amylase sérique élevée.

Dans cette condition, l'enzyme forme un complexe avec des protéines telles que les immunoglobulines et les polysaccharides.
En raison de la grande taille du complexe macromoléculaire, la clairance rénale est réduite, entraînant des taux d'amylase constamment élevés.
La macroamylasémie peut survenir chez des individus en bonne santé ou des maladies telles que les maladies auto-immunes, le diabète et le cancer tel que le cancer de la thyroïde.

L'amylase urinaire est généralement une macroamylasémie normale et peut aider à exclure la maladie.
Cette condition survient chez 1 % des personnes en bonne santé et 2,5 % des personnes atteintes d'hyperamylasémie.

Une macroamylasémie doit être envisagée chez un patient asymptomatique présentant une amylase sérique élevée.
Il n'y a pas de traitement requis pour la condition.
Des études antérieures ont montré que la macroamylasémie était principalement signalée chez des patients présentant une immunité humorale altérée, comme la maladie cœliaque, l'infection par le VIH, la colite ulcéreuse, la polyarthrite rhumatoïde et le myélome multiple.

Résultats, rapports, constatations critiques
Actuellement, il n'y a pas de gamme de référence internationalement établie pour les niveaux d'amylase.
La plage de référence peut être aussi large que 20-300 U/L.
Cependant, des niveaux élevés d'amylase de plus de trois fois la limite supérieure de la normale appuient fortement le diagnostic de pancréatite aiguë.

Moins que cela est souvent associé à d'autres conditions.
Des niveaux anormalement bas d'amylase ne sont pas courants mais peuvent être observés dans la mucoviscidose, la pancréatite chronique, le diabète sucré, l'obésité et le tabagisme.
Les cliniciens doivent être conscients de ces causes pour aider à interpréter la faible activité de l'amylase chez les patients.

Signification clinique
L'amylase est principalement utilisée dans le diagnostic des maladies pancréatiques.
L'amylase est une enzyme couramment mesurée en raison de la disponibilité de méthodes peu coûteuses et facilement automatisées.
Bien que l'amylase soit un indicateur sensible de la pancréatite aiguë, les amylases ne sont pas spécifiques car les amylases peuvent être élevées dans plusieurs conditions non liées au pancréas.

La pancréatite peut être définie par deux des trois critères suivants : douleurs abdominales, taux sériques d'amylase et/ou de lipase supérieurs à trois fois la limite supérieure de la normale et imagerie abdominale soutenant les signes caractéristiques de la pancréatite.
Par conséquent, la signification clinique d'Amylases a été remise en question.
En cas de taux élevés d'amylase avec peu de soutien pour la pancréatite, d'autres causes d'hyperamylasémie doivent être envisagées.
L'amylase n'est pas utile pour prédire la gravité d'un épisode pancréatique aigu ou pour surveiller l'état.

Les inhibiteurs d'amylase tels que l'acarbose ont été utilisés dans le traitement du diabète de type 2 et il a été démontré qu'ils réduisent l'hémoglobine A1C et le pic de glucose postprandial.
Il a également été démontré que l'acarbose améliore la rémission du syndrome de dumping chez les patients bariatriques.
Il a également été démontré que le médicament améliore le risque de maladie cardiovasculaire en ralentissant l'épaississement des artères carotides.

Une amylase élevée peut être observée dans une grande variété de conditions.
Il est important pour les cliniciens d'avoir une approche claire et progressive des amylases lorsqu'une hyperamylasémie est détectée.
Cela aidera à éviter une hospitalisation inutile et un traitement retardé ou inapproprié.

Améliorer les résultats de l'équipe de soins de santé
Les travailleurs de la santé doivent communiquer efficacement lorsque les résultats de laboratoire indiquent une cause non pancréatique.
Amylases est également important de connaître les différentes conditions qui peuvent affecter les niveaux d'amylase.
La lipase est généralement préférée à l'amylase en raison de sa plus grande spécificité.
La lipase reste généralement élevée jusqu'à deux semaines, tandis que les concentrations d'amylase restent élevées jusqu'à cinq jours.

