AMİLAZ

Amilaz = AMY

CAS Numarası: 9000-90-2, 9000-85-5
EC Numarası: 3.2.1.1

Amilaz enzimlerinin üç ana sınıfı vardır; Alfa-, beta- ve gama-amilaz ve her biri karbonhidrat molekülünün farklı kısımlarına etki eder.
Alfa-amilaz insanlarda, hayvanlarda, bitkilerde ve mikroplarda bulunabilir.
Beta-amilaz mikroplarda ve bitkilerde bulunur.
Gama-amilaz hayvanlarda ve bitkilerde bulunur.

Amilaz, nişastanın (Latin amilum) şekerlere hidrolizini katalize eden bir enzimdir.
Amilaz, insanların ve diğer bazı memelilerin tükürüğünde bulunur, burada Amilazlar kimyasal sindirim sürecini başlatır.
Pirinç ve patates gibi çok miktarda nişasta ama az şeker içeren gıdalar, amilaz nişastalarının bir kısmını şekere indirgediği için çiğnendikçe hafif tatlı bir tat alabilir.

Pankreas ve tükürük bezi, diyet nişastasını vücuda enerji sağlamak için diğer enzimler tarafından glikoza dönüştürülen disakkaritlere ve trisakkaritlere hidrolize etmek için amilaz (alfa amilaz) yapar.
Bitkiler ve bazı bakteriler de amilaz üretir.
Spesifik amilaz proteinleri, farklı Yunan harfleriyle belirtilir.
Tüm amilazlar glikozit hidrolazlardır ve a-1,4-glikosidik bağlar üzerinde etkilidir.

Amilaz, ağırlıklı olarak pankreas ve tükürük bezleri tarafından salgılanan ve diğer dokularda çok küçük miktarlarda bulunan bir sindirim enzimidir.
Amilaz ilk olarak 1800'lerin başında tanımlanmıştır ve tarihte bilimsel olarak araştırılan ilk enzimlerden biri olarak kabul edilir.
Amilazlar başlangıçta diastas olarak adlandırıldı, ancak daha sonra 20. yüzyılın başlarında amilaz olarak yeniden adlandırıldı.

Amilazların ana işlevi, nişasta moleküllerindeki glikozidik bağları hidrolize ederek kompleks karbonhidratları basit şekerlere dönüştürmektir.
1908'de Wohlgemuth tarafından yapılan bir çalışma, idrarda amilaz varlığını tanımladı ve bu, amilazın bir tanı laboratuvar testi olarak kullanılmasına yol açtı.
Amilaz, özellikle şüpheli akut pankreatit durumunda, lipaz ile birlikte yaygın olarak istenen bir testtir.

Amilaz nişastanın maltoz (iki glikoz molekülünden oluşan bir molekül) gibi daha küçük karbonhidrat moleküllerine hidrolizini (bir bileşiğin bir su molekülünün eklenmesiyle bölünmesi) katalize eden bir enzim sınıfının herhangi bir üyesidir.
Alfa, beta ve gama olarak adlandırılan üç amilaz kategorisi, nişasta moleküllerinin bağlarına saldırma biçimleri bakımından farklılık gösterir.

Alfa-amilaz canlı organizmalar arasında yaygındır.
Sindirim sistemlerinde, tükürük bezleri tarafından ptyalin adı verilen bir alfa-amilaz üretilirken, pankreas amilaz pankreas tarafından ince bağırsağa salgılanır.
Alfa-amilazın optimum pH'ı 6.7-7.0'dır.

Ptyalin, Amilazların nişastalara etki ettiği ağızda yiyeceklerle karıştırılır.
Yiyecek ağızda kısa bir süre kalsa da, ptyalinin etkisi midede birkaç saate kadar devam eder - gıda, yüksek asiditesi ptyalini inaktive eden mide salgılarıyla karışana kadar.
Ptyalin'in sindirim eylemi, midede ne kadar asit olduğuna, mide içeriğinin ne kadar hızlı boşaldığına ve yiyeceğin asitle ne kadar iyi karıştığına bağlıdır.
Optimal koşullar altında, midede sindirim sırasında yutulan nişastaların yüzde 30 ila 40'ı ptyalin tarafından maltoza parçalanabilir.

Yiyecekler ince bağırsağa geçtiğinde, nişasta moleküllerinin geri kalanı, esas olarak pankreatik amilaz tarafından maltoza katalize edilir.
Nişasta sindirimindeki bu adım, pankreas sularının boşaldığı ince bağırsağın (duodenum) ilk bölümünde gerçekleşir.
Amilaz hidrolizinin yan ürünleri nihayetinde diğer enzimler tarafından bağırsak duvarından hızla emilen glikoz moleküllerine parçalanır.

Beta-amilazlar mayalarda, küflerde, bakterilerde ve bitkilerde, özellikle tohumlarda bulunur.
Tekstilden nişastalı haşıl maddelerinin uzaklaştırılmasında ve tahıl tanelerinin fermente edilebilir şekerlere dönüştürülmesinde kullanılan diastaz adı verilen bir karışımın ana bileşenleridir.
Beta-amilazın optimum pH'ı 4.0–5.0'dır.

Amilazlar, nişastayı hidrolize eden bir grup enzimdir.
Pek çok enzim nişasta veya onlardan türetilen oligosakkaritler üzerinde etkilidir.
On dokuz enzim mikrobiyal amilaz grubuna ait olarak sınıflandırılmıştır: α-amilaz, β-amilaz, glukoamilaz, α-glukosidaz gibi hidrolazlar, dallanma enzimleri ve CGTase, 4-α- gibi transferazlar.

İlk olarak, 19 enzimin her birinin katalitik özellikleri, aralarındaki farklılıkları ve mikrobiyal kaynaklarını açıklığa kavuşturmak için tanımlandı.
Her enzimin benzersiz katalitik özelliğini (EC numarası) Amilaz'ın benzersiz yapısal özelliğiyle (glikozit hidrolaz ailesi veya alt ailesi) ilişkilendirmek için özel çabalar sarf edildi.

Dört enzimin – Taka-amilaz (α-amilazın temsilcisi), CGTase, β-amilaz ve glukoamilaz – yapıları, etki alanı yapılarına, katalitik bölge yapılarına, iki katalitik kalıntının tanımlanması ve pozisyonuna odaklanılarak açıklandı.
Enzimlerin ekzo- veya endo-etkili mekanizmalar ile tutma ya da evirme mekanizmaları yapısal özelliklerine göre açıklanmaya çalışılır.
Son olarak, nişasta şekerleme endüstrisinde a-amilaz ve glukoamilazın rolüne vurgu yapılarak amilazın endüstriyel uygulamaları gözden geçirildi.
Trehaloz üretiminde ve diğer siklik glukanlarda son gelişmeler olmuştur.

α-Amilaz (1,4-α-D-glukan-glukanohidrolaz, EC 3.2.1.1) nişasta veya glikojen üzerinde etkili olan birincil sindirim enzimidir ve bitkilerde, hayvanlarda, bakterilerde ve mantarlarda bulunur.
Bitkilerden elde edilen nişasta, yüksek moleküler ağırlıklı bir glikoz polimeridir.
Amilazlar, yaklaşık 105 üniteden oluşan düz zincirli a-1,4 bağlantılı bir polimer olan amiloz ve a-1,4 bağlantılı glikoza sahip dallı zincirli bir polimer olan ve a-1,6 bağlarından oluşan dal noktalarına sahip amilopektin'den oluşur.
Hayvanlardan elde edilen glikojen, yapı olarak amilopektine benzer ancak daha küçüktür.

Amilazlar bir dal noktasının veya terminal glikoz kalıntısının yanında olmadığında α-1,4 bağlantısını parçalar.
Bu nedenle Amilaz ürünleri maltoz (2 glikoz tortusu), maltotrioz (3 glikoz tortusu) ve a-limit dekstrinlerdir (dallanma noktası içeren 5-6 tortu).
Omurgalılarda, bunlar ayrıca sırasıyla a-1,6 ve a-1,4 bağlarını hidrolize eden bağırsak fırça kenar enzimleri izomaltaz ve maltaz (glukoamilaz) tarafından monosakkaritlere bölünür.
Çalışmalar, insanlarda kompleks karbonhidrat emiliminde hız sınırlayıcı adımın monosakkarit emiliminin değil hidrolizin olduğunu göstermektedir.

Hayvanlarda amilaz pankreas, parotis, karaciğer, serum, idrarda ve bazen diğer dokularda veya tümörlerde daha küçük miktarlarda bulunur; majör tükürük ve pankreas amilaz proteinleri çok benzerdir.
Tükürük amilazı, ağızda karbonhidrat sindirimini başlatır ve pankreas amilaz, ince bağırsakta karbonhidratın lümen sindirimi için ana enzimdir.
İnsan pankreas amilazı, cDNA'nın 512 amino asitlik bir protein öngördüğü 57 KDa'lık bir protein olarak sentezlenir.

Buna bir sinyal dizisi dahildir; insan pankreas suyundan izole edilen amilaz, 496 amino aside sahiptir.
Çeşitli türlerde amilaz için rapor edilen moleküler ağırlık 50-57 kDa'dır ve bir karbonhidratlı tek zincirli bir proteinden (bazı türlerde izoformu yoktur) ve izoelektrik noktası 7.1'dir.
İnsan pankreas suyu amilazının şeker grubu yoktur ve HPA I ve HPA II olarak adlandırılan pl 7.2 ve 6.6'nın iki izoformu olarak bulunur.
Domuz pankreas amilazında beş disülfid köprüsü tanımlanmıştır ve çoğu türde bir veya iki serbest sülfidril grubu vardır.

Tükürük amilazı, AMY1 geni tarafından ve pankreatik amilaz, AMY2 tarafından kodlanır; bazı tümörlerde bulunan üçüncü bir form, AMY2B olarak adlandırılır.
Amilaz gen ailesinin evrimi, bir pankreatik amilaz geninin promotoruna retroviral bir ekleme ile, Amilazları bir tükürük geni olmaya yönlendirerek izlenmiştir.
Amilaz, insanlarda kromozom 1 ve farelerde kromozom 3 üzerinde birden fazla gen ve psödojen içeren çok genli bir ailedir.
Çoğu kendilenmiş fare suşu tek bir amilaz türünü ifade ederken, bazı suşlar (A/J, CE/J) ve çoğu vahşi farenin birden fazla formu vardır.
İlginç bir şekilde, yüksek nişastalı diyetler tüketen tarım toplumlarından bireylerin kopya sayısı daha yüksek tükürük amilaz genlerine sahiptir ve yüksek kopya sayısı daha fazla proteine ve oral nişasta algısının artmasına neden olur.

İnsan amilaz proteininin yapısı bilinmektedir ve amino terminalinden başlayarak A, B ve C olarak adlandırılan üç alan içerir.
Aktif kısım A etki alanında bulunur; kalsiyum B alanına bağlanır ve aktif bölgeyi stabilize edebilir.
C alanı, bilinmeyen fonksiyonun küresel bir alanıdır.

İnsan pankreas amilazını içeren bazı amilazlar, pH optimumunu ve maksimum aktiviteyi modüle eden klorür tarafından allosterik olarak aktive edilir.
Amilazın aktif merkezi, substrattaki farklı glikoz kalıntılarını bağlayan 5 alt bölge içerir.
Glikozidazlar için enzimatik mekanizmanın güncel anlayışı, içinde gözden geçirilmiştir.

Kinetik kanıtlar, ek karbonhidrat bağlama bölgelerini destekler.
Bunlardan bazıları, amilazın nişasta granüllerine bağlanmasına yardımcı olan yüzey bağlanma bölgeleridir.
Nişasta sindirim hızı ayrıca hızlı sindirilen, yavaş sindirilen ve dirençli nişasta olarak sınıflandırılan nişastanın yapısına da bağlıdır.

Nişastanın sindirimi, nişasta granüllerini çözünür nişastaya parçalayabilen pişirmeden de etkilenebilir.
Enzimatik mekanizma çalışmaları, geniş bir bitki a-amilaz inhibitör protein ailesinin varlığından da yararlanmıştır.
Bunların en iyi çalışılanı fasulyeden olup enzim-inhibitör kompleksinin yapısı belirlenmiştir.

Daha güçlü inhibitörler, psödotetrasakarit olan akarbozun klinik kullanım için onaylanmış olduğu psödooligosakkaritlerden türetilmiştir.
Akarboz ile kompleks oluşturan domuz amilazının kristal yapısı rapor edilmiştir.
Bu psödooligosakkarit inhibitörleri, proteinli inhibitörlerin aksine, amilazın yanı sıra bağırsak fırça sınır enzimleri dahil tüm glukozidazları bloke eder.

Amilaz dahil olmak üzere çoklu pankreas enzimlerinin, yüksek tuzla yıkanabilmelerine rağmen duodenal mukozanın yüzeyine emildiği bulunmuştur.
Bununla birlikte, amilazın, fırça kenarlı glikoproteinlerin N-bağlı oligosakaritlerine spesifik olarak bağlandığı ve bu bağlanmanın amilaz aktivitesini arttırdığı gösterilmiştir.
Amilazı bağlayan spesifik glikoproteinler, sukraz-izomaltaz (SI) ve SGLT1 olarak tanımlanmıştır.

Bu bağlanma, amilazın yanı sıra SI'nin aktivitesini de arttırdı, ancak SGLT1'in aktivitesini inhibe etti.
Yazarlar bunun sindirimi artırdığını, ancak glikozun çok hızlı emilimini önlediğini öne sürdüler.
Fırça kenar proteinlerine bağlandıktan sonra amilaz, glukoz alımını geri kazandıran enterositlere içselleştirilir.

Alfa amilaz, bir poli veya oligosakarit içindeki dahili bir glikozidik bağı parçalayan bir enzim olan bir oligosakarit endoglikozidazdır.
Alfa amilaz söz konusu olduğunda, Amilazlar iki glikoz kısmı arasındaki 1,4 bağıdır ve C1 karbonu ile oksijen arasındaki CO bağını ayırır, ancak bu 1,4 bağı rastgeledir.

Alfa amilaz, aktivite için kalsiyum gerektirir, ancak tam aktivite yalnızca Cl-, Fosfat ve diğerleri gibi belirli anyonların varlığında meydana gelir.
Birçok doku alfa amilaz üretebilse de, serumda bulunan formlar çoğunlukla pankreas ve tükürük bezlerinden gelir.
Bu doku kaynaklarından birkaç izoenzim tespit edilmiş ve karakterize edilmiştir.

Alfa amilazlar çeşitli vücut sıvılarında bulunabilir ve sağlıklı bireylerin idrarında bulunabilen birkaç enzimden bazılarıdır.
Amilaz testinin temel amacı, özellikle uygun semptomlar mevcut olduğunda, pankreatit ve diğer primer ve sekonder pankreas patolojilerini teşhis etmektir.
Bu, pankreasa özgü amilaz izoenzimlerinin test edilmesiyle daha spesifik hale getirilebilir.
Ancak toplam amilaz hala çok değerli bir tanı aracıdır.

Lipazın pankreatitin üstün bir göstergesi olabileceğini gösteren bazı kanıtlar vardır.
Pratikte, her iki enzim de sıklıkla ölçülür.
Amilaz, multipl miyelom ve yumurtalık kanseri gibi pankreas kanseri dışındaki kanserlerin teşhisinde de rol oynayabilir, ancak Amilazlar, bu vakaların en azından bazılarında tükürük formunun amilazın daha önemli formu olabileceği görülmektedir.

Amilazın spesifik olmayan doğası nedeniyle, birçok substrat kullanılabilir ve geçmişte bu, hangi tip reaktifin kullanıldığına bağlı olarak amilazın ölçülmesinde sıklıkla önemli değişkenliklerle sonuçlanmıştır.
Bir yanıt olarak, nişasta gibi büyük substratlar, daha küçük, daha tutarlı oligosakkaritlerle değiştirildi.
Bu glikozidik bağların amilaz katalizli hidrolizi sırasında yararlı spektrofotometrik değişiklikler meydana gelmemesine rağmen, glikoz salınımı heksokinaz gibi bir enzime bağlanabilir.

Bu, glikoz-6-fosfat (G6P) üretmek için glikozu fosforile etmek için ATP kullanır.
Bu ürün daha sonra G6P'yi oksitlemek için NAD+ kullanan glikoz-6-fosfat dehidrojenaz enzimine bağlanabilir.
NAD+'nın NADH'ye dönüşümü 340 nm'de izlenebilir.

Nişasta, glikojen ve ilgili polisakkaritlerin daha basit ve kolayca kullanılabilir şeker formlarına hidrolizini (parçalanmasını) katalize eden tükürük ve pankreas suyundaki bir enzim.
Amilazlar α (1-4) glikozidik bağları parçalar.