Par conséquent, l'amylase n'est pas aussi cliniquement utile que la lipase s'il y a un délai entre l'apparition des symptômes et le moment où le patient consulte un médecin.
L'American College of Gastroenterology de 2013 mentionne que la co-commande de la lipase et de l'amylase n'est ni rentable ni avantageuse pour le traitement.
Amylases indique également que la commande d'amylase seule n'est pas fiable et n'augmente pas l'efficacité du diagnostic par rapport à la lipase.
S'il existe un accès au test de lipase, l'ajout d'amylase augmente le coût pour le patient et a peu de valeur pour étayer le diagnostic de pancréatite.

Évolution

Amylase salivaire
Les saccharides sont une source alimentaire riche en énergie.
Les gros polymères tels que l'amidon sont partiellement hydrolysés dans la bouche par l'enzyme amylase avant d'être davantage clivés en sucres.

De nombreux mammifères ont vu de grandes expansions du nombre de copies du gène de l'amylase.
Ces duplications permettent à l'amylase pancréatique AMY2 de se recibler vers les glandes salivaires, permettant aux animaux de détecter l'amidon par le goût et de digérer l'amidon plus efficacement et en plus grande quantité.
Cela s'est produit indépendamment chez les souris, les rats, les chiens, les porcs et, surtout, les humains après la révolution agricole.

Suite à la révolution agricole il y a 12 000 ans, l'alimentation humaine a commencé à se tourner davantage vers la domestication des plantes et des animaux au lieu de la chasse et de la cueillette.
L'amidon est devenu un aliment de base de l'alimentation humaine.

Malgré les avantages évidents, les premiers humains ne possédaient pas d'amylase salivaire, une tendance également observée chez les parents évolutifs de l'humain, tels que les chimpanzés et les bonobos, qui possèdent une ou aucune copie du gène responsable de la production d'amylase salivaire.
Comme chez d'autres mammifères, l'alpha-amylase pancréatique AMY2 a été dupliquée plusieurs fois.
Un événement a permis aux amylases de faire évoluer la spécificité salivaire, conduisant à la production d'amylase dans la salive (nommée chez l'homme AMY1).
La région 1p21.1 du chromosome 1 humain contient de nombreuses copies de ces gènes, diversement nommés AMY1A, AMY1B, AMY1C, AMY2A, AMY2B, etc.

Cependant, tous les humains ne possèdent pas le même nombre de copies du gène AMY1.
Les populations connues pour dépendre davantage des saccharides ont un nombre plus élevé de copies d'AMY1 que les populations humaines qui, en comparaison, consomment peu d'amidon.
Le nombre de copies du gène AMY1 chez l'homme peut aller de six copies dans des groupes agricoles tels que les européens-américains et les japonais (deux populations riches en amidon) à seulement deux à trois copies dans les sociétés de chasseurs-cueilleurs telles que les Biaka, les Datog et les Yakuts.

La corrélation qui existe entre la consommation d'amidon et le nombre de copies d'AMY1 spécifiques à la population suggère que davantage de copies d'AMY1 dans les populations riches en amidon ont été sélectionnées par sélection naturelle et considérées comme le phénotype favorable pour ces individus.
Par conséquent, il est fort probable que les amylases bénéficient d'un individu possédant plus de copies d'AMY1 dans une population riche en amidon, ce qui augmente la forme physique et produit une progéniture plus saine et plus en forme.

Ce fait est particulièrement évident lorsque l'on compare des populations géographiquement proches avec des habitudes alimentaires différentes qui possèdent un nombre différent de copies du gène AMY1.
C'est le cas de certaines populations asiatiques qui possèdent peu de copies d'AMY1 par rapport à certaines populations agricoles d'Asie.
Cela offre des preuves solides que la sélection naturelle a agi sur ce gène par opposition à la possibilité que le gène se soit propagé par dérive génétique.

Les variations du nombre de copies d'amylase chez les chiens reflètent celles des populations humaines, suggérant qu'ils ont acquis les copies supplémentaires en suivant les humains.
Contrairement aux humains dont les niveaux d'amylase dépendent de la teneur en amidon dans l'alimentation, les animaux sauvages qui mangent une large gamme d'aliments ont tendance à avoir plus de copies d'amylase.
Cela peut être principalement lié à la détection de l'amidon par opposition à la digestion.

Nom du produit : Alpha-Amylase
Source : Salive humaine
Pureté : > 90% (SDS-PAGE)
Remarque sur la pureté : Typiquement > 98 % (SDS-PAGE, deux bandes à environ 60 kDa)
Forme : Lyophilisé
Activité : > 100 U/mg (Siemens Dimension® Clinical Chemistry System)
Définition de l'unité : Une unité catalyse l'hydrolyse d'une micromole de 2-chloro-4-nitrophényl-aD-maltotrioside pour produire du 2-chloro-4-nitrophénol par minute à 37 °C.
Protéines : > 0,2 mg de protéines/mg (Coomassie)
Activité spécifique : > 400 U/mg de protéines
Contaminants :
Lipase : < 0,1 %
Protéase : < 0,1 %
Ammoniac : < 0,1 micromole/mg
pH : 6,0 - 7,5 (10 mg/mL H2O)
Formulation : Lyophilisé à partir de Chlorure de Tris, Mannitol pH 7,2
Aspect : Poudre blanche à blanc cassé
Solubilité : clair, incolore (10 mg/mL de solution saline)
Stockage : -20°C
Recertification : 3 ans
Poids moléculaire : ~60 000
Numéro CAS : 9000-90-2
Numéro CE : 3.2.1.1
Gène : AMY1A
ID de gène : 276
Numéro d'accès : P04745

Information sur la sécurité
Symbole : GHS08
Mot d'avertissement : Danger
Mentions de danger : H334
Conseils de prudence : P261, P284, P304+P340, P342+P311, P501

PROPRIÉTÉS
Niveau de qualité : 100
source biologique : pancréas de porc
forme : poudre
activité spécifique : ~50 U/mg
température de stockage : 2-8°C

Alpha-amylase

Identifiants
N° CE : 3.2.1.1
N° CAS : 9000-90-2

Bêta-amylase

Identifiants
N° CE : 3.2.1.2
N° CAS : 9000-91-3

Gamma-amylase. Glucane 1,4-alpha-glucosidase

Identifiants
N° CE : 3.2.1.3
N° CAS : 9032-08-0

Activité enzymatique : α-amylase
Numéro CE : 3.2.1.1
Famille CAZy : GH13
Numero CAS:
9000-90-2,
9000-85-5
Source : Bacillus licheniformis
Poids moléculaire : 58 000
Expression : Purifié à partir de Bacillus licheniformis
Spécificité : endo-hydrolyse des liaisons α-1,4-D-glucosidiques dans l'amidon.
Activité spécifique : ~ 55 U/mg (40oC, pH 6,5 sur réactif Ceralpha)
Définition de l'unité : Une unité d'α-amylase est la quantité d'enzyme nécessaire pour libérer une µmole de p-nitrophénol du p-nitrophényl-maltoheptaoside bloqué par minute (en présence d'un excès d'α-glucosidase) à pH 6,0 et 40 oC.
Température optimale :     75 oC
pH optimal : 6,5
Exemples d'application : Pour une utilisation dans les méthodes Megazyme Dietary Fiber.
Reconnaissance de méthode :     Méthode EBC 6.5

Mots et expressions connexes

adipeux
adrénaline
acide aminé
amylase
androgène
arnica
bêta-carotène
carbohydrase
glucides
cellulose
chlorophylle
chloroplaste
acide citrique
codon
coenzyme
cryptochrome
dénitrification
dénitrifier
endonucléase
endorphine
enzymatique
enzyme
acide gras
flavonoïde
acide formique
fructose
ghréline
glycine
glycoprotéine
histamine
jute
lanoline
leptine
lycopène
mélanine
ARN messager
ARNm
mycoprotéine
nucléase
acide nucléique
nutritif
œstradiol
oestrogène
pepsine
phéromone
phloème
phototropisme
d'origine végétale
polysaccharide
progestérone
protéase
protéine
résine
résineux
acide ribonucléique
ARN
sève
sérotonine
protéine de pointe
stéroïde
tanin
testostérone
oligo-élément
ARN de transfert
codon triplet
ARNt
xylème

Synonymes    
alpha-amylase
4-alpha-D-glucane glucanohydrolase
glycogénase
αamylase # α-amylase
1#4-α-D-glucane glucanohydrolase
CE 3.2.1.1
9001-19-8
endoamylase
Taka-amylase A
 

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