Amilaz, gıda maddelerinin (nişasta gibi) kimyasal sindirimine yardımcı olmak için tükürük bezleri ve pankreas tarafından üretilir ve salgılanır.
Amilaz, küfler, bakteriler, mayalar ve bitkiler gibi diğer organizmalarda da bulunur.
Bitkilerde, amilaz, tohumlarda nişastayı parçalayarak embriyo tarafından büyümeyi teşvik etmek için kullanılacak şekere dönüştürülebilir.

Amilaz, nişastaları şekere dönüştürmek için kullanılan bir enzimdir.
Amilazlar insan tükürüğünde bulunur ve Amilazın varlığı sindirim sürecini başlatır.
Amilazlar ayrıca pankreas ve tükürük bezinde bulunur ve insan vücudunda diyet nişastalarının enerji için glikoza dönüştürülmesinde önemli bir rol oynar.

Sindirimdeki Amilaz
Yiyecekler ağzınıza girer girmez Amilazlar sindirim sürecini başlatır.
Vücudun Amilazları depolayabilmesi veya kullanabilmesi için yiyeceklerin daha küçük besinlere bölünmesi gerekir.
Vücudunuz, tükettiğiniz farklı gıda türlerini sindirmek için çalışan özel enzimler üretir.
Amilaz, karbonhidratları daha küçük moleküllere ayıran ağız ve pankreasta üretilen bir enzimdir.

Amilazın Ağızdaki Rolü
Sindirim sırasında karbonhidratlar, birbirine bağlı iki şeker molekülü olan disakkaritlere ayrılan büyük nişasta molekülleri olan polisakaritler olarak başlar.
Disakaritler daha sonra monosakaritler olarak bilinen daha küçük basit şekerlere parçalanır ve daha sonra kana emilir, böylece vücut bunları kullanabilir.
Çiğnemeye başladığınızda, yiyecekler mekanik olarak daha küçük parçalara ayrılır.

Ayrıca yemeğinize karışan amilaz içeren tükürük de üretirsiniz.
Amilaz, çiğneme ile aktive olan ve nişastayı monosakkaritlere hidrolize eden veya parçalayan bir sindirim enzimidir.
Amilaz, ağzınızdaki nişastayı iki glikoz molekülünden oluşan bir disakkarit olan maltoza ayırır.

Amilazın Midedeki Rolü
Yuttukça, çiğnenmiş gıda amilaz ile karıştığından midenizde karbonhidrat sindirimi devam eder.
Mideniz ek amilaz üretmez.

Mideniz, yemeğinizdeki diğer besinleri sindirmek için çalışan mide suları içerir.
Çiğnediğiniz yiyeceklerle giren amilaz, nişastayı maltoza ayırmaya devam eder.
Mideden besin daha sonra sindirimin devam ettiği ince bağırsağa geçer.

Amilazın Pankreastaki Rolü
Yiyecekler sindirim sisteminde ilerlerken, vücut Amilazı enerji olarak kullanmadan önce Amilazlar daha da küçük moleküllere parçalanır.
Pankreas ayrıca ince bağırsakların duodenumuna salınan amilaz enzimini de üretir.

Burada üretilen amilaz, kalan polisakkaritleri ve disakkaritleri monosakkaritlere parçalayarak karbonhidratların sindirimini tamamlar.
Bir monosakkarit olan glikoz, karbonhidrat sindiriminin bir sonucudur.
İnce bağırsakta, glikoz daha sonra vücudun enerji için kullanacağı kana emilir.
Vücudunuz, tüm bedensel işlemleriniz için yakıt olarak glikoz kullanır.

Kan Serumu Amilaz
Amilaz kanınızda küçük miktarlarda bulunur; bu normal.
Ancak pankreasınız yaralanmış, iltihaplanmış veya bloke olmuşsa, amilaz duodenum yerine kana salınır ve bu da kan serum amilaz seviyelerinin yükselmesine neden olur.

Bir kan testi pankreas sorunlarını test edebilir, teşhis edebilir veya izleyebilir.
Kandaki yüksek amilazla ilgili sağlık sorunları arasında akut pankreatit, kronik pankreatit, pankreas psödokisti veya pankreastan ince bağırsak veya safra taşlarına amilaz taşıyan kanalın tıkanması yer alır.
Genellikle pankreas bozukluğu ile ilgili semptomlar karın ağrısı, mide bulantısı, ateş veya iştahsızlık içerebilir.

Amilaz, nişastayı dekstrinlere ve şekerlere ayıran hidrolitik bir enzimdir.
Amilazlar, aşağıdakileri içeren bir nişasta parçalayıcı enzim ailesinden oluşur:
alfa-amilaz
beta-amilaz
Amiloglukozidaz veya glukoamilaz
pullulanaz
maltojenik amilaz

Amilazlar aynı anda mükemmel bir sinerji içinde çalışabilirler.
Ekmeğin raf ömrünü uzatan ve fermantasyon geliştirici olarak çalışan temel bileşenlerdir.

Amilaz, nişasta ve glikojen gibi büyük, alfa bağlantılı polisakkaritlerin alfa bağlarını hidrolize ederek glikoz ve maltoz veren bir protein enzimidir,
Amilazlar, İnsanlarda ve diğer memelilerde bulunan ana amilaz formudur.
Amilazlar, besin rezervi olarak nişasta içeren tohumlarda da bulunur ve birçok mantar tarafından salgılanır.

Amilaz, nişastanın glikoz ve mannoz gibi basit şekerlere hidrolizini katalize eden bir enzimdir.
Amilazlar ayrıca nişastadan türetilen oligosakkaritleri hidrolize edebilir.
Amilazlar, a-1,4-glikosidik bağlar üzerinde hareket eden glikozit hidrolazlardır.
Alfa-amilaz bitkilerde, hayvanlarda, mikroplarda ve insanlarda bulunurken, beta-amilaz mikroplarda ve bitkilerde ve gama-amilaz mikroplarda ve hayvanlarda bulunur.

Pankreas fonksiyonunu belirtmek için kan amilaz ölçümleri kullanılır.
Amilaz, biyokimyasal deneylerde, nişasta testlerinde, sindirim çalışmalarında ve fermantasyon süreçlerinde kullanılabilir.
Bir rekombinant yapıda amilaz geninin bozulması da başarılı entegrasyon olayları için bir seçim yöntemidir.
Enzim aktivitesi de dahil olmak üzere daha fazla bilgi için tedarikçi sayfasını ziyaret edin.

Enzimoloji
Bir endoenzim olan α-Amilaz, tercihen iç α-1,4 bağlarını parçalar ve terminal glikoz birimlerinin bağlarına karşı çok düşük aktiviteye sahiptir.
Ek olarak, Amilazlar, amilopektin içindeki a-1,6 bağlarını hidrolize edemez.
Nişasta üzerinde etkili olan ve dekstrinler olarak adlandırılan nihai amilaz ürünleri, a-1,4-bağlı glikoz dimerleri (maltoz), α-1,4-bağlı glikoz trimerleri (maltotrioz) ve 6 ila 8 glikoz ünitesinden oluşan dallı oligosakkaritlerdir.

Hem α-1,6 hem de α-1,4 bağları içeren (limit dekstrinler) bulunur.
Nişasta sindirimi ağızda ve yutulan yiyecek bolusunda başlayabilir, ancak esas olarak üst ince bağırsağın lümeninde meydana gelir.
Nişastanın sindirimi, fırça kenar enzimleri olan maltaz ve izomaltaz tarafından bağırsakta tamamlanır.

Amilazın aktif bölgesi, her biri substratın bir glikoz kalıntısını bağlayabilen çok sayıda alt bölge içerir.
Domuz ve insan enzimlerinin beş alt bölgesi var gibi görünmektedir ve alt bölge üç muhtemelen katalitik bölgedir.
Substratlar, birinci ve ikinci veya ikinci ve üçüncü kalıntılar arasında bölünme meydana gelebilecek şekilde, bir veya iki alt bölgedeki birinci glikoz tortusu ile bağlanabilir.

Tek bir enzim-substrat karşılaşması sırasında, çoklu glikoz bağları parçalanır.
Üç asidik tortunun, bir glutamik asit ve iki aspartik asidin, katalitik tortular olduğu düşünülmektedir.
Glutamik asidin proton donörü olduğuna inanılır ve aspartik asitlerden biri bir nükleofil görevi görür.
α-Amilaz, kalsiyum iyonları için mutlak bir gereksinime sahiptir ve klorür, bromür, iyodür veya florür gibi anyonlar tarafından aktive edilir.

Ağır metaller enzimi inhibe eder.
Akut pankreatit tanısında serum amilaz düzeylerinin önemi, Amilaz testine yaygın ilgi göstermiştir.
Amilaz en yaygın olarak, etiketli bir substratın bölündüğü absorbans veya floresan deneyleri ile ölçülür.

İnsan amilazı hem pankreas hem de tükürük bezleri tarafından salgılanır.
Bu enzimler, diyette nişasta ve glikojeni sindirir.
İnsan tükürük ve pankreas amilazları aynı enzim aktivitelerine sahiptir.

Bununla birlikte, moleküler ağırlık, karbonhidrat içeriği ve elektroforetik hareketlilik bakımından farklılık gösterirler.
Tükürük amilazı ağızda sindirimi başlatır ve nişasta ve glikojen sindiriminin önemli bir kısmından sorumlu olabilir çünkü Amilazlar yemekle birlikte Amilazların aktiviteye devam ettiği mide ve ince bağırsağa taşınır.
Midede, amilaz aktivitesi, yemekten tamponlama yoluyla ve tükürük ve mide mukusunun korumalı alkali ortamı tarafından salgılanan mide asidinden korunur.
Hem tükürük hem de pankreatik amilazın etkisi, karbon 1 ve oksijen arasındaki diğer her bağlantıda 1,4-glikozit bağlarını hidrolize etmektir.

Amilaz sindiriminin ürünleri maltoz ve maltotrioz (sırasıyla 2- ve 3-α-1,4-bağlı moleküller) ve 1,6-glikosidik bağlar içeren α-dekstrinlerdir, çünkü nişastadaki 1,6-glikosidik bağlar hidrolize edilemez.
Enterositin fırça kenarlı enzimleri, amilaz sindirimi ürünlerinin glikoza hidrolizini tamamlar.
Nihai ürün olan glikoz, Na+-bağlı bir taşıma ile bağırsak emici epitel hücresi boyunca taşınır.

Pankreatik amilaz, pankreas asiner hücreleri tarafından üretilir ve duodenuma salınır.
Amilazlar, pankreas sıvısının önemli bir molekülüdür.

1833 yılında Anselme Payen tarafından keşfedilen ve izole edilen amilaz, keşfedilen ilk enzimdi.
Amilazlar, α-1,4-glikosidik bağlara etki eden hidrolazlardır.
Ayrıca α,β ve γ amilazlara bölünebilirler.
Amilaz, a-bağlı polisakkaritlerin a-anomerik ürünlere hidrolizi için katalizör görevi gören bir enzimdir.

Enzim, her biri farklı özelliklere sahip çeşitli kaynaklardan türetilebilir.
İnsan vücudunda bulunan α-Amilaz, pankreas suyu ve tükürükte aktif olan enzim görevi görür.
α-Amilaz sadece insan fizyolojisinde gerekli değildir, aynı zamanda çeşitli işleme endüstrilerinde bir dizi önemli biyoteknolojik fonksiyona sahiptir.
β/α amilaz (BAAM), salgılandıktan sonra β-amilaz ve α-amilazı oluşturmak üzere parçalanan bir öncü proteindir.

β amilaz (BAM), indirgeyici olmayan zincir uçlarında etki eder ve sadece β-maltozu serbest bırakır.
γ amilaz (GAM), amiloz ve amilopektinin indirgeyici olmayan zincir uçlarında etki eder ve glikozu serbest bırakır.
Pullulanaz nişasta, amilopektin, pullulan ve ilgili oligosakkaritlerdeki α-1,6 glukozit bağlantısını hidrolize eder.

α-Amilaz
α-amilazlar (CAS 9014-71-5) (alternatif isimler: 1,4-α-D-glukan glukanohidrolaz; glikojenaz) kalsiyum metalloenzimleridir.
Nişasta zinciri boyunca rastgele konumlarda hareket ederek, a-amilaz uzun zincirli sakkaritleri parçalar, sonuçta amilozdan maltotrioz ve maltoz veya amilopektinden maltoz, glikoz ve "limit dekstrin" verir.
Glikozit hidrolaz ailesi 13'e aittirler.

Amilazlar substrat üzerinde herhangi bir yerde hareket edebildiğinden, α-amilaz, β-amilazdan daha hızlı hareket etme eğilimindedir.
Hayvanlarda, Amilazlar ana sindirim enzimidir ve Amilazın optimum pH'ı 6,7–7,0'dır.

İnsan fizyolojisinde hem tükürük hem de pankreas amilazları α-amilazlardır.
α-amilaz formu ayrıca bitkilerde, mantarlarda (ascomycetes ve basidiomycetes) ve bakterilerde (Bacillus) bulunur.

β-Amilaz
Amilazın başka bir formu olan β-amilaz (alternatif isimler: 1,4-α-D-glukan maltohidrolaz; glikojenaz; sakarojen amilaz) ayrıca bakteri, mantar ve bitkiler tarafından sentezlenir.
İndirgeyici olmayan uçtan çalışan β-amilaz, ikinci α-1,4 glikozidik bağın hidrolizini katalize ederek bir seferde iki glikoz birimini (maltoz) ayırır.
Meyvenin olgunlaşması sırasında, β-amilaz nişastayı maltoza parçalayarak olgun meyvenin tatlı tadıyla sonuçlanır.
Glikozit hidrolaz ailesi 14'e aittirler.

Hem α-amilaz hem de β-amilaz tohumlarda bulunur; β-amilaz, çimlenmeden önce aktif olmayan bir formda bulunurken, α-amilaz ve proteazlar, çimlenme başladıktan sonra ortaya çıkar.
Birçok mikrop ayrıca hücre dışı nişastaları parçalamak için amilaz üretir.
Hayvan dokuları β-amilaz içermez, ancak sindirim sistemi içinde bulunan mikroorganizmalarda amilazlar bulunabilir.
β-amilaz için optimum pH 4.0–5.0'dır.

y-Amilaz
γ-Amilaz (alternatif isimler: Glukan 1,4-a-glukosidaz; amiloglukosidaz; ekzo-1,4-a-glukosidaz; glukoamilaz; lizozomal α-glukosidaz; 1,4-α-D-glukan glukohidrolaz) α( 1-6) glikozidik bağların yanı sıra amiloz ve amilopektinin indirgeyici olmayan ucundaki son α-1,4 glikozidik bağ, glikoz verir.
γ-amilaz, tüm amilazlar arasında en asidik optimum pH'a sahiptir çünkü Amilazlar pH 3 civarında en aktiftir.
Mantarlardaki glikozit hidrolaz ailesi 15, insan MGAM'sinin glikozit hidrolaz ailesi 31 ve bakteri formlarının glikozit hidrolaz ailesi 97 gibi çeşitli farklı GH ailelerine aittirler.

Biyokimya/fizyolojik Eylemler
α-Amilaz, enerji kazanımı için önemli olan glikoz üretimi için bir nişasta hidrolazıdır.
Amilazlar, glikoz, maltoz ve maltotrioz birimleri oluşturmak için nişastadaki a-1,4-glikosidik bağların hidrolizini katalize eder.

Memelilerde a-amilaz, Na+/glukoz kotransporter 1 (SGLT1) tarafından glukoz alımını azaltarak ve glikoprotein N-glikanların aracılık ettiği nişasta sindirimini uyararak şeker asimilasyonunu düzenler.
α-Amilaz inhibitörleri, tip 2 diabetes mellitus tedavisi ile ilişkilidir.
α-Amilazlar gıda, deterjan, tekstil, fermantasyon ve ilaç endüstrilerinde kullanılan yaygın olarak bilinen endüstriyel enzimlerdir.

Amilazın yapısı:
1hvx olarak gösterilen, Bacillus stearothermophilus'un (BSTA) termostabil a-amilazının yapısıdır.
BSTA, tek bir polipeptit zincirinden oluşur.
Bu zincir üç alana katlanır: A, B ve C.

Bu alanlar genellikle tüm a-amilaz enzimlerinde bulunur.
A alanı, bir (β/α)8 varil ile çekirdek yapıyı oluşturur.
B alanı, bir çift anti-paralel β-şeritli dört anti-paralel β-iplikli bir tabakadan oluşur.
β iplikleri arasında uzun ilmekler gözlenir.

B alanı içinde, Ca2+-Na+-Ca2+ için bağlanma bölgesi bulunur.
Sekiz β-şeritinden oluşan C Alanı, bir Yunan anahtar motifi oluşturan küresel bir birim halinde birleştirilir.
Amilazlar ayrıca A alanı ile ilişkili olarak üçüncü Ca2+ bağlanma bölgesini de tutar.
A alanındaki (β/α)8 varilinin β ipliklerinin C-terminali tarafında konumlanmış aktif bölgedir.

BSTA aktif bölgesi için dahil olan katalitik kalıntılar Asp234, Glu264 ve Asp331'dir.
Kalıntılar diğer a-amilazlarla aynıdır, ancak katalitik kalıntıların esnek doğasını yansıtan konum farklılıkları vardır.
Alan B'nin iç kısmında bulunan Na ile CaII ve CaI ve alan A ve C'nin arayüzünde CaIII, metal iyonu bağlama bölgelerini oluşturur.

Tüm α-amilazlar, yapısal bütünlük ve enzimatik aktivite için güçlü bir şekilde korunmuş bir Ca2+ iyonu içerir.
CaI, a-amilazlarda tutarlıdır, ancak diğer enzimlerde CaI, CaII ve Na'nın lineer üçlüsü arasında yapısal farklılıklar vardır.
CaIII, biri A alanının α6'sından ve diğeri C alanının β1 ve β2'si arasında olmak üzere iki döngü arasında bir köprü görevi görür.

Klorür Bağımlı Enzimler
Tükürük ve pankreatik amilaz dahil olmak üzere klorüre bağlı bir enzim ailesi, allosterik olarak aktive olmak için bir klorür iyonunun bağlanmasını gerektirir.
Klorür iyonunun işlevi hala belirsizliğini koruyor.
Anyon bağlanma afinitesi ile amilazın aktivitesi arasında hiçbir ilişki gözlemlenmemiştir, bu da bağlanma parametreleri ile Amilazların aktive ettiği mekanizma arasındaki karmaşıklığı gösterir.
Çalışmalar, pankreatik amilazlı nitrit ve nitrat iyonlarının klorür bağlama bölgesine oturduğunu, böylece gerekli tüm hidrojen bağlarını yaptığını ve nispi aktiviteyi 5 kat arttırdığını göstermiştir.

Alfa-Amilaz, 3 veya daha fazla alfa-1,4-bağlı D-glukoz birimi içeren polisakkaritlerdeki dahili alfa-1,4-glukan bağlarının hidrolizini katalize ederek bir maltoz ve glikoz karışımı verir.

Amilazın İşlevi:

Amilazlar unlu mamullerde aşağıdaki işlevleri yerine getirir:
Fermente edilebilir ve indirgeyici şekerler sağlayın.
Prova ve pişirme sırasında optimum hamur genişlemesi için maya fermantasyonunu hızlandırın ve gazlamayı artırın.
Maillard esmerleşme ve karamelizasyon reaksiyonlarını geliştirerek aromaları ve kabuk rengini yoğunlaştırın.

Fırında nişasta jelatinizasyonu sırasında hamur/hamur viskozitesini azaltın.
Fırın çıkışını/yayı uzatın ve ürün hacmini iyileştirin.
Bayatlamayı önleyerek kırıntı yumuşatıcı görevi görür.
Yapışkanlığı azaltarak hamur işleme özelliklerini değiştirin.

Amilazın Mekanizması:
İnsan vücudunda, a-amilaz, diyetteki karbonhidratların parçalanmasıyla sindirimin bir parçasıdır.
İlgili mekanizma, bir çift değiştirme mekanizması ile substrat hidrolizini katalize etmeyi, kovalent bir glikozil-enzim ara maddesi oluşturmayı ve oksokarbenyum iyonu benzeri geçiş durumları yoluyla hidrolize etmeyi içerir.
Aktif bölgedeki karboksilik asitlerden biri, ara ürünün oluşumu sırasında katalitik nükleofil görevi görür.
İkinci bir karboksilik asit, hidroliz sırasında geçiş durumlarının stabilizasyonunu destekleyen asit/baz katalizörü olarak çalışır.

İnsan Tükürüğü ve Pankreatik α-Amilaz
Tükürük Amilaz, nişastanın (a1-4) glikozidik bağlarını hidrolize eder ve Amilazları kısa polisakarit fragmanlarına ayırır.
Enzim mideye ulaştığında, asidik pH nedeniyle Amilazlar inaktive olur.
Nişastanın daha fazla parçalanması, pankreas tarafından enzimin ikinci bir formunun salgılanmasıyla gerçekleşir.

Pankreas suyu duodenuma girer ve pankreatik a-amilaz ayrıca nişastayı parçalayarak maltoz, maltotrioz ve oligosakkaritler verir.
Oligosakkaritler, (a1-6) dal noktalarından oluşan amilopektin parçaları olan dekstrinler olarak adlandırılır.
Bağırsak epitelinin mikrovillileri, maltoz ve dekstrinleri dolaşım sistemine emilen glikoza ayırır.
Glikojen, nişasta ile nispeten benzer bir yapıya sahiptir ve bu nedenle aynı sindirim yolunda ilerler.

α-Amilaz, bir dizi inhibitör aracılığıyla düzenlenir.
Bu inhibitörler, üçüncül yapılarına göre altı kategoriye göre sınıflandırılır.
α-amilaz inhibitörleri, enzimin aktif bölgesini bloke eder.

Hayvanlarda, inhibitörler, bir yemekten sonra glikoz zirveleri sırasında nişastanın basit şekerlere dönüşümünü kontrol eder, böylece glikoz parçalanması vücudun kaldırabileceği bir hızda gerçekleşir.
Bu, glikoz seviyeleri üzerinde kontrolü sürdürmek için düşük miktarlarda a-amilaza ihtiyaç duyan şeker hastaları için özellikle önemlidir.
Ancak insülin aldıktan sonra pankreatik α-amilaz yükselir.
Bitkiler, bu inhibitörleri böceklerde α-amilaz kullanımını engellemek için bir savunma mekanizması olarak kullanırlar ve böylece kendilerini otçullardan korurlar.

Amilazın Fizyolojisi:
Amilaz, maltoz ve glikoz oluşturmak için alfa 1,4-bağlarında kompleks karbonhidratları hidrolize eden kalsiyum bağımlı bir enzimdir.
Amilaz, renal tübüller tarafından süzülür ve tübüler epitel tarafından emilir (inaktive edilir).
Aktif enzim idrarda görünmez.
Karaciğerdeki Kupffer hücreleri tarafından az miktarda amilaz alınır.

Sağlıklı köpeklerde amilazın %14'ü globülinlere bağlıdır.
Bu polimerizasyon nedeniyle, köpek amilazının değişken (yüksek) moleküler ağırlıkları vardır ve normalde böbrek tarafından filtrelenmez.
Böbrek hastalığı olan köpeklerde, bu polimerize (makroamilaz) amilaz daha yüksek konsantrasyonda (toplam amilaz aktivitesinin %562'sinden) bulunur ve bu bozukluklarda görülen hiperamilazemiye katkıda bulunur.

Köpekte dört farklı amilaz izoenzimi vardır: izoenzim 3 pankreasta (>%50) bulunurken, izoenzim 4 tüm dokularda bulunur.

Organ özgüllüğü:
Pankreas: Zimojen granüllerinde bulunur.
Pankreas, diğer dokulardan daha yüksek amilaz konsantrasyonlarına sahiptir.
Bağırsak: Duodenum, ileum
Yumurtalık ve testisler

Tükürük bezi: Tükürük amilazı domuzlarda yüksek konsantrasyonda bulunur ve bu türlerde amilaz için yüksek referans aralıklarına neden olur.
Köpekler tükürük amilazından yoksundur.
Metodoloji
Amilaz tahlili

Amilaz için birkaç farklı tahlil vardır:
Enzimatik
Sakkarojenik – Bu metodoloji indirgeyici şekerlerin (glikoz, maltoz) ortaya çıkma oranını ölçer.
Köpek serumu maltaz içerdiğinden bu metodoloji köpeklerde geçersizdir.
Maltase, amilaz aktivitesine katkı maddesidir ve artan sayıda indirgeyici şeker üretecektir.

Amiloklastik – Bu yöntem nişastanın hidrolizini ve Amilazın yok olma oranını ölçer.
Köpekler ve diğer evcil türler için geçerlidir.
Lipemik numuneler, seyreltme ile üstesinden gelinebilecek bir enzim aktivitesi inhibisyonu gösterebilir.
Türbidometrik: Nişasta substratının boyutu, ışık saçılımını azaltan hidroliz ile azalır.

Kromojenik substratlar: Bunlar, substrat hidrolize edildikten sonra serbest bırakılan (ve ölçülen) boya ile sentetik nişasta substratlarına bağlı boyaları kullanır.
Kromojenik substrat teknikleri, mevcut klinik amilaz tahlilidir.
Reaksiyon tipi
Enzimatik kolorimetrik tahlil

Amilazlar, belirli oligosakkaritlerin bölünmesini katalize eder.
Elde edilen fragmanlar, a-glukosidaz tarafından tamamen p-nitrofenol ve glukoza hidrolize edilir.
p-nitrofenolün renk yoğunluğu α-amilaz aktivitesi ile doğru orantılıdır.

Amilazın Kullanımı:

Fermantasyon
α- ve β-amilazlar, nişastadan elde edilen şekerlerden yapılan bira ve likör yapımında önemlidir.
Fermantasyonda, maya şekeri emer ve etanol salgılar.
Bira ve bazı likörlerde, fermantasyonun başlangıcında bulunan şekerler, tahılların veya diğer nişasta kaynaklarının (patates gibi) "ezilmesi" ile üretilmiştir.

Geleneksel bira yapımında, maltlı arpa, maltlanmış tahıldaki amilazların arpa nişastasını şekere dönüştürmesine izin vermek için belirli bir sıcaklıkta tutulan bir "püre" oluşturmak için sıcak su ile karıştırılır.
Farklı sıcaklıklar, alfa veya beta amilazın aktivitesini optimize eder, bu da fermente olabilen ve fermente edilemeyen şekerlerin farklı karışımlarıyla sonuçlanır.
Bir bira üreticisi, mayşe sıcaklığını ve tane/su oranını seçerken, bitmiş biranın alkol içeriğini, ağızda bıraktığı hissi, aromayı ve lezzetini değiştirebilir.

Alkollü içecek üretmenin bazı tarihi yöntemlerinde, nişastanın şekere dönüştürülmesi, bira üreticisinin Amilazları tükürük ile karıştırmak için tahıl çiğnemesiyle başlar.
Bu uygulama, Himalayalar'da chhaang, And Dağları'nda chicha ve Brezilya ve Surinam'da kasiri gibi bazı geleneksel içeceklerin evde üretiminde uygulanmaya devam ediyor.

Un katkı maddesi
Amilazlar ekmek yapımında ve nişasta (unda bulunur) gibi karmaşık şekerleri basit şekerlere parçalamak için kullanılır.
Maya daha sonra bu basit şekerlerle beslenir ve Amilazları etanol ve karbondioksitin atık ürünlerine dönüştürür.
Bu lezzet verir ve ekmeğin kabarmasına neden olur.

Amilazlar maya hücrelerinde doğal olarak bulunurken, mayanın ekmekteki önemli miktarlarda nişastayı parçalayacak kadar bu enzimleri üretmesi zaman alır.
Ekşi maya gibi uzun süre mayalanmış hamurların nedeni budur.
Modern ekmek yapım teknikleri, ekmek geliştiriciye amilazları (genellikle maltlanmış arpa şeklinde) dahil etmiş, böylece süreci ticari kullanım için daha hızlı ve daha pratik hale getirmiştir.

α-Amilaz genellikle ticari olarak paketlenmiş öğütülmüş un üzerinde bir bileşen olarak listelenir.
Amilazla zenginleştirilmiş una uzun süre maruz kalan fırıncılar, dermatit veya astım geliştirme riski altındadır.

Amilazın Mutfak Kullanımları:
Amilaz, ekmek yapımında, karmaşık şekerlerin, mayanın daha sonra beslenebileceği ve alkol ve CO2 üretebileceği basit şekerlere dönüşümünü iyileştirmek için bir katkı maddesi olarak yaygın olarak kullanılır.
Amilazlar ayrıca bira ve likör üretiminde yaygın olarak kullanılmaktadır.
Amilaz genellikle maltlanmış arpa formunda eklenir ve ezme aşaması sırasında verilir.
Ekmek yapma işlemine benzer şekilde, amilaz nişastaları basit şekerlere bölerek mayanın beslenmesini ve alkol üretmesini sağlar.

Daha genel olarak, amilaz, nişastaların basit şekerlere parçalanması gereken herhangi bir durumda kullanılabilir.
Bu, ısının uçucu aromalara veya tatlara zarar verebileceği pişmemiş uygulamalarda yardımcı olabilir.

Amilazın Tıbbı Kullanımları:
Amilaz ayrıca pankreatik enzim replasman tedavisinin (PERT) kullanımında tıbbi uygulamalara sahiptir.
Amilazlar, sakkaritlerin basit şekerlere parçalanmasına yardımcı olan Sollpura'daki (liprotamaz) bileşenlerden biridir.

Amilazın Diğer Kullanımları:
Fazeolamin adı verilen bir alfa-amilaz inhibitörü, potansiyel bir diyet yardımcısı olarak test edilmiştir.
Bir gıda katkı maddesi olarak kullanıldığında, amilaz E numarası E1100'e sahiptir.

Amilaz ayrıca giysilerde ve bulaşık makinesi deterjanlarında, kumaşlardan ve bulaşıklardan nişastaları çözmek için kullanılır.
Yukarıdaki kullanımlardan herhangi biri için amilaz ile çalışan fabrika işçileri, artan mesleki astım riski altındadır.
Fırıncıların yüzde beş ila dokuzunun deri testi pozitiftir ve nefes alma sorunu olan fırıncıların dört ila üçte biri amilaza karşı aşırı duyarlıdır.

Amilazın Endüstriyel Kullanımları:
α-Amilaz, çeşitli endüstriyel işlemlerde yaygın olarak kullanılmaktadır.
Tekstil dokumada çözgü için nişasta eklenir.
Dokuma işleminden sonra nişasta, Bacillus subtilis a-amilaz ile uzaklaştırılır.
Viskozite geliştirici, dolgu maddesi veya gıda bileşeni olan dekstrin, nişastanın bakteri a-amilazı tarafından sıvılaştırılmasıyla üretilir.

B.subtilis veya B.licheniformis'in bakteriyel a-amilazları, yüksek dönüşümlü glikoz şurubu üretiminde ilk nişasta sıvılaştırması için kullanılır.
Pankreatit, kandaki amilaz seviyesinin, hasarlı amilaz üreten hücrelerin bir sonucu olarak veya böbrek yetmezliği nedeniyle atılımın belirlenmesiyle test edilebilir.
α-Amilaz, tahıl tanelerinin çimlenmesi sırasında enzim üretildiğinden, malt üretimi için kullanılır.
β/α amilaz (BAAM), salgılandıktan sonra β-amilaz ve α-amilazı oluşturmak üzere parçalanan bir öncü proteindir.

Amilazın Moleküler Biyolojisi:
Moleküler biyolojide, amilazın varlığı, antibiyotik direncine ek olarak bir raportör yapının başarılı entegrasyonu için ek bir seçim yöntemi olarak hizmet edebilir.
Haberci genler, amilaz için yapısal genin homolog bölgeleriyle çevrili olduğundan, başarılı entegrasyon, amilaz genini bozacak ve iyot boyama yoluyla kolayca saptanabilen nişasta bozulmasını önleyecektir.

Hiperamilazemi
Kan serumu amilaz tıbbi teşhis amacıyla ölçülebilir.
Normal konsantrasyondan daha yüksek bir konsantrasyon, pankreasın akut iltihabı (Amilazlar, daha spesifik lipaz ile eş zamanlı olarak ölçülebilir), perfore peptik ülser, yumurtalık kisti torsiyonu, boğulma, ileus, mezenterik iskemi, makroamilazemi dahil olmak üzere çeşitli tıbbi durumlardan herhangi birini yansıtabilir.
Amilaz, idrar ve periton sıvısı dahil olmak üzere diğer vücut sıvılarında ölçülebilir.

Amilazın Tarihi:
1831'de Erhard Friedrich Leuchs (1800-1837), tükürükte bir amilaz olan "ptyalin" adlı bir enzimin varlığı nedeniyle nişastanın tükürük ile hidrolizini tanımladı.
Amilazlar, tükürük için Eski Yunan adından almıştır: πτύαλον - ptyalon.

Enzimlerin modern tarihi, 1833'te Fransız kimyagerler Anselme Payen ve Jean-François Persoz'un çimlenmekte olan arpadan bir amilaz kompleksi izole etmesi ve Amilazları "diastaz" olarak adlandırmasıyla başladı.
Amilazlar, bu terimden, sonraki tüm enzim adlarının -az son ekiyle bitme eğiliminde olduğu anlamına gelir.

Amilazın Etiyoloji ve Epidemiyolojisi:
Amilaz yüksekliği veya hiperamilazemi öncelikle tükürük ve pankreas hastalığında görülse de, Amilazlar gastrointestinal hastalıklar, malignite ve jinekolojik hastalıklar gibi farklı hastalıklarda da görülebilir.
Düşük amilaz seviyeleri preeklampsi, kistik fibroz ve karaciğer hastalığında görülebilir.

Yüksek amilaz, pankreas hastalığı, tükürük hastalığı, azalmış metabolik klirens, bağırsak hastalığı ve makroamilazemi dahil olmak üzere çeşitli koşullarda görülebilir.
Amilazda kronik bir artış, Benign Pankreatik Hiperenzimemi veya Gullo sendromu olarak adlandırılan nadir bir durumda da görülebilir.
Hastalar tipik olarak sağlıklıdır ve pankreas hastalığı yoktur.
Durumun etiyolojisi bilinmemektedir.

Pankreasa bağlı olmayan akut karın ağrısı olan 208 hastanın 26'sında (%12.5) başvuru sırasında serum amilaz yüksekliği vardı.
Karaciğer hastalığı olan hastaların %35'inde anormal derecede yüksek amilaz seviyeleri görülür.
Diyabetik ketoasidoz vakalarının %16-25'i yüksek amilaz seviyeleri ile başvurur.
Cerrahi olarak rezeke edilebilir akciğer kanserli 74 hastadan oluşan bir grupta 13'ünde hiperamilazemi görüldü.

Amilazın Patofizyolojisi:
Amilazın ana işlevi, nişastanın şekerlere hidrolizini katalize etmektir.
Amilazın birkaç izoformu keşfedilmiştir, ancak en bol olanı pankreas amilaz (P-amilaz) ve tükürük amilaz (S-amilaz) P-amilaz spesifik olarak pankreasta bulunur ve asiner hücreler tarafından sentezlenir ve ardından gastrointestinal sisteme salgılanır.
S-amilaz öncelikle tükürük bezlerinde üretilir ancak yumurtalıklarda, fallop tüplerinde, gastrointestinal sistemde, akciğerlerde, çizgili kaslarda ve malign neoplazmalarda da üretilebilir.

Serum amilaz vücutta sıkı bir şekilde düzenlenir.
Üretim oranı ile temizleme oranı arasında bir denge vardır.
Artmış amilaz, azalmış bir klirens hızının pankreas veya ekstrapankreatik üretimindeki bir artışa bağlı olabilir.

Amilazın moleküler ağırlığı yaklaşık 50 ila 55 kDa, optimum fizyolojik pH'ı 6,7 ila 7,0'dır ve optimum enzim aktivitesi için kalsiyum ve klorür iyonları gerektirir.
Küçük boyut, Amilazların glomerüllerden kolayca filtrelenmesini sağlar.
Amilaz böbrekler ve retiküloendotelyal sistem yoluyla temizlenir.

Teşhis Testleri
Uzun yıllardır amilaz, pankreatit teşhisi için öncelikle kullanılmıştır.
Amilaz, kan testi veya idrar testi ile ölçülebilir. 
İdrar testi, temiz bir yakalama veya 24 saatlik idrar toplama ile yapılabilir. 

Normal serum amilaz aralığı laboratuvardan laboratuvara farklılık gösterir.
Amilazlar, pankreatik amilazı diğer amilaz izoformlarından ayırt etmek için klinik olarak önemlidir.
Normal lipaz ile yüksek bir amilaz, pankreas dışında bir sorunu düşündürebilir.

Amilazı Etkileyen Faktörler:
Aspirin, morfin, antiretroviraller ve östrojen içeren ilaçlar dahil ilaçlar, serum amilaz seviyelerini etkileyebilir.
Yukarıda bahsedildiği gibi makroamilazemi, serum amilaz yüksekliğinin iyi bilinen bir başka nedenidir.

Bu durumda enzim, immünoglobulinler ve polisakkaritler gibi proteinlerle bir kompleks oluşturur.
Makromoleküler kompleksin büyük boyutu nedeniyle, renal klirens azalır ve sürekli olarak yüksek amilaz seviyelerine neden olur.
Makroamilazemi, sağlıklı bireylerde veya otoimmün hastalık, diyabet ve tiroid kanseri gibi kanser dahil hastalıklarda ortaya çıkabilir.

Üriner amilaz tipik olarak normal makroamilazemidir ve durumu dışlamaya yardımcı olabilir.
Bu durum sağlıklı bireylerin yüzde 1'inde ve hiperamilazemili bireylerin yüzde 2,5'inde görülür.

Serum amilaz yüksekliği olan asemptomatik bir hastada makroamilazemi düşünülmelidir.
Durum için gerekli bir tedavi yoktur.
Geçmişteki çalışmalar, makroamilazeminin öncelikle çölyak hastalığı, HIV enfeksiyonu, ülseratif kolit, romatoid artrit ve multipl miyelom gibi hümoral bağışıklığı bozulmuş hastalarda rapor edildiğini göstermiştir.

Amilazın Sonuçları, Raporlaması, Kritik Bulguları:
Şu anda, amilaz seviyeleri için uluslararası olarak belirlenmiş bir referans aralığı bulunmamaktadır.
Referans aralığı 20-300 U/L kadar geniş olabilir.
Ancak normalin üst sınırının üç katından fazla amilaz yüksekliği akut pankreatit tanısını kuvvetle destekler.

Bundan daha azı genellikle diğer koşullarla ilişkilidir.
Anormal derecede düşük amilaz seviyeleri yaygın değildir, ancak kistik fibroz, kronik pankreatit, diyabetes mellitus, obezite ve sigarada gözlenebilir.
Klinisyenler, hastalarda düşük amilaz aktivitesini yorumlamaya yardımcı olmak için bu tür nedenlerin farkında olmalıdır.

Pankreatit, aşağıdaki üç kriterden ikisi ile tanımlanabilir: karın ağrısı, normal üst sınırın üç katından fazla serum amilaz ve/veya lipaz seviyeleri ve pankreatitin karakteristik bulgularını destekleyen abdominal görüntüleme.
Bu nedenle, Amilazın klinik önemi sorgulanmıştır.
Pankreatit için çok az destek olan yüksek amilaz seviyeleri vakalarında, alternatif hiperamilazemi nedenleri düşünülmelidir.
Amilaz, akut pankreas epizodunun ciddiyetini tahmin etmede veya durumu izlemede yararlı değildir.

Akarboz gibi amilaz inhibitörleri, tip 2 diyabet tedavisinde kullanılmış ve hemoglobin A1C'yi ve tokluk pik glukozunu azalttığı gösterilmiştir.
Akarboz'un bariatrik hastalarda damping sendromunun remisyonunu iyileştirdiği de gösterilmiştir.
İlacın ayrıca karotid arterlerin kalınlaşmasını yavaşlatarak kardiyovasküler hastalık riskini iyileştirdiği de gösterilmiştir.

Yüksek amilaz, çok çeşitli koşullarda görülebilir.
Amilazlar, klinisyenlerin hiperamilazemi bulunduğunda net ve aşamalı bir yaklaşıma sahip olmaları için önemlidir.
Bu, gereksiz hastaneye yatıştan ve gecikmiş veya uygunsuz tedaviden kaçınmaya yardımcı olacaktır.

Amilazın Sağlık Ekibi Sonuçlarının İyileştirilmesi:
Sağlık çalışanları, laboratuvar sonuçları pankreas dışı bir nedene işaret ettiğinde etkili bir şekilde iletişim kurmalıdır.
Amilazlar, amilaz seviyelerini etkileyebilecek farklı koşulları bilmek de önemlidir.
Daha yüksek özgüllük nedeniyle tipik olarak amilaz yerine lipaz tercih edilir.
Lipaz tipik olarak iki haftaya kadar yüksek kalırken, amilaz konsantrasyonları beş güne kadar yüksek kalır.

Bu nedenle, semptomların başlaması ile hastanın tıbbi yardım istediği zaman arasında bir gecikme varsa, amilaz klinik olarak lipaz kadar yararlı değildir.
Amilazlar ayrıca tek başına amilaz sipariş etmenin güvenilir olmadığını ve lipaza kıyasla tanısal etkinliği artırmadığını belirtir.
Lipaz testine erişim varsa, amilaz eklenmesi hastaya maliyeti artırır ve pankreatit tanısını desteklemede çok az değeri vardır.

Amilazın Evrimi:

Tükürük Amilazı:
Sakaritler, enerji açısından zengin bir besin kaynağıdır.
Nişasta gibi büyük polimerler, şekerlere ayrılmadan önce amilaz enzimi tarafından ağızda kısmen hidrolize edilir.

Birçok memeli, amilaz geninin kopya sayısında büyük genişlemeler gördü.
Bu kopyalar, pankreatik amilaz AMY2'nin tükürük bezlerini yeniden hedeflemesine izin vererek, hayvanların nişastayı tatlarına göre algılamasına ve nişastayı daha verimli ve daha yüksek miktarlarda sindirmesine olanak tanır.
Bu, tarım devriminden sonra farelerde, sıçanlarda, köpeklerde, domuzlarda ve en önemlisi insanlarda bağımsız olarak gerçekleşti.

12.000 yıl önceki tarım devriminin ardından, insan beslenmesi avcılık ve toplayıcılık yerine bitki ve hayvanların evcilleştirilmesine kaymaya başladı.
Nişasta, insan diyetinin bir elyafı haline geldi.

Bariz faydalarına rağmen, ilk insanlar tükürük amilazına sahip değildi; bu eğilim, tükürük amilaz üretiminden sorumlu genin bir kopyasına sahip olan veya hiç olmayan şempanzeler ve bonobolar gibi insanın evrimsel akrabalarında da görülen bir eğilimdir.
Diğer memelilerde olduğu gibi, pankreatik alfa-amilaz AMY2, birçok kez kopyalandı.
Bir olay, Amilazların tükürük özgüllüğünü geliştirmesine izin vererek tükürükte amilaz üretimine yol açtı (insanlarda AMY1 olarak adlandırılır).
İnsan kromozomu 1'in 1p21.1 bölgesi, bu genlerin AMY1A, AMY1B, AMY1C, AMY2A, AMY2B vb. çeşitli adlarla birçok kopyasını içerir.

Ancak, tüm insanlar AMY1 geninin aynı sayıda kopyasına sahip değildir.
Sakaritlere daha fazla güvendiği bilinen popülasyonlar, karşılaştırmalı olarak az nişasta tüketen insan popülasyonlarından daha fazla sayıda AMY1 kopyasına sahiptir.
İnsanlardaki AMY1 gen kopyalarının sayısı, Avrupa-Amerika ve Japon (iki yüksek nişasta popülasyonu) gibi tarımsal gruplarda altı kopyadan Biaka, Datog ve Yakutlar gibi avcı-toplayıcı toplumlarda sadece iki ila üç kopyaya kadar değişebilir.

Nişasta tüketimi ile popülasyona özgü AMY1 kopya sayısı arasında var olan korelasyon, yüksek nişasta popülasyonlarında daha fazla AMY1 kopyasının doğal seleksiyon tarafından seçildiğini ve bu bireyler için uygun fenotip olarak kabul edildiğini göstermektedir.
Bu nedenle, Amilazlar, yüksek nişasta popülasyonunda daha fazla AMY1 kopyasına sahip olan bir bireyin yararının zindeliği artırması ve daha sağlıklı, daha zinde yavrular üretmesi muhtemeldir.

Bu gerçek, AMY1 geninin farklı sayıda kopyasına sahip farklı beslenme alışkanlıklarına sahip coğrafi olarak yakın popülasyonları karşılaştırırken özellikle belirgindir.
Asya'daki bazı tarımsal popülasyonlara göre birkaç AMY1 kopyasına sahip olduğu gösterilen bazı Asya popülasyonları için durum böyledir.
Bu, genin genetik sürüklenme yoluyla yayılma olasılığının aksine, doğal seçilimin bu gen üzerinde etkili olduğuna dair güçlü kanıtlar sunar.

Köpeklerdeki amilaz kopya sayısının varyasyonları, insan popülasyonlarını yansıtır ve bu, insanları takip ederken fazladan kopyaları aldıklarını düşündürür.
Amilaz seviyeleri diyetlerindeki nişasta içeriğine bağlı olan insanların aksine, çok çeşitli yiyecekler yiyen vahşi hayvanlar daha fazla amilaz kopyasına sahip olma eğilimindedir.
Bu, sindirimin aksine esas olarak nişastanın tespiti ile ilgili olabilir.

Ürün Adı: Amilaz
Kaynak: İnsan Tükürüğü
Saflık: > 90% (SDS-PAGE)
Saflık Notu: Tipik olarak > %98 (SDS-PAGE, yaklaşık 60kDa'da iki bant)
Form: Liyofilize
Aktivite: > 100 U/mg 
Birim Tanımı: Bir birim, bir mikromol 2-kloro-4-nitrofenil-aD-maltotriositin hidrolizini katalize ederek 37°C'de dakikada 2-kloro-4-nitrofenol verir.
Protein: > 0.2 mg protein/mg 
Spesifik Aktivite: > 400 U/mg protein
Lipaz: < 0.1%
Proteaz: < 0.1%
Amonyak: < 0.1 mikromol/mg
pH: 6,0 - 7,5 (10 mg/mL H2O)
Formülasyon: Tris Klorürden Liyofilize, Mannitol pH 7.2
Görünüm: Beyaz ila Kirli beyaz toz
Çözünürlük: Berrak, renksiz (10 mg/mL salin)
Depolama: -20°C
Yeniden sertifikalandırma: 3 yıl
Molekül Ağırlığı: ~60.000
Gen: AMY1A
Gen Kimliği: 276
Erişim No: P04745

Güvenlik Bilgisi
Sembol: GHS08
İşaret Kelimesi: Tehlike
Tehlike Açıklamaları: H334
Önlem Açıklamaları: P261, P284, P304+P340, P342+P311, P501

Amilazın Özellikleri:
Kalite Seviyesi: 100
Biyolojik kaynak: domuz pankreası
Form: toz
Spesifik aktivite: ~50 U/mg
Depolama sıcaklığı: 2-8°C

Alfa-amilaz

Tanımlayıcılar
EC no.: 3.2.1.1
CAS no.: 9000-90-2

Beta-amilaz

Tanımlayıcılar
EC no.: 3.2.1.2
CAS no.: 9000-91-3

Gama-amilaz. Glukan 1,4-alfa-glukozidaz

Tanımlayıcılar
EC no.: 3.2.1.3
CAS no.: 9032-08-0

Enzim Aktivitesi: Amilaz
EC Numarası: 3.2.1.1
CAS numarası:
9000-90-2,
9000-85-5
Molekül Ağırlığı: 58.000
İfade: Bacillus licheniformis'ten saflaştırılmış
Özgüllük: nişastadaki a-1,4-D-glukozidik bağların endo-hidrolizi.
Spesifik Aktivite: ~ 55 U/mg (40oC, Ceralpha reaktifinde pH 6.5)
Birim Tanım: Bir birim a-amilaz, pH 6.0 ve 40oC'de bloke edilmiş p-nitrofenil-maltoheptaositten (fazla a-glukosidaz varlığında) bir µmol p-nitrofenol salmak için gereken enzim miktarıdır.
Sıcaklık Optimumu:     75oC
pH Optimum: 6.5
Uygulama örnekleri: Megazyme Diyet Lifi yöntemlerinde kullanım içindir.
Yöntem tanıma: EBC Yöntemi 6.5

Amilaz ile İlgili kelimeler ve ifadeler:

yağ
adrenalin
amino asit
amilaz
androjen
arnika
beta karoten
karbonhidrat
karbonhidrat
selüloz
klorofil
kloroplast
sitrik asit
kodon
koenzim
kriptokrom
denitrifikasyon
denitrifiye etmek
endonükleaz
endorfin
enzimatik
enzim
yağ asidi
flavonoid
formik asit
fruktoz
grelin
glisin
glikoprotein
histamin
jüt
lanolin
leptin
likopen
melanin
haberci RNA
mRNA
mikoprotein
nükleaz
nükleik asit
besin
östradiol
estrojen
pepsin
feromon
floem
fototropizm
bitki kaynaklı
polisakkarit
progesteron
proteaz
protein
reçine
reçineli
ribonükleik asit
RNA
özsu
serotonin
başak proteini
steroid
tanen
testosteron
eser element
transfer RNA'sı
üçlü kodon
tRNA
ksilem

Amilazın Eş Anlamlıları:
alfa-amilaz
4-alfa-D-glukan glukanohidrolaz
glikojenaz
αamilaz# α-amilaz
1#4-α-D-glukan glukanohidrolaz
AT 3.2.1.1
9001-19-8
endoamilaz
Taka-amilaz A
 

Bu internet sitesinde sizlere daha iyi hizmet sunulabilmesi için çerezler kullanılmaktadır. Çerezler hakkında detaylı bilgi almak için Kişisel Verilerin Korunması Kanunu mevzuat metnini inceleyebilirsiniz